Proteinele

1. Proteinele RadulescuRazvan-Ioan Radu Tudor IonescuFranceska Visan-Hara Alex VisanMadalina

2. Proteinelesuntsubstