1 / 77

AMINO KISELINE

UNIVERZITET U NOVOM SADU PRIRODNO-MATEMATIČKI FAKULTET DEPARTMAN ZA HEMIJU. AMINO KISELINE. Izvode se iz karboksilnih kiselina zamenom jednog atoma vodonika u ugljovodoničnom ostatku amino grupom (-NH 2 )

les
Download Presentation

AMINO KISELINE

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. UNIVERZITET U NOVOM SADU PRIRODNO-MATEMATIČKI FAKULTET DEPARTMAN ZA HEMIJU AMINO KISELINE

  2. Izvode se iz karboksilnih kiselina zamenom jednog atoma vodonika u ugljovodoničnom ostatku amino grupom (-NH2) • PODELA se vrši prema položaju NH2-grupe u odnosu na COOH-grupu na a-, b-, g- i druge amino kiseline. • Pored NH2- i COOH-grupe mogu sadržati i OH-grupu, SH-grupu, sulfidnu i dr. • Postoji veliki broj amino kiselina. • Iz prirodnih jedinjenja izolovano je oko 200 različitih amino kiselina. • U izgradnji proteina učestvuje 20 amino kiselina i to uvek a-amino kiseline. • To su PROTEINSKE AMINO KISELINE.

  3. KARBOKSILNA GRUPA ASIMETRIČAN C-ATOM • OPŠTA FORMULA: * BOČNI NIZ AMINO GRUPA

  4. Bočni niz ovih kiselina ima bitan uticaj na ponašanje slobodnih amino kiselina i na strukturu i osobine peptida i proteina. • Podela se najčešće vrši prema strukturi i osobinama bočnog niza. • Sa alifatičnim bočnim nizom Glicin (Gly) Alanin (Ala) Valin (Val) Leucin (Leu) Izoleucin (Ile)

  5. Sa bočnim nizom koji sadrži OH-grupu Serin (Ser) Treonin (Thr) • Sa bočnim nizom koji sadrži sumpor Cistein (Cysh) Metionin (Met)

  6. Sa aromatičnim prstenom Fenilalanin (Phe) Tirozin (Tyr) Triptofan (Trp)

  7. Sa bočnim nizom koji sadrži COOH-grupu ili njihove amide Asparaginska kiselina (Asp) Asparagin (Asn) Glutaminska kiselina (Glu) Glutamin (Gln)

  8. Sa bočnim nizom koji sadrži bazne funkcionalne grupe Arginin (Arg) Lizin (Lys) Histidin (His) • Imino kiseline Prolin (Pro)

  9. Sinteza nakon uspostavljanja poliamidnog lanca Cistein (Cysh) Cistin (Cys-cys) Hidroksiprolin (Hyp)

  10. Neutralne (monoamino-monokarboksilne): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Trp, Asn, Gln, Pro, Ser, Tre, Cysh, Met • Kisele (monoamino-dikarboksilne): Glu, Asp • Bazne (diamino-monokarboksilne): Lys, His, Arg • Na osnovu strukture bočnog niza, mogu se podeliti i na: • Amino kiseline i proteini se sintetišu u svim biološkim sistemima, ali mnogi organizmi nisu sposobni da sintetišu sve amino kiseline. Na osnovu te sposobnosti, amino kiseline se dele na: • Esencijalne:(ne mogu se sintetizovati, unose se hranom): Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tre, Met, Lys, His, Arg • Neesencijalne: Gly, Ala, Ser, Asp, Asn, Glu, Gln, Tyr, Cysh, Cys-cys, Pro, Hyp

  11. NEPROTEINSKE AMINO KISELINE • Ne učestvuju u izgradnji proteina, ali se javljaju kao intermedijerni proizvodi metabolizma • Sastavni delovi složenih molekula ili antibiotika. Homocistein Homoserin Arginoćilibarna kiselina

