1 / 18

Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“

VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol. Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“. Co jsou enzymy?. z řeckého „en zymé “ (v kvasnicích - odtud byly poprvé izolovány) , dříve nazývány fermenty

tarika
Download Presentation

Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. VY_32_INOVACE_05_PVP_251_Hol Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5„EU peníze středním školám“

  2. Co jsou enzymy? • z řeckého „en zymé“ (v kvasnicích - odtud byly poprvé izolovány) , dříve nazývány fermenty • biokatalyzátory, řídí a usměrňují většinu reakcí v organismu, tj. ovlivňují metabolismus, snižováním aktivační energie (a tím i teploty) umožňují průběh mnoha reakcí v lidském těle, jsou účinnější než běžné anorganické katalyzátory • mají specifický účinek – jeden enzym ovlivňuje jednu látku nebo skupinu podobných látek (zámek a klíč)

  3. Enzymy • makromolekulární látky bílkovinné povahy • v organismech se vyskytují v nepatrném množství • jsou ve všech živých soustavách • v lidském organismu se vyskytuje asi tři tisíce různých druhů enzymů • nejsou jedovaté • poruchy v činnosti enzymů mohou způsobit tzv. metabolická onemocnění (např. fenylketonurie)

  4. + ENZYM = APOENZYM KOENZYM Stavba enzymu • KOFAKTOR nebílkovinná část bílkovinná část PROSTETICKÁ SKUPINA nebo s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou nízkomolekulární látka

  5. Typy kofaktorů • pevně vázán na apoenzym (stabilní součást molekuly) - prostetickáskupina • slabě vázán na apoenzym  snadno se odděluje -koenzym • apoenzym akoenzym tvoří holoenzym

  6. Koenzym • nízkomolekulární látka nebílkovinné povahy • není pevně vázán na apoenzym, proto může mezi různými apoenzymy volně přecházet (několik enzymů může mít stejný koenzym) • hlavní úlohou koenzymů je přenos atomů, jejich skupin, nebo samotných elektronů mezi odlišnými enzymy, čímž zajišťuje spřažení různých biochemických reakcí • bývají obvykle tvořeny heterocyklickou sloučeninou nebo derivátem nějakého vitamínu rozpustného ve vodě • typická je jejich fosforylace, tj. navázání zbytků kyseliny fosforečné

  7. Funkce enzymů • snižování aktivační energie reakcí (= energie, kterou je nutno dodat, aby mohla chemická reakce proběhnout – na štěpení vazeb reaktantů) • zkracují čas dosažení rovnovážných koncentrací • nespotřebovávají se,z reakce vycházejí nezměněny • umožňují uskutečnění reakce při teplotě, tlaku a pH lidského těla • jsou specifické • mohou být regulovány • neměníG dané reakce • nemění rovnovážné koncentrace

  8. Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): TextbookofBiochemistrywithClinicalCorrelations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2

  9. Působení enzymů • katalýzy se účastní jen část molekuly - aktivnícentrum (část apoenzymu tvořená určitými aminokyselinami) - váže se na něj substrát • tvar substrátu odpovídá tvaru aktivního centra-substrát zapadá jako klíč do zámku • po proběhnutí chemické reakce se uvolňují v nezměněné podobě, nespotřebovávají se

  10. Co ovlivňuje účinnost enzymů? • teplota • nízká teplota – činnost enzymů zpomaluje • vysoká teplota – enzymy ničí • každých 100C se zvýší rychlost reakce 2-3krát • optimální teplota je v rozmezí mezi 25 – 400C • většina enzymů je aktivní do 500C • pH (většina enzymů je aktivních v neutrálním pH, výjimku tvoří enzymy trávicího traktu) • koncentrace enzymu nebo substrátu (čím vyšší koncentrace, tím vyšší rychlost reakce)

  11. Proenzym (zymogen) • neaktivní forma enzymu • aktivaci způsobí: • biochemické změny, např. odštěpení části jeho řetězce nebo změna aktivního místa způsobená navázáním jiné molekuly (regulátoru) mimo aktivní centrum do tzv. alosterického centra

  12. Příklady proenzymů • pepsinogen – v kyselém prostředí žaludku se mění na aktivní pepsin • trypsinogen –vylučovaný slinivkou břišní, účinkem enzymu enteropeptidasy, vznikajícího v tenkém střevě (či v menší míře účinkem trypsinu) se mění na aktivní na trypsin • chymotrypsinogen – vzniká ve slinivce břišní, odtud je vylučován do dvanáctníku, kde působí v aktivní formě jako chymotrypsin

  13. Rozdělení enzymů • do šesti hlavních kategorií, podle chemické reakce, kterou katalyzují : • oxidoreduktázy (EC1) • transferázy (EC2) • hydrolázy (EC3) • lyázy (EC4) • izomerázy(EC5) • ligázy (syntetázy) (EC6) • pro velké množství enzymů byl vytvořen jejich kompletní seznam, kde jsou enzymy vedeny pod čtyřčíselným kódem EC 1.1.1.1 • první číslo zařazuje enzym do jedné z hlavních kategorií (viz přehled)

  14. Charakteristika skupin enzymů • oxidoreduktázy - katalyzují přenos elektronů (oxidaci a redukci mezi dvěma substráty), jsou důležité pro proces dýchání a fotosyntézu • transferázy - katalyzují přenos skupiny na jinou např. transaminázy • hydrolázy - katalyzují štěpné reakce ve vodě např. ptyalin, pepsin, amyláza • lyázy - katalyzují štěpné reakce bez vody • izomerázy– katalyzují izomerace(reakce uvnitř molekuly jednoho substrátu, přesouvají tak atomy (skupiny) z jednoho atomu uhlíku na druhý) • ligázy - katalyzují syntézy jednoduchých molekul na složitější

  15. Zástupci • ptyalin – v ústech, štěpí škroby na jednodušší cukry • pepsin – v žaludku, štěpí bílkoviny na AK • trypsin - v žaludku, štěpí bílkoviny na AK • sacharáza – štěpí sacharózu na glukózu • amyláza – štěpí škrob na jednodušší cukry • lipáza – štěpí tuky • proteináza – štěpí bílkoviny • oxido-reduktázy – katalyzují oxidačně redukční děje

  16. Využití enzymů • biotechnologie – odvětví chemických výrob • kvasné technologie – výroba piva, vína, octa, ethanolu atd. • prací prostředky – obsahují proteinázy a lipázy – enzymy štěpící bílkoviny a tuky ((tepelně odolné enzymy) • lékařství- detekce protilátek, stanovení glukózy v krvi…

  17. Použitá literatura: • Karlson, Peter. Základy biochemie: vysokošk. učeb. 1. vyd. Praha: Academia, 1965 • Kolář, Karel, Kodíček, Milan a Pospíšil, Jiří. Chemie II pro gymnázia: organická a biochemie. 1. vyd. Praha: SPN, 1997. ISBN 80-7235-283-0. • Kotlík, B. Růžičková, K. Chemie II v kostce pro SŠ, organická chemie a biochemie. Havlíčkův Brod : Fragment, 1997. ISBN 80–7200–057–8. • Devlin, T. M. (editor): TextbookofBiochemistrywithClinicalCorrelations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2 • Materiály jsou určeny pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízení. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu.

More Related