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Cairo, Egipto, Mayo 12, 1910 SHIPSTON-ON-STOUR, Inglaterra, Julio 29, 1994 Pionera en

Cairo, Egipto, Mayo 12, 1910 SHIPSTON-ON-STOUR, Inglaterra, Julio 29, 1994 Pionera en Cristalografía de Proteínas. Biografía resumida

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Cairo, Egipto, Mayo 12, 1910 SHIPSTON-ON-STOUR, Inglaterra, Julio 29, 1994 Pionera en

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Presentation Transcript


  1. Cairo, Egipto, Mayo 12, 1910 SHIPSTON-ON-STOUR, Inglaterra, Julio 29, 1994 Pionera en Cristalografía de Proteínas

  2. Biografía resumida Dorothy Crowfoot Hodgkin nace en El Cairo, Egipto. Asiste a la Universidad de Oxford y se gradúa en 1931, año en el que comienza a trabajar en investigación en dicha Universidad. En 1964 es galardonada con el Premio Nobel de Química por dilucidar la complicada estructura de la vitamina B12 mediante cristalografía. Otras de sus investigaciones importantes son el establecimiento de la estructura de otras moléculas y biomoléculas complejas, tales como la penicilina, la insulina, el colesterol, la lactoglobulina, la ferritina, el virus del mosaico del tabaco, entre otros Sus estudios fueron posteriormente fundamentales en medicina. Sus investigaciones en la vitamina B12 fue la base para que otros investigadores estudiaran como el cuerpo humano usa dicha vitamina en los glóbulos rojos sanguíneos y en el tratamiento de la anemia perniciosa. Utilizó para sus investigaciones la difracción de rayos X. Hizo su primera fotografía de difracción de rayos X de la proteína pepsina en 1934 con un compañero de clases. El propósito de la difracción de rayos X es el estudio de los patrones de los haces producidos al incidir los rayos X en un cristal de una determinada sustancia.

  3. Hitos Dorothy Crowfoot Hodgkin [ 12.5.1910 - 29.7.1994 ] 1910 Dorothy Crowfoot nace en El Cairo. En la escuela, encuentra de mucho interés el estudio de la estructura cristalina y la química, que se va convertir muy pronto en su trabajo. 1928 - 1932 Estudia química, arqueología y cristalografía en la Universidad de Oxford, siendo una de las poquísimas estudiantes mujeres en esa época. 1934 Dorothy Crowfoot enseña en Somerville College. 1937 Se casa con el historiador Thomas Hodgkin. 1938 Se enferma de reumatismo articular después del nacimiento de su primer hijo. A pesar de la atrofia de sus articulaciones y el dolor asociado a la enfermedad, continúa con su trabajo científico. Madre en tres ocasiones, involucra a otras mujeres en su grupo de investigación. 1947 Dorothy Crowfoot se convierte en la tercera mujer en la historia en ser miembro de la exclusiva Royal Society. 1948 Dorothy Crowfoot Hodgkin es premiada con la Orden del Mérito, el más importante honor civil en Inglaterra, que recibe de la reina Elizabeth II. Se convierte en la segunda mujer en la historia en recibir este honor, después de Florence Nightingale. 1956 Dorothy Crowfoot Hodgkin se convierte en miembro de la Royal Netherlands Academy of Sciences. Acepta una cátedra en la Universidad de Oxford, en la que permanece en los próximos años. 1958 Se convierte en miembro de la Boston American Academy of Arts and Sciences. 1960 Research fellow of the Royal Society (Wolfson-professor). 1964 Dorothy Crowfoot Hodgkin recibe le Premio Nobel de Química por sus determinaciones con ténicas de difracción de rayos X de la estrctura de la Vitamina B12. Es la tercera mujer en recibir este premio. Co-fundadora de la asociación International Union of Crystallography. 1969 Representa la estructura de la penicilina, la insulina y el colesterol mediante difracción de rayos X junto a sus colaboradores. 1977 Retiro. 1994 El 29 de Julio, Dorothy Crowfoot Hodgkin muere en Shipston on Stour, Inglaterra.

  4. La difracción de rayos X o cristalografía de rayos X es una técnica consistente en hacer pasar un haz de rayos X a través de un cristal de la sustancia sujeta a estudio. El haz se escinde en varias direcciones debido a la simetría de la agrupación de átomos y, por difracción, da lugar a un patrón de intensidades que puede interpretarse según la ubicación de los átomos en el cristal, aplicando la ley de Bragg. Es una de las técnicas que goza de mayor prestigio entre la comunidad científica para dilucidar estructuras cristalinas, debido a su precisión y a la experiencia acumulada durante décadas, elementos que la hacen muy fiable. Sus mayores limitaciones se deben a la necesidad de trabajar con sistemas cristalinos, por lo que no es aplicable a disoluciones, a sistemas biológicosin vivo, a sistemas amorfos o a gases. Es posible trabajar con monocristales o con polvo microcristalino, consiguiéndose diferentes datos en ambos casos. Para la resolución de los parámetros de la celda unidad puede ser suficiente la difracción de rayos X en polvo, mientras que para una dilucidación precisa de las posiciones atómicas es conveniente la difracción de rayos X en monocristal. Esta técnica se utiliza ampliamente en la determinación de las estructuras de las proteínas.

