TEMA 3. PROTEÍNAS Composición Aminoácidos: características clasificación propiedades

1. TEMA 3. PROTEÍNAS Composición Aminoácidos: características clasificación propiedades Péptidos: definición constitución: enlace peptídico tipos: oligopéptidos y polipéptidos Proteínas: estudio de la estructura: estructuras propiedades: clasificación FUNCIONES Solubilidad Punto isoeléctrico Poder amortiguador Desnaturalización Especificidad

2. Proteínas. Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ... Aminoácidos Péptidos Oligopéptidos Polipéptidos Proteínas.

3. Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza. Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan proteínicos. Son todos α-aminoácidos. NH2 R C COOH H Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis inhibidoras). Aminoácidos I

4. Aminoácidos II. Estereoisomería

5. Aminoácidos III. Clasificación

6. Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y algunos de los apolares son muy hidrófobos. Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende del medio. NH2 NH2 R R C C COOH COO- NH3+ H H R C COOH OH- H+ H pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico BASE NEUTRO ÁCIDO Aminoácidos IV. Propiedades

7. Enlace peptídico

8. Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a 100. • Oligopéptidos con actividad biológica: • Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico. • Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH), insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina. • Neuropéptidos: encefalinas • Antibióticos: alcaloides Oligopéptidos

9. Proteínas. Estructura

10. Proteínas. Estructura 1aria

11. Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice

12. Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β

13. Proteínas. Estructura 3aria

14. Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí. Cada polipéptido se denomina protómero. La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces generalmente no covalentes, pero la estructura completa se estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria. Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno. Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales realizan su actividad. Proteínas. Estructura 4aria

15. ARN polimerasa. Premio Nobel de química 2006. Kornberg.

16. Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Hay excepciones. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles. Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En este valor las proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico debe ser diferente. Poder amortiguador o tampón:debido a su carácter anfótero regulan el pH del medio Proteínas. Propiedades I

17. Proteínas. Propiedades II

18. Proteínas. Propiedades III

19. Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) : • Globulares: solubles( ) e insolubles ( ) • Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,... • Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,... • Histonas: forman la cromatina • Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides • Gluteninas: en semillas. • Fibrilares o escleroproteínas: • Colágeno: tejidos conectivos • Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...) • Elastinas: fibras musculares (actina y miosina) • Fibrinógeno: coagulación sanguínea Proteínas. Clasificación I

20. Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. • Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche) • Cromoproteínas: llevan unido un pigmento • Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina, citocromos) • no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas) • Glucoproteínas: con un oligosacárido como la mucina de la saliva • Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol • Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina Proteínas. Clasificación II

21. Proteínas. Funciones Energética: lactoalbúmina, caseína,... Estructural: colágeno, histonas,.. Hormonal: insulina Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,... Antibiótica: actinomicina Contráctil: actina, miosina,... Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH) Inmunológica: inmunoglobulinas Marcadoras: proteínas de membrana Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial Hemostática: fibrinógeno y fibrina. CATALIZADORA O ENZIMÁTICA

22. ENZIMAS: Definición Naturaleza y acción Especificidad Cinética Nomenclatura Clasificación Coenzimas: Definición Tipos Naturaleza: vitaminas

23. ENZIMAS o BIOCATALIZADORES

24. La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas. Apoenzima (parte proteica) Enzima Cofactor (inorgánico) Cofactor (parte prostética) Coenzima (orgánico) Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el sustrato y lo transforman en producto. Mecanismo de acción: E + S ES E + P Es fundamental mantener la secuencia y estructura. Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar la actividad enzimática Enzimas. Naturaleza y acción

25. Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher Teoría del “ajuste inducido” • Especificidad de sustrato: • Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa) • Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej. Hexoquinasa (fosforila hexosas) • Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero no a la forma L Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles reacciones que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metabólicas diferentes. Especificidad enzimática

26. Cinética enzimática I

27. Cinética enzimática II

28. Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores e inhibidores. no • Reversibles: • Competitivos • No competitivos. i i si no e e e e s s s s i i e e si Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej. algunos antibióticos, venenos,... Cinética enzimática III

29. Cinética enzimática IV • Otras formas de regulación de la actividad enzimática: • Enzimas alostéricos: adquieren nueva conformación al unirse al sustrato de modo que aumenta su actividad. • Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la eficacia de la reacción. • Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la transformación a enzimas.

30. Enzimas. Clasificación

31. Naturaleza nucleotídica: • AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º mensajero. • ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ... • NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. • FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. • Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo. Coenzimas I

32. Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua Coenzimas II