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Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO” DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUD PROGRAMA DE MEDICINA QUIMICA ORGANICA. Prof. Keila Torres. Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas. Objetivos de la clase. Conformación nativa de una proteína Desnaturalización de proteínas

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Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

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  1. UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO” DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUD PROGRAMA DE MEDICINA QUIMICA ORGANICA Prof. Keila Torres Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

  2. Objetivos de la clase Conformación nativa de una proteína Desnaturalización de proteínas Comportamiento ácido base de las cadenas laterales de las proteínas

  3. PROTEÍNAS ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN 20 (según R) se distinguen Aminoácidos Colágeno Contráctil Estructural Ej Fibrosas unidos por Actina/Miosina Enzimática Reserva Enlace peptídico Holoproteínas Albúminas Ej. Defensa Transporte formando Globulares Globulinas Péptidos o proteínas Hormonal Ej. Nucleoproteínas Cromatina tienen Organización estructural Ej. Fosfoproteínas Caseína Secuencia de aminoácidos es la E. primaria Ej. Cromoproteínas Hemoglobina Heteroproteínas  hélice Proteoglucanos E. secundaria Ej. Glucoproteínas definida por Conformación  FSH, TSH... Plegamiento espacial E. terciaria Ej. Lipoproteínas HDL, LDL Proteínas oligoméricas sólo en E. cuaternaria

  4. Conformación Nativa de una proteína La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más estable de todas las estructuras posibles. La estructura nativa es la forma funcionalmente activa de una proteina. Si cambiamos las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se denomina desnaturalización. Estado desnaturalizado Estado nativo

  5. Procesos físicos y químicos responsables de la desnaturalización • Temperatura extrema • pH muy ácido o alcalino

  6. Desnaturalización de las proteínas 3. Disolvente orgánicos (etanol, acetona), detergentes. 4. Agentes reductores (urea, β-mercaptoetanol) 5. Concentración salina 6. Iones metálicos pesados 7. Agresión mecánica.

  7. Consecuencias de la desnaturalización de las proteínas • Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión. • Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie. • Pérdida de las propiedades biológicas.

  8. Renaturalización Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en algunos casos, la desnaturalización es reversible. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

  9. VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.  

  10. Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína. Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=4 RECORDANDO QUE : pH menor a pKA, predomina la forma ácida, será en un 100% si existen 2 unidades de diferencia entre el pH y el pKA pH = pKA 50% forma ácida 50% forma básica pH mayor a pKApredomina la forma básica, será en un 100% si existen 2 unidades de diferencia entre el pH y el pKA R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15 pH = pKa + log [ X ] [ Y ]

  11. Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína. pH = pKa + log [ X ] [ Y ] 4 = 3,86 + log [ X ] [ Y ] 4 – 3,86 = log [ X ] [ Y ] 0,14 = log [ X ] [ Y ] Antilog 0,14 = [ X ] [ Y ] 1,38 = X X= 1,38 Y Y R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15 Sustituyendo el valor de X : 1,38 Y + Y = 15 2,38 Y = 15 Y= 15 Y= 6,3 (R-COOH) 2,38 X + 6,3 = 15 X = 15 – 6,3 X= 8,7 (COO-) Carga Neta= +18 Lys – 8,7 Asp = 9,3

  12. Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=6,5

  13. Con la secuencia de aa´que se presenta a continuación, responda: Lys-Ala-Pro-Asp-Tyr-Arg-Asn-Gln-Met 1.- Represente la fórmula estructural del Oligopéptido. 2.- Señale en la estructura anterior los enlaces peptídicos y diga cuantas moléculas de agua se formaron. 3.-Determine la carga neta del péptido a pH=4,5; tomando en cuenta los siguientes valores de pKa: pKa α-COOH = 2,20 pKa α-NH3+ = 9,11 pKa R-COOH= 3,85 pKa R-fenol = 10,07 pKa R-NH3+ =10,53 pKa R-guanidinio= 12,48

  14. Fin del semestre

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