  5. Work on Vitamina B12 Vitamina B12 

  6. Work on insulin

  7. Work on insulin

  8. Publicaciones más relevantes Darwin, C; Hodgkin, DC Crystal structure of the dimer of para-bromonitrosobenzene. NATURE, 166 (4228): 827-828 1950 Cowan, P; Hodgkin, DC A comparison of X-ray measurements on air-dried tobacco necrosis protein crystals With Electron-microscope data. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA, 4 (2): 160-161 1951 Cowan, PM; Hodgkin, DC. Some observations on peptide chain models in relation to crystallographic data for gramicidin-b and insulin PROCEEDINGS OF THE ROYAL SOCIETY OF LONDON SERIES B-BIOLOGICAL SCIENCES, 141 (902): 89-92 1953 Brink, C; Hodgkin, DC; Lindsey, J; Pickworth, J; Robertson, JH; White, JG X-RAY crystallographic evidence on the structure of vitamin-B12 NATURE, 174 (4443): 1169-1171 1954 Kamper, MJ; Hodgkin, DC. Some observations on the crystal structure of a chlorine-substituted vitamin-B12. NATURE, 176 (4481): 551-553 1955 Hodgkin, DC; Kamper, J; Mackay, M; Pickworth, J; Trueblood, KN; White, JG. Structure of vitamin-B12 NATURE, 178 (4524): 64-66 1956 Hodgkin, DC. X-ray analysis of the structure of vitamin-B12. ANALYTICAL CHEMISTRY, 28 (2): 270-271 1956

  9. Publicaciones más relevantes Lenhert, PG; Hodgkin, DC. Structure of 5,6-dimethylbenzimidazolylcobamide Coenzyme. Nature, 192 (480): 937-& 1961 Abrahamsson, S; Maslen, EN; Hodgkin, DC. Crystal structure of phenoxymethylpenicillin. BIOCHEMICAL JOURNAL, 86 (3): 514-& 1963 Hodgkin, DC. X-RAY analysis of complicated molecules. SCIENCE, 150 (3699): 979-& 1965 Adam, M; Coller, E; Dodson, G; Hodgkin, DC; Ramasesh.S X-RAY crystallographic studies on zinc insulin crystals. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA, S 21: A156-& Part 7S 1966 James, MNG; Hall, D; Hodgkin, DC. Crystalline modifications of ampicillin i – trihydrate. NATURE, 220 (5163): 168-& 1968 Harrison, HR; Hodgkin, DC; Maslen, EN; Motherwe.WD. Crystal and molecular structures of 6beta-bromoacetyl- and 6betachloroacetyl- 3,5alpha-cyclo-5alpha-cholestane (i-cholesteryl bromoacetate and chloroacetate). JOURNAL OF THE CHEMICAL SOCIETY C-ORGANIC, (7): 1275-& 1971 Chothia, C; Lesk, AM; Dodson, GG; Hodgkin, DC. Transmission of conformational change in insulin. NATURE, 302 (5908): 500-505 1983 Hodgkin, DC. MY LIFE IN CHEMISTRY. ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, 199: A6-ACSC Part 2. APR 22 1990

  10. Biografías de Dorothy Crowfoot e información adicional en su rol en la cristalografía de moléculas orgánicas, biomoléculas y proteínas. Guy Dodson, Jenny P. Glusker, and David Sayre (Eds.), 1981: Structural studies on molecules of biological interest: A volume in honour of Professor Dorothy Hodgkin. (Oxford: The Clarendon Press). Porter, Roy (1994). The Biographical Dictionary of Scientists Oxford University Press, Ed. 2. Adams, M.J., and Glusker, J.P., (1995)."Dorothy Crowfoot Hodgkin, 1910-1994" Physics Today, May 1995. Vijayan, M. (1995). An obituary of Dorothy Crowfoot Hodgkin. 2nd May 1995 Crystallography World Wide Editor, International Union of Crystallography. World Book Encyclopedia (1993). World Book, Inc. Volume H. Georgina Ferry. Dorothy Hodgkin: A Life. Granta Books, London, UK, 1998.

  11. Related links http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1964/index.html http://bca.cryst.bbk.ac.uk/BCA/obits/dh3.html

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