1 / 25

BIOMOLECULAS PROTEINAS MACROMOLECULAS MAS DE 10,000AMINOACIDOS

BIOMOLECULAS PROTEINAS MACROMOLECULAS MAS DE 10,000AMINOACIDOS. PROTEINAS FUNCIONES. Catálisis; (Enzimas). Estructura; colágeno, fibroina, elastina. Movimiento; actina y tubulina (citoesqueleto). Defensa; queratina, fibrinogeno y trombina, inmunoglobulina. PROTEINAS FUNCIONES.

vaughan
Download Presentation

BIOMOLECULAS PROTEINAS MACROMOLECULAS MAS DE 10,000AMINOACIDOS

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. BIOMOLECULASPROTEINASMACROMOLECULASMAS DE 10,000AMINOACIDOS

  2. PROTEINASFUNCIONES • Catálisis; (Enzimas). • Estructura; colágeno, fibroina, elastina. • Movimiento; actina y tubulina (citoesqueleto). • Defensa; queratina, fibrinogeno y trombina, inmunoglobulina.

  3. PROTEINASFUNCIONES • Regulación; insulina, glucagon, hormona del crecimiento, factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF), factor de crecimiento epidérmico (EGF). • Transporte; Na+ - K + - ATPasa, transportador de glucosa, hemoglobina, lipoproteínas (LDL, HDL) transferrina, ceruloplasmina. • Almacenamiento; ovoalbumina, caseína, zeina. • Respuesta a agresiones; Citocromo P450 Melationeina Proteínas de choque térmico (hsp) Enzimas reparadoras del DNA.

  4. PROTEINASCLASIFICACION • Forma. • Composición.

  5. PROTEINASCLASIFICACION DE ACUERDO A SU FORMA. • Proteínas fibrosas: • Moléculas largas con forma de varilla. • Funciones estructurales y protectoras. • Insolubles en agua. • Queratina de la piel, pelo y uñas. • Proteínas globulares: • Moléculas esféricas, compactas. • Solubles en agua. • Enzimas (todas), Inmunoglobulinas, hemoglobina, albúmina.

  6. PROTEINASCLASIFICACION DE ACUERDO CON SU COMPOSICION • Simples • Conjugadas

  7. PROTEINASCOMPOSICION • Simples: solo contienen aminoácidos. • Albúmina serica. • Queratina.

  8. PROTEINASCOMPOSICION • Conjugadas: consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico (grupo prostético). • Apoproteina; una proteína sin su grupo prostético. • Holoproteina; una molécula proteica combinada con su grupo prostético. • Clasificación (naturaleza del grupo prostético): • Glucoproteinas. • Lipoproteínas. • Métaloproteínas. • Fosfoproteinas. • Hemoproteinas.

  9. PROTEINASESTRUCTURA • Organización estructural (cuatro ordenes) • Estructura primaria. • Estructura secundaria. • Estructura terciaria. • Estructura cuaternaria.

  10. PROTEINASESTRUCTURA PRIMARIA • Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específicos (información genética). • La interacción entre los residuos: • Estructura tridimensional. • Papel funcional. • Relación con otras proteínas. • Polipéptidos o proteínas homólogos; tienen secuencia de aminoácidos y funciones semejantes. • Residuos de aminoácidos invariables; son idénticos con las proteínas homologas (esenciales para su función). • Residuos de aminoácidos variables; realizan papeles inespecíficos en la función proteica.

  11. PROTEINASESTRUCTURA SECUNDARIA • Varios patrones repetitivos; una serie de residuos de aminoácidos adoptan valores similares para ángulos similares Fi y PSi. • Tipos mas frecuentes (ángulos): • Hélice alfa (dextrorotatoria ) mas abundantes en la naturaleza • Lamina plegada (lamina Beta). • Estabilizadas por enlace de hidrogeno entre los grupos carbonilo y N – H del esqueleto polipeptido.

  12. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIAS • Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes • La rotación libre ( dos de tres enlaces): • Enlace del carbono alfa con el carbono carbonilo (ángulo psi) • Enlace del carbono alfa para el nitrógeno ( ángulo fi ) • El carácter parcial de doble enlace de la unión peptídico ( evita la rotación)

  13. PROTEINASESTRUCTURA SECUNDARIAALFA- HELICE • Estructura rígida en forma de varilla • Se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal derecha • Se forman enlaces hidrogeno entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra 4 residuos mas adelante ( estabilidad) • Una vuelta completa de la hélice contiene un promedio de 3.6 residuos y su altura es de 0.54nm

  14. PROTEINAESTRUCTURA SECUNDARIAALFA HELICE • Los grupos R de cada residuo en una hélice alfa están orientados hacia fuera • Incompatibles con estructura alfa: • Glicina • Prolina • Glutamato • Aspartato • triptofano