  12. Citrulin Ornitin b-Alanin 2,3-dihidroksifenilalanin (DOPA) Taurin g-Aminobuterna kiselina

  13. DOBIJANJE AMINO KISELINA • Sinteza iz a-halogenskih kiselina tj. amonoliza • Sinteza iz aldehida a-hidroksinitril a-aminonitril

  14. DOBIJANJE AMINO KISELINA • Iz keto-kiselina Pirogrožđana kiselina imino kiselina • Transaminacija – osnovni put biosinteze amino kiselina transaminaze Glutaminska kiselina Oksalsirćetna kiselina a-ketoglutarna kiselina Asparaginska kiselina

  15. OSOBINE AMINO KISELINA • Sadrže i kiselu (COOH-grupu) i baznu (NH2-grupu) koje podležu intramolekulskoj reakciji • I u čvrstom stanju postoje u obliku dipolarnog jona • Dipolarni jon je vrsta unutrašnje soli – amino kiseline su amfoterna jedinjenja.

  16. U vodenom rastvoru postoji ravnoteža između dipolarnog jona, katjonskog i anjonskog oblika amino kiselina: • U kom obliku će se naći neka amino kiselina, zavisi od pH-vrednosti sredine: • Jako kisela sredina – sve amino kiseline se nalaze u obliku katjona • Jako bazna sredina – sve amino kiseline se nalaze u obliku anjona. • IZOELEKTRIČNA TAČKA (pI)– pH-vrednost na kojoj je broj negativnih naelektrisanja u molekulu amfoternog elektrolita jednak broju pozitivnih naelektrisanja.

  17. pKa1=2,3 pI=6,0 pKa2=9,7 • U jako kiseloj sredini (pH<2,0) – obe funkcionalne grupe su protonovane i molekul će imati + naelektrisanje (katjon) • Dodatkom baze – počinje deprotonizacija COOH-grupe. Vrednost pKa1 (prva konstanta disocijacije) je jednaka vrednosti pH na kojoj je polovina COOH-grupe deprotonovana. • Porastom pH-vrednosti, nastavlja se deprotonizacija COOH-grupe i na pI dominantan oblik će biti dipolarni jon. • Daljim dodatkom baze – počinje deprotonizacija NH3+-grupe. Vrednost pKa2 (druga konstanta disocijacije) je jednaka vrednosti pH na kojoj je polovina NH3+-grupe deprotonovana. • U jako baznoj sredini (pH>11,0) – obe funkcionalne grupe su deprotonovane i molekul će imati - naelektrisanje (anjon)

  18. pKa1 + pKa2 pH pI= 13 Glicin 2 pK2=9.7 2,3 + 9,7 7 pI= =6,0 2 pI=6.0 pK1=2.3 OH- ekvivalent 0 0 0.5 1 1.5 2

  19. 2,2 + 4,3 pKa1 + pKa2 pI= =3,2 pI= 2 2 • Npr. glutaminska kiselina pKa1=2,2 Katjon (+) Dipolarni jon pKa2=4,3 pKa3=9,7 Anjon (-) Anjon (2-) 

  20. 9,0 + 10,5 pKa2 + pKa3 pI= =9,8 pI= 2 2 • Npr. lizin pKa1=2,2 Katjon (2+) Katjon (+) pKa2=9,0 pKa3=10,5 Dipolarni jon Anjon (-) 

  21. FIZIČKE OSOBINE AMINO KISELINA • Zbog prisustva naelektrisanih grupa, amino kiseline su prave jonske supstance • Čvrste supstance, • Imaju visoke tačke topljenja • Lako se rastvaraju u vodi i drugim polarnim rastvaračima • Ne rastvaraju se u nepolarnim rastvaračima

  22. + Na+ HEMIJSKE OSOBINE • Amfoternost - puferi

  23. + Na+ • Npr. triptofan

  24. HEMIJSKE OSOBINE AMINO KISELINA • Veoma reaktivna jedinjenja • Reakcije kojima podležu možemo podeliti na: • Reakcije karboksilne grupe amino kiselina • Reakcije amino-grupe amino kiselina • Istovremene reakcije i amino-grupe, i karboksilne grupe amino kiselina • Reakcije specifične za pojedine amino kiseline koje zavise od različitih grupa koje se nalaze u njima.

  25. 1. REAKCIJE COOH-GRUPE • Esterifikacija • Nemaju dipolarnu prirodu • Rastvorljivi su u organskim rastvaračima, isparljivi su. • Značajna reakcija jer se snižava tačka ključanja amino kiselina i kao estarski derivati mogu se lakše odvojiti.

  26. Dekarboksilacija – nastaju biogeni amini Ornitin Putrescin Lizin Kadaverin • Dve nastale baze se nazivaju “lešinske baze” jer nastaju raspadanjem organizma.

  27. Građenje helata

  28. 2. REAKCIJE NH2-GRUPE • Reakcija sa CO2 – nastaju karbamino jedinjenja • Veoma značajna reakcija jer objašnjava mehanizam prenošenja CO2 iz tkiva u pluća iz kojih se izbacuje disanjem. • Metilovanje

  29. Reakcija sa HNO2 - deaminacija • Služi za kvantitativno određivanje amino kiselina određivanjem zapremine oslobođenog azota. • Reakcija sa aldehidima – nastaju imino derivati • “Formol-titracije” – volumetrijska metoda za određivanje amino kiselina.

  30. Transaminacija transaminaze

  31. 3. REAKCIJE COOH- I NH2-GRUPE • Ciklizacija diketopiperazini

  32. Peptidna veza • Građenje dipeptida Peptidna veza

  33. Npr. građenje dipeptida iz triptofana i alanina - H2O Alanin Peptidna veza Triptofan Triptofil-alanin

  34. Npr. građenje dipeptida iz triptofana i alanina - H2O Alanin Triptofan Peptidna veza Alanil-triptofan

  35. Npr. građenje dipeptida iz tirozina i histidina - H2O Tirozin Histidin Peptidna veza Tirozil-histidin

  36. Npr. građenje dipeptida iz tirozina i histidina - H2O Histidin Tirozin Peptidna veza Histidil-tirozin

  37. b-amino kiseline pri zagrevanju oslobađaju amonijak i prelaze u nezasićene kiseline • g-amino kiseline pri zagrevanju gube molekul vode i grade g-laktam.

  38. PEPTIDI I PROTEINI

  39. PEPTIDI Nastaju međusobnom reakcijom amino grupe jedne amino kiseline sa karboksilnom grupom druge amino kiseline • Peptidnom vezom može biti međusobno vezan veliki broj amino kiselina s tim što se na krajevima ovakvog niza nalaze slobodne funkcionalne grupe. • S jedne strane se nalazi slobodna amino grupa, a sa druge strane slobodna karboksilna grupa.

  40. Prilikom prikazivanja strukture peptida, N – terminalni ostatak se piše sa leve strane, a C – terminalni ostatak sa desne strane strukturne formule. C – terminalni ostatak N – terminalni ostatak

  41. Peptidna veza bitno utiče na prostorni raspored atoma u molekulima peptida i proteina. Veza C – N pokazuje delimično osobine dvostruke veze što je posledica delokalizacije elektronskog para sa azotovog atoma, pa je zbog toga rotacija oko nje otežana.

  42. U biološkim materijalima je nađeno više peptida niže molekulske mase, a za neke od njih nije utvrđena fiziološka uloga. Imena peptida se izvode na taj način što se navode amino kiseline redom kojim su vezane. Njima se dodaje nastavak –il, osim poslednjem u nizu koji zadržava svoje ime. Alanin Serin Lizin Asparaginska kiselina Alanil-asparagil-seril-lizin (Ala-Asp-Ser-Lys ili AASL)

  43. - 2H+, - 2e GSH + HSG G – S : S - G + 2H+, + 2e • Bitni peptidi: • Osobine peptida zavise od osobina i reda vezivanja bočnih nizova, tako da se od istih amino kiselina mogu, menjajući red vezivanja, nagraditi različiti tetrapeptidi • Glutation (glutamil - cisteil – glicin); redoks agens; zbog slobodne –SH grupe na cisteinskom delu skraćeno se piše GSH. Dva glutationa se mogu oksidovati: • Insulin – relativna molekulska masa 6000, ali su utvrđeni i molekuli insulina sa 2, 3 ili 4 x većom molekulskom masom. Očigledno se najprostije strukturne jedinice udružuju u složene agregate; luči se u pankreasu i učestvuje u regulaciji metabolizma ugljenih hidrata.

