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酶 化 学

酶 化 学. 酶是不是活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。. 酶是生物催化剂，主要是蛋白质，也有核酸，能在比较温和的条件下高效率的起催化作用，使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢中。 生物体内→新陈代谢→各种化学反应→条件温和（ 37℃ ，近中性），速度快，有条不紊。. 酶参与化学反应称为酶促反应， 酶作用下进行化学变化的物质称为底物。 生物体的新陈代谢就是在许多种酶作用下发生的化学变化。. 一、酶的概念 （一）酶的生物学意义. （二）酶是生物催化剂. 1 ．酶与一般催化剂的共同点 :

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酶 化 学

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  1. 酶 化 学 酶是不是活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。

  2. 酶是生物催化剂，主要是蛋白质，也有核酸，能在比较温和的条件下高效率的起催化作用，使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢中。酶是生物催化剂，主要是蛋白质，也有核酸，能在比较温和的条件下高效率的起催化作用，使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢中。 生物体内→新陈代谢→各种化学反应→条件温和（37℃，近中性），速度快，有条不紊。

  3. 酶参与化学反应称为酶促反应， 酶作用下进行化学变化的物质称为底物。 生物体的新陈代谢就是在许多种酶作用下发生的化学变化。

  4. 一、酶的概念 （一）酶的生物学意义

  5. （二）酶是生物催化剂 1．酶与一般催化剂的共同点: （1）用量少而催化效率高 （2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，反应前后本身不发生变化 （3）降低反应所需的活化能

  6. 2．酶作为生物催化剂的特殊点 （1）催化效率高 催化效率比化学催化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 （2）高的专一性 酶只能作用于一种或一类物质 （3）反应条件温和 （4）酶在体内受到严格调控 （5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。

  7. （三）酶的化学本质 1．大多数酶是蛋白质 1925年，美国化学家萨姆纳首次从刀豆中提纯了脲酶，并证明是一种蛋白质。 美国化学家诺思谱把一系列酶提纯出来，证明它们都是蛋白质。他俩因而共同获得了1946年诺贝尔奖。 James Batcheller Sumner John Howard Northrop

  8. 2．某些RNA有催化活性 近年来，一些研究结果表明，某些RNA分子也有催化活性。 1982年美国科罗拉多大学的T.R.Cech等人发现四膜虫的rRNA前体在完全无蛋白质存在的情况下能进行自我拼接，得到成熟的rRNA产物，因此首次提出了RNA具有酶活性的概念。 Thomas R. Cech University of Colorado at Boulder, USA

  9. 1983年，耶鲁大学的S. Altman 核糖核酸酶P至少能催化六种tRNA前体的加工。真正发挥催化活性的是核糖核酸酶P中的RNA成分，而其中的蛋白质成分是非活性的。 酶的化学本质不完全是蛋白质，某些RNA分子也具有催化活性。这类RNA被称为ribozyme（核酶）。 Cech和Altman因此获得1989年的诺贝尔奖。 Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA

  10. 3. 抗体酶 抗体：特异性地结合抗原且帮助巨噬细胞摄入，摧毁抗原。 酶：高选择性地结合化学反应中特定结构的物质，并催化化学反应，使反应在温和条件下高效率地进行。 抗体酶：具有催化功能的抗体分子。在抗体分子肽链的N端是识别抗原的活性区域，同时被赋予了酶的特性。

  11. 4．有些DNA也有催化活性 1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。

  12. （四）酶的组成 1．单纯蛋白质酶类 2. 缀合蛋白质酶类 全酶= 酶蛋白 + 辅助因子 （辅酶、辅基或金属离子）

  13. 根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类： 1．单体酶 2．寡聚酶 3．多酶复合物

  14. 二、酶的命名和分类 1961年国际酶学委员会 （一）命名 1．系统名称 （1）标明底物，催化反应的性质 （2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒写（：）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。

  15. 习惯命名 惯用名 常依据酶所作用的底物和反应类型命名。 原则： （1）根据作用底物：如淀粉酶、蔗糖酶、蛋白酶等。 （2）根据反应性质：如水解酶、脱氢酶、转氨酶等。 （3）二者结合：如乳酸脱氢酶、谷丙转氨酶等。 （4）再加上酶的来源、特性：如木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、酸性磷酸酯酶、碱性磷酸酯酶等。

  16. （二）系统分类法及编号 1．分类 2．编号 4个阿拉伯数字的编号表示，中用“·”隔开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）， EC 类·亚类·亚亚类·排号 如EC l.1.1.1

