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(3) α - aminoácidos – componentes de proteinas y el enlace peptídico

(3) α - aminoácidos – componentes de proteinas y el enlace peptídico. Bioquímica , CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni , Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versión septiembre 2010.

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(3) α - aminoácidos – componentes de proteinas y el enlace peptídico

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  1. (3) α-aminoácidos – componentes de proteinas y el enlace peptídico Bioquímica, CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni, Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versiónseptiembre 2010

  2. Aminoácidos son moléculas que contienen un grupo amino, un grupo carboxílico y una cadena lateral que varía entre los diferentes 20 aminoácidos naturales. Los AA son los monómeros que forman proteínas. La forma y propiedades de cada proteína depende de la secuencia precisa de los AA que la componen.En un alfa (α) aminoácido los grupos amino y carboxílico y la cadena lateral, R, están unidos al mismo carbono.

  3. Características de AA’s • son moleculas biológicamente importantes consturidas de: grupo amino (-NH2), un grupo carboxilato (-COOH), mas un grupo orgánico que distingue cada AA. • AA regulares contienen: H, C, O, N y S (uno no-regular contiene Se). • Se conocen unos 500 AA’s que se pueden clasificar como alfa, beta, gama etc

  4. Terminal C y terminal N

  5. Características de AA’s , cont • Solo 22 AA’s se encuentran como parte de las proteínas y todos son α-AA’s. • De estos solo 20 están codificados por los tripletes (codones) en el código genético. • Los 20 regulares se conocen como “standards”. De los otros hay uno en varias enzimas humanas y contiene el elemento Selenio.

  6. Ejemplos de aminoácidos

  7. Características de AA’s, cont • En una célula, después de agua, y como proteínas, comprenden el grupo mas abundante de biomoléculas. • Además de su rol en la constitución de proteínas, sirven otros roles como neurotansmisores, en trasporte y en biosíntesis. Ejemplos son el uso de glicina en la biosíntesis del grupo hemo de hemoglobina y el no-estándard “carnitina” en el transporte de lípidos.

  8. Los AA poseenconfiguraciónabsoluta “L” (ref. L-gliceraldehido)

  9. Zwitterion • Los AA poseen un grupo amino y uno carboxílico lo cual le imparte propiedades amfipróticas. • El grupo carboxílico puede ser deprotonado convirtiéndose en un carboxilato (-CO2-) lo cual ocurre a pH sobre ca. 2.2. • El grupo amino puede ser protonado convirtiéndose en un amonio (-NH3+) a pH menor de ca. 9.4.

  10. i El resultado de la información anterior es que : entre pH 2.2 y 9.4 el estado molecular es un zwitterión, eléctricamente neutral. • A pH < 2.2 -CO2H y -NH3+ • A pH > 9.4 -CO2- y -NH2

  11. Zwitterión: terminal N y C

  12. En soluciónexistencomozwitterión

  13. El estudiantedebeconocer los siguientes AA: • glicina (Gli) hidrofóbico, no polar • alanina (Ala) hidrofóbico, no polar • fenilalanina (Phe) hidrofóbico, no polar • prolina (Pro) hidrofóbico, no polar • serina (Ser) neutral, polar • cisteina (Cys) neutral, polar • tirosina (Tyr) neutral, polar • aspartato (Asp) con carganegativa • lisina (Lys) con cargapositiva • Metionina (Met) hidrofóbico

  14. Aminoácidosregulares

  15. ¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidosregulares? (1) por su polaridad, y (2) por el tipo de grupo R individual : (aromático, hidrofóbico, acídico, básico, polar etc)

  16. Clasificación de AA • No-polares, neutrales: ej. glicina, alanina, valina, fenilalanina • Polares, neutrales ej. Serina, treonina, tirosina, cisteina • Con carga negativa ej. Aspartato, glutamato • Con carga positiva ej. Lisina, arginina, histidina

  17. clasificación

  18. i Dato histórico El primer AA conocido se aisló de los espárragos en Francia al principios del siglo 19 (asparagina). El nombre AA lo puso Emil Fischer en 1902.

  19. Hidrofobicidad e hidrofilicidad • Hidrofobicidad …(del griego hidros y fobos) es la propiedad física de una molécula (un hidrófobo) que la repele un una masa de agua. • Moléculas hidrofóbicas tienden a ser no-polares, y por lo tanto se asocian con otras moléculas y solventes no-polares. (¿Qué es polaridad?, ¿Cuál es la causa de la polaridad?). • Moléculas hidrofóbicas en agua forman agrupaciones como miscelas y otras. Ejemplos de moléculas hidrofóbicas son los alcanos, aceites y grasas (lípidos en general). • En ocasiones se utiliza el término “lipofílico” para significar “hidrofóbico”, aunque no son totalmente lo mismo.

