ЕН ЗИМОЛОГИЈА

1. ЕНЗИМОЛОГИЈА

2. Ензими • Ензими су катализатори биолошког порекла • по хемијској природи су протеини • у ћелији обезбеђују ток и одигравање хемијских реакција

3. мало историје... • Ензимски процеси у организму су познати од давнина (нпр. сирење сира, кишељење теста, превођење шире у вино). • Назив ‘ензим’ дао је Кун 1878.године од речи en - у и zyme - квасац, јер је правилно уочио да у квасцу постоји супстанца која катализује реакцију врења. • Научно проучавање ензима је почело у XIX веку када су створени темељи ензимологије тј науке о ензимима. • Први ензим је изоловао Самнер 1926.г. и то је уреаза у кристалном облику - по хемијској природи је протеин. После су изоловани и други ензими протеинске природе.

4. Механизам ензимске реакцијеважно: • Ензими не ВРШЕ реакције, они их УБРЗАВАЈУ • E + S  ES  P + E • тумачење формуле: • ЕНЗИМ се везује за СУПСТРАТ (једињење/а која реагују)  • ензим и супстрат ступају у прелазни комплекс (одиграва се реакција)  • резултат реакције је ПРОДУКТ, а ЕНЗИМ излази НЕИЗМЕЊЕН!!!!!

5. Хемијске реакције у организму су иначе могуће тј. могу се одигравати без ензима • без ензима би оне биле споре • производи тих реакција би се јављали у смањеној концентрацији • Ензими су јако ефикасни катализатори, у јединици времена измене велике количине супстрата

6. Номенклатура- или како дати назив ензиму- • trivijalni nazivi: ptijalin, pepsin, tripsin, himotripsin. • sistemski nazivi: enzimu se daje naziv po imenu supstrata na koji deluje, doda se samo sufiks AZA. • ureaza koja deluje na ureu, • amilaza deluje na amilum (skrob), • arginaza deluje na arginin (aminokiselina). • najnovije preporuke: enzimu se daje naziv tako da se vidi na koji supstrat deluje i koji tip reakcije katalizuje. Npr. protein hidraza (vrši hidrolizu proteina)

7. Enzimi su svrstani u 6 grupa na osnovu hemijskih reakcija • Enzimi oksidoreduktaze (katalizuju oksidoredukciju između dva supstrata) • Hidrolaze (katalizuju hidrolizu peptidnih, estarskih, etarskih i glukoznih veza; tu spadaju proteaze i lipaze). • Transferaze (katalizuju prenos ili transfer funkcionalnih grupa; to su npr. aminotransferaze i fosfotransferaze) • Liaze (uklanjaju određenu grupu iz supstrata pri čemu supstratu ostaje dvoguba veza) • Izomeraze (katalizuju unutarmolekulsko preuređenje supstrata, npr. međusobno prevođenje optičkih i geometrijskih izomera - cis i trans oblik) • Ligaze ili sintetaze (katalizuju vezivanje dva supstrata uz utrošak ATP-a)

8. Хемијска природа ензима • Сви ензими су протеини али се на основу сложености грађе деле на: • Протеин ензиме (прости) који се састоје само од амино киселина • Протеид ензиме(сложени) - састоји се из апоензима (протеински део) и коензима (непротеински део) и назива се још и холоензим.

9. још о сложеним ензимима • АПОЕНЗИМ и КОЕНЗИМ су реверзибилно везани и чине ХОЛОЕНЗИМ • ако се апоензим и коензим одвоје, холоензим губи активност. • Апоензим одређује на који ће супстрат холоензим деловати и тип хемијске реакције који ће катализовати. • Коензими се јављају као преносиоци атома и атомских група које се уклањају са супстрата или се добијају (нпр. холоензими су дехидрогеназе а њихови коензими су NAD i FAD).

10. Специфичност ензима • Ензими су специфични што значи да делују на тачно одређене супстрате у тачно одређеним реакцијама • специфичност може бити: • Апсолутна (само на једно једињење): нпр уреаза на уреу, аргиназа на аргинин • Релативна или групна (на групу једињења сличне структуре): нпр. липазе хидролизују естарску везу у липидима између свих алкохола и масних киселина, а најефикаснији су ако се ради о естрима глицерола и масне киселине.

11. модел “кључ-брава” • ензим има премодификовано место везивања за супстрат које тачно одговара структури супстрата

12. model “indukovanog uklapanja” • enzim nema premodifikovano mesto vezivanja za supstrat • tek u prisustvu supstrata dolazi do uklapanja

13. Брзина ензимске реакције • Хемијске реакције у ћелији морају се одигравати великом брзином како би се производи тих реакција јављали у довољној концентрацији да би се задовољиле потребе организма. • Брзина ензимских реакција је промена концентрације супстрата у јединици времена или промена концентрације производа реакције у јединици времена.

14. Брзина ензимских реакција зависи од: • концентрације ензима • концентрације супстрата • температуре • пХ средине.

15. Утицај концентрације ензима • Ензими су веома ефикасни катализатори • мале количине ензима транформишу велике количине супстрата у јединици времена (нпр. 1г лабфермента може да згруша 5 000л млека, 1г уреазе може да разгради 10000г урее). • Што је концентрација ензима већа – већа је и брзина ензимске реакције

17. утицај концентрације супстрата • Брзина ензимских реакција зависи од концентрације комплекса ензим-супстрат • једно време са концентрацијом супстрата расте брзина • Када концентрација супстрата превазиђе концентрацију ензима, сви молекули ензима су у комплексу са супстратоми зато повећање концентрације супстрата не повећава брзину.

19. утицај температуре • За све ензиме постоји оптимална температура на којој ензим трансформише највећу количину супстрата и та температура је 37Ц. • Ако се температура смањи испод оптималне, брзина се смањи. • Ако се температура повећа изнад оптималне, брзина се такође смањује. • На температури од 42 Ц престаје ензимска активност јер се ензими денатуришу топлотом.

21. утицај pH • Док је оптимална температура истоветна за све ензиме, оптимални пХ је различит за разне ензиме. • Нпр. ензим амилаза који делује у устима има оптимални пХ 7 (неутрална средина) • пепсин у желудцу пХ 1,5 до 2,5 (кисела средина) • трипсин и химотрипсин у танком цреву пХ око 11 (јако базна средина)

23. Инхибитори ензима • То су многе супстанце које ометају или потпуно коче активност ензима и на тај начин спречавају одвијање неких хемијских реакција у организму. • Једни се могу везивати за ензим на истом месту за које се везује и супстрат, и тако спречавају везивање супстрата и ензима, те коче ензимску реакцију. • Други се не морају везивати за исто место већ за неко друго место, али када се инхибитор веже за ензим , он толико измени структуру ензима да је немогуће везивање ензима и супстрата. • Трећи су отрови за жива бића, нпр. ензими који у себи садрже Фе могу се инхибирати цијанидима, Цо - флуоридима, оксалатима, живом, и арсеном.