Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung

1. SauerstoffAufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind 6.12.2011

2. Gliederung 1.) Allgemeines 2.) Koordination von O2 an Metalle 3.) Hämoglobin und Myoglobin 4.) Hämsysteme 5.) Hämerythrinund Hämocyanin 6.) Zusammenfassung 7.) Literaturangaben

3. 1.) Allgemeines In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen: - Hämoglobin - Myoglobin O2 -Transport bei Wirbellosen durch: - Hämerythrin - Hämocyanin

4. 2.) Koordination von O2 an Metalle Side-on-Verknüpfung O2 -Molekül: -> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert -> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung

5. 3.) Hämoglobin und Myoglobin Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX): Quelle: www.wikipedia.de

6. 3.) Hämoglobin und Myoglobin W.Kaim: Bioanorganische Chemie

7. 3.) Hämoglobin und Myoglobin (Mb) Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1 O2 binden Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung 6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens Myoglobin http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

8. 3.) Hämoglobin und Myoglobin (Hb) Hämoglobin • Tetramer • 4 Häm-Gruppen -> kann 4 O2 binden • Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut • 65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

9. 4.) Hämsysteme 4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form T-Struktur R-Struktur

10. 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Oxy-Form Nach der Koordination von O2 diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-on-koordiniertem O2 -> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss Desoxy-Form Vor der Koordination von O2 • Fe(II) high spin • (S=2)-Grundzustand mit 4 ungepaarten Elektronen • paramagnetisch

11. 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form Pauling und Coryell Diamagnetismus weil: Fe(II) lowspin koordiniertem Singulett- Sauerstoff Weiss Einelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand Fe(III) lowspin Superoxid-Radikalanion

12. 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität - Pseudohalogenid - Coboglobin

13. 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: Ligandenverdrängung Freie Häm-Komplexe: W. Kaim: Bioanorganische Chemie

14. 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form • Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover • Realtivbewegung F.X. Schmid: Skript Biochemie I

15. 4.2.) T- und R-Struktur T- Form (tense = gespannt) niedrige O2 -Affinität R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität W. Kaim: Bioanorganische Chemie

16. 5.) Hämerythrin und Hämocyanin Bei Wirbellosen z.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig

17. 5.) Hämerythrinund Hämocyanin Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie

18. 5.)Hämerythrinund Hämocyanin E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie

19. 6.) Zusammenfassung Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter

20. 7.) Literaturangabe W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005 E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid http://www.bossert-bcs.de/biologie www.wikipedia.de

21. Vielen Dank für IhreAufmerksamkeit