  44. PROTEINI • Makromolekuli, sastavljeni od većeg broja amino kiselina međusobno povezanih peptidnim vezama • Velika međusobna raznolikost – potiče od neograničenog broja kombinacija u redosledu kojim se amino kiseline međusobno vezuju. • Npr. od 20 amino kiselina moguće je izgraditi 202 dipeptida, 203 tripeptida, itd. • Prema funkciji dele se na: • Fibrilarni – uloga strukturnih elemenata u organizmu • Globularni – različite biohemijske funkcije (imunološka, regulaciona, genetska, biološka kataliza, respiracija, ...)

  45. FIBRILARNI PROTEINI • Sastoje se od više polipeptidnih lanaca zbijenih jedan uz drugi u dugačkim vlaknima. • Mogu biti spiralne i b-strukture. • Nerastvorni su u vodi, ali se rastvaraju u jakim kiselinama i bazama. • Predstavljaju stukturne komponente mišića, tetiva, hrskavica, kože, kopita i rogova životinja, oklopa kornjača,... • Spadaju: • Kolageni – u hrskavicama, kostima i vezivnom tkivu. • Elastini – proteini elastičnog tkiva • Keratini – u koži, vuni, dlaci, noktima, kopitama, papcima i zubnoj gleđi

  46. GLOBULARNI PROTEINI • Najčešće su uvijeni u kompaktnu strukturu, približno sfernog oblika. • Nepolarne grupe bočnih nizova amino kiselinskih ostataka grupišu se unutar globule, a polarne se orjentišu ka spoljašnjoj sredini. • Rastvorljivi u vodi, osetljivi na promene temperature • Spadaju: • Enzimi • Transportni proteini • Hormoni

  47. PROSTI PROTEINI • Proste proteine - hidrolizom daju samo amino kiseline • Složene proteine – hidrolizom, pored amino kiselina, daju i neproteinska jedinjenja (prostetične grupe) • Na osnovu sastava se dele na Albumini • Prisutni u biljnom i životinjskom svetu (mleko, jaja, krv) • Lako se rastvaraju u H2O, a talože se rastvorom (NH4)2SO4 • Sadrže nekoliko stotina amino kiselina • Regulišu osmotski pritisak i služe kao prenosioci drugih amino kiselina

  48. Globulini • Imaju molekulsku masu i do 1.500.000 • Heterogeni, pa su i biološke funkcije različite • Samo neki su rastvorljivi u vodi • Termolabilni, na temperaturi od 50-600C se denaturišu Protamini i histoni • Bazni proteini – velik sadržaj arginina i lizina • Rastvorljivi u vodi • Ne nalaze se slobodni - histoni ulaze u sastav nukleoproteina

  49. Prolamini i glutelini • Biljni proteini – nalaze se u semenu žitarica • Prolamini ne sadrže sve amino kiseline, bogati su glutaminskom kiselinom i prolinom • Ne rastvaraju se u vodi Skleroproteini • Proteini vlaknastog izgleda • Kolageni i keratini

  50. SLOŽENI PROTEINI - PROTEIDI Fosfoproteini • Prostetična grupa – fosforna kiselina koja je estarski vezana za neku hidroksi amino kiselinu (serin) • Kazein iz mleka – sadrži sve amino kiseline, predstavlja potpunu hranu • Ovovitelin iz jaja • Posebna grupa – fosfatopeptini – u sastav ulazi nekoliko lanaca peptida. Izolovani su iz moždanog tkiva.

More Related