  20. Gotas de aguasobregrama

  21. Hidrofobicidad e hidrofilicidad • Hidrofilicidad …(del griego) es la propiedad que causa que una molécula sea atraída y tienda a disolverse en agua. • Un hidrófilo es un molécula o parte de una molécula que interactía con otras moléculas polares. • Una membrana celular posee partes hidrofílicas y parte hidrofóbica. • Como regla, moléculas hidrofílicas pueden crear puentes de hidrógeno con agua u otras moléculas similares, y son polares.

  22. Indicehidropático de AA’s i AA Simbol Categoria carga In. Hid. Alanina Ala no-polar neutral 1.8 ArgininaArg polar positivo -4.5 AsparaginaAsn polar neutral -3.5 AspartatoAsp polar negativo -3.5 CisteinaCys polar neutral 2.5 GlutamatoGlu polar negativo -3.5

  23. Ejemplos i

  24. Ácidoaspártico vs. aspartato i

  25. Indicehidropático de AA’s AA Simbol Categoria carga In. Hid. GlutaminaGln polar neutral -3.5 Glicina Gly no-polar neutral -0.4 HistidinaHis polar neutral -3.2 Isoleucina Ile no-polar neutral 4.5 Leucina Leu no-polar neutral 3.8 Lisina Lys polar positiva -3.9 Metionina Met no-polar neutral 1.9

  26. Lisina

  27. Indicehidropático de AA’s AA Simbol Categoria carga In. Hid. FenialaninaPhe no-polar neutral 2.8 Prolina Pro no-polar neutral -1.6 Serina Ser polar neutral -0.8 TreoninaThr polar neutral -0.7 Triptófano Trp no-polar neutral -0.9 Vallina Val no-polar neutral 4.2

  28. Aminoácidosesenciales y no-esenciales

  29. Dietaadecuada de proteinas • Proteínascompletasson aquellasquecontienen los AA esenciales y no-esenciales en lasproporcionesque el cuerporequierepara la biosíntesis. Generalmenteproteinas de fuentesanimales son completas. • Proteínasincompletasson aquellasdonde no hay suficientescantidades de uno o mas AA esenciales. Generalmenteproteinas de fuentesvegetales son incompletas.

  30. Combinacionesvegetarianas con aminoácidosesenciales Arroz y habichuelas o garbanzos Sopas de granos con pan Hummus Tortilla y refritos Los granoscarecen de metioninapero los arroces, pan, harina la contienen.

  31. El negocio de los AA: 300 cápsulas, $49.95

  32. Reducido de $23.99 a $17.99 por 150 tabletas

  33. ¿cuales la clasificación de histidina?

  34. Glicina – esúnicoque no esópticamenteactivo

  35. Prolina: únicoqueesaminasecundaria¿cómoes el zwitterión?

  36. Tres AA absorben hν en UV: fenilalanina, triosina y triptófano

  37. Absorción en UV i

  38. Cisteina: contieneazufre y estipopolar, neutral PM 121.16 Da. No-esencial (metioninatambien “S”) i

  39. Cisteinapuedeformar un puentesdisulfuro

  40. Un caso de puentesdisulfuro entre cisteinas

  41. Puntoisoeléctrico, pI • El pI es el pH al cual una molécula particular (aminoácido o proteína) posee una carga eléctrica neta de cero (0). • AA y proteínas pueden ser separadas de acuerdo a su punto isoeléctrico sobre un gel de poliacrilamida utilizando una técnica conocida como “isoelectricfocusing” la cual utiliza un gradiente de pH.

  42. Puntosisoléctricostípicos Aminoácido Punto isoeléctrico • Glicina 6.0 • Isoleucina 6.1 • Fenilalanina 5.5 • Asparigina 5.4 • Glutamina 5.7 • Acido aspártico 3.0 • Acido glutámico 3.2 • Lisina 9.8 • Arginina 10.8

  43. Curva de titulación de Alanina

  44. Curva de titulación de Aspartato

  45. Sitios del web. El 2 y 3 obligados • http://search.yahoo.com/search;_ylt=ArKa3iIaLkc8EmUDqfAsfG2bvZx4?fr=yfp-t-701-s&toggle=1&cop=mss&ei=UTF8&p=glutamine%20titration%20curve • http://www.slideshare.net/mpark4/bioc-523 • http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/markPka/markPkaApplet.html

  46. Serina: se biosintetiza de 3-fosfoglicerato seguido de aminaciónreductiva

  47. Formación de amidas

  48. Enlace peptídico

  49. Resonancia en enlace peptídico – el enlace es “trans planar”

  50. Enlace peptídico

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