  15. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIASLAMINAS PLEGADAS BETA • Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas polipeptídicas • Cada segmento individual se denomina una cadena beta • Cada cadena beta esta extendida • Están estabilizadas por enlaces de hidrogeno que se forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipeptídica de cadenas adyacentes

  16. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIASLAMINAS PLEGADAS BETA • Tipos: • Paralelas ; • Las cadenas polipeptídicas en la misma dirección amino a carboxilo, mas estables • Antiparalelas ; • Las cadenas polipeptídicas van en direcciones distintas • mixtas

  17. PROTEINASESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS • Proteínas globulares • Combinación de estructuras secundarias hélice alfa y lamina plegada beta: • Unidades beta alfa beta • Meandro beta • Unidades alfa alfa • Barril beta • Llave griega

  18. PROTEINAS ESTRUCTURA TERCIARIA • Conformaciones tridimensionales únicas • Proteínas globulares • Plegamiento en sus estructuras nativas (biológicamente activas) Plegamiento proteico; • Como consecuencia de la interacción entre las cadenas laterales en su estructura primaria • Molécula desorganizada recién sintetizada adquiere una estructura muy organizada

  19. PROTEINASESTRUCTURAS TERCIARIASCARACTERISTICAS • El plegamiento permite que los residuos de aminoácidos restantes en la estructura primaria queden cerca. • Hace a la proteína compacta (empaquetamiento) permitiendo la interacción de los grupos polares y apolares. • Suelen dar lugar a la formación de dominios que son segmentos estructuralmente independientes que poseen funciones especificas (químicas o físicas).

  20. PROTEINAS ESTRUCTURAS TERCIARIASESTABILIZACION • Interacciones: • Interacciones hidrófobas • Interacciones electrostáticas (grupos opuestos de carga iónica; puentes salinos son enlaces no covalentes). • Enlaces de hidrogeno • Enlaces covalentes (puentes disulfuro): protegen a la estructura proteica extra celular de los cambios del PH o de concentraciones salinas.

  21. PROTEINASESTRUCTURA CUATERNARIA • Es el nivel mas complejo de organización. • Rearreglo tridimensional de dos o mas cadenas polipeptídicas unidas entre si. • Las interacciones que mantienen estas subunidades unidas entre si son las mismas que estabilizan la estructura terciaria. • Define la composición polipeptídica de una proteína y la relación espacial entre subunidades (polipéptido)

  22. PROTEINASESTRUCTURA CUATERNARIA • Olígomeros: proteínas con varias subunidades en las que algunas o todas son idénticas. • Protomeros: forman los olígomeros y pueden estar formadas por una o varias subunidades. • Proteínas monumericas: de una sola cadena polipeptídica o subunidad protomerica. • Dimero: proteínas oligomericas formadas por dos subunidades protomericas. • Hemodimero: proteínas con dos copias de la misma unidad protomerica. • Heterodimero: proteínas con dos copias diferentes de subunidad protomerica. • Proteínas multimericas: constituidas por una gran cantidad de subunidades protomericas.

  23. PROTEINASDINAMICA PROTEICA • Flexibilidad conformacional: Fluctuaciones continuas, rápidas de la orientación precisa de los átomos en las proteínas. • La función proteica suele implicar la apertura y el cerrado rápido de las cavidades en la superficie de la molécula.(conformación funcional; estabilidad termodinámica) • Velocidad de actividad enzimática. • Transferencia de información entre las biomoleculas.

  24. PROTEINASDESNATURALIZACION • El proceso mediante el cual una proteína pierde sus estructuras cuaternaria, terciaria e incluso secundaria. • Destrucción de la conformación nativa de la proteína. • No incluye ruptura de los enlaces peptídicos (la estructura primaria permanece intacta). • Incluye perdida parcial o total de su actividad biológica (dependencia entre la estructura y su función dentro de una célula). • Proceso irreversible. • La mayoría de las proteínas no se renaturalizan.(ribonuleasa: renaturalizacion proteica)

  25. PROTEINASDESNATURALIZACION • Condiciones desnaturalizantes: (no rompen enlaces covalentes). • Ácidos y bases fuertes: cambios bruscos de PH. • Disolventes orgánicos: etanol y la acetona. • Detergentes. • Agentes reductores: urea (reactivo) y Beta-mercaptoenalol (reductor). • Concentraciones salinas. • Iones metálicos pesados: mercurio ( Hg2+) y el plomo (Pb2+) • Cambios de temperatura: aumentos de la temperatura. • Agresión mecánica: agitación y trituración. • Solo rompen las uniones relativamente débiles: puentes salinos, interacciones hidrofobicas, enlaces hidrogeno, disminuye la interacción entre grupos de carga opuesta, convierten puentes disulfuro en grupos sulfhídrilos.

More Related