  17. 在每一大类酶中，又根据底物中被作用的基团或键的特点分为若干亚类，然后再把属于某一亚类、亚亚类的酶按顺序排好，这样把已知的酶分门别类地排成一个表，叫做酶表。在每一大类酶中，又根据底物中被作用的基团或键的特点分为若干亚类，然后再把属于某一亚类、亚亚类的酶按顺序排好，这样把已知的酶分门别类地排成一个表，叫做酶表。 • 类 亚类 亚亚类 序号

  18. （三）六大类酶催化反应的性质 1、氧化还原酶类：催化氧化还原反应，涉及H 和电子的转移。如脱氢酶类。 2、转移酶类：催化分子间功能基团的转移。如转氨酶类。

  19. 3．水解酶类：催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、蔗糖酶等。3．水解酶类：催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、蔗糖酶等。 4．裂合酶类：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。如醛缩酶脱氨酶 脱羧酶

  20. 5．异构酶类：催化同分异构体的相互转变。 6、合成酶：与ATP 分解相偶联，并由二种物质合成一种物质。如天冬酰胺合成酶 丙酮酸羧化酶

  21. 二、酶的结构 活性中心:酶分子表现催化活性的关键部位，指酶分子中与底物结合并起催化反应的空间部位。 活性中心是由酶分子中几个位点上的氨基酸组成。

  22. 活性中心由2部分组成： 　① 结合部位：酶分子与底物直接结合的部位。 ② 催化部位：酶分子中催化底物发生化学变化的部位。 活性中心的形成需要酶分子具有一定的空间构象，因此，酶分子中其他部位的作用对于酶的催化来说，可能是次要的，但绝对不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。

  23. 酶的活性中心是由少数几个氨基酸组成，这几个氨基酸可能位于同一条肽链上，也可能位于不同的肽链上，因此，酶的活性中心是一个三维的结构，这些活性中心的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，但通过多肽链的盘绕折叠，在空间结构上都处于十分邻近的位置。酶的活性中心是由少数几个氨基酸组成，这几个氨基酸可能位于同一条肽链上，也可能位于不同的肽链上，因此，酶的活性中心是一个三维的结构，这些活性中心的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，但通过多肽链的盘绕折叠，在空间结构上都处于十分邻近的位置。

  24. 三、酶的催化机理 酶为什么能催化化学反应 酶如何降低化学反应活化能 酶高效性的解释 溶菌酶的催化机理 丝氨酸蛋白酶的催化机理

  25. 酶的催化机理是解释酶催化特性的理论，如：酶为什么能催化化学反应、酶是如何催化化学反应的、酶为什么有专一性、酶为什么有高效性等。酶的催化机理是解释酶催化特性的理论，如：酶为什么能催化化学反应、酶是如何催化化学反应的、酶为什么有专一性、酶为什么有高效性等。 （一）、酶为什么能催化化学反应 一个化学反应要能够发生，关键的是反应体系中的分子必须具备一定能量即分子处于活化状态，活化分子比一般分子多含的能量就称为活化能。反应体系中活化分子越多，反应就越快。因此，设法增加活化分子数量，是加快化学反应的唯一途径。增加反应体系的活化分子数有两条途径:一是向反应体系中加入能量 ，如通过加热、加压、光照等，另一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于降低化学反应活化能，如下图1所示:

  26. （二）、酶如何降低化学反应的活化能 ：中间产物学说 中间产物学说认为：酶在催化化学反应时，酶与底物首先形成不稳定的中间物，然后分解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行，因而加快了反应速度。 S + E → ES → P + E 底物 酶 中间产物 产物 中间产物学说已经得到一些可靠的实验依据。如，用吸光法证明了含铁卟啉的过氧化物酶参加反应时，单纯的酶的吸收光谱与加入了第一个底物H2O2后确实产生了变化。

  27. 酶作用专一性机理 锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。 诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，同时底物构象也发生变化。这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使酶与底物完全契合而结合成中间产物并引起底物发生反应。

  28. 酶专一性的“锁钥学说”

  29. 酶专一性的“诱导契合学说”

  30. （三）、酶的高效性的解释 1、底物与酶的邻近效应和定向效应 2、底物分子的形变和扭曲 3、共价催化 4、酸碱催化 5.金属离子的作用 6.活性部位的微环境的影响：酶活性中心是低介电区，介电常数越大，极性基团的相互作用越小。

  31. 底物与酶的邻近效应和定向效应 • 邻近效应：酶与底物结合形成中间复合物后，使酶的催化基团邻近底物，使有效浓度极大提高，从而反应速率大大提高。有人曾测过某底物在溶液中的浓度为0.001moll-1而在活性中心的浓度100moll-1，比溶液中的浓度高十万倍。

  32. 酶与底物相互诱导，发生形变断裂 酶在发挥作用之前，必须与底物密切结合

  33. 常见酶的催化机理

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