Proteínas

1. Proteínas A Base Molecular da Vida Prof(a): Alexsandra Ribeiro

2. Sumário • 01. Introdução • 02. Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos • 03. Estrutura das Proteínas • 04. Desnaturação • 05. Funções das Proteínas • 06.Enzimas

3. Introdução • Definição – As proteínas são polímeros constituídos de monômeros chamados aminoácidos. • Compõem-se basicamente de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. • As proteínas fazem parte da estrutura de células, do funcionamento do organismo, uma vez que o controle das reações químicas depende das enzimas, que são proteínas. • São também proteínas alguns hormônios e os anticorpos.

4. Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos • Os aminoácidos são moléculas com um grupamento amina (-NH2) e um grupo carboxila (COOH). • Existem 20 tipos de aminoácidos que participam da formação das proteínas.

5. OBS: Os aminoácidos diferem entre si pelo grupo R ligado ao carbono central.

6. Os aminoácidos (cont.) • Ligação peptídica – a união entre moléculas de aminoácidos se dá por ligação peptídica, com liberação de uma molécula de água. OBS: Oligopeptídeo (ou dipeptídeo): união de duas a dez moléculas de aminoácidos. Polipeptídeos: união de mais de dez moléculas de aminoácidos.

7. Os aminoácidos (cont.) • Aminoácidos essenciais: são aqueles que o organismo não sintetiza e devem ser obtidos por meio da alimentação. (ver fig. ao lado) • Aminoácidos naturais ou não essenciais: são aqueles sintetizados pelo organismo.

8. Estrutura das Proteínas • Diferenças entre as proteínas: • Número de aminoácidos • Tipos de aminoácidos - Seqüência de aminoácidos

9. Estrutura das Proteínas (cont) • Estrutura primária: seqüência linear de aminoácidos. • Estrutura secundária: enrolamento da cadeia polipeptídica (hélice) que é mantida por pontes de hidrogênio. • Estrutura terciária: enrolamento da estrutura secundária. • Estrutura quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas.

10. Estrutura das Proteínas (cont) (Estrutura secundária) (Estrutura primária) (Estrutura quaternária) (Estrutura terciária)

11. Desnaturação • Desnaturação – mudanças (reversíveis ou não) da conformação normal de uma molécula de proteína, sem modificação da estrutura primária, constituem a desnaturação, que altera as propriedades e a atividade da proteína.

12. Funções das Proteínas • As proteínas desempenham múltiplas funções:

13. Enzimas • Enzimas – são proteínas que agem como catalisadores. OBS:Catalisador – é uma substância que aumenta a velocidade de uma reação química, sem ser consumida durante o processo. • Na maioria dos casos, a enzima está associada a uma substância química não-protéica, chamada de co-enzima. • Há uma área da enzima (o centro ativo) com formato capaz de se encaixar nos reagentes (substratos) e tornar mais fácil a reação entre eles.

14. Enzimas (cont) Influência das enzimas na energia de ativação

15. Enzimas (cont) Exemplo de ação enzimática

16. Enzimas (cont) • Fatores que influenciam a atividade enzimática: • Concentração de substrato • Temperatura • pH

17. Fatores que influenciam a atividade enzimática: A, concentração de substrato; B, temperatura; a reação é interrompida com a desnaturação da enzima; C, pH; a pepsina é mais ativa em pH ácido e a tripsina em pH em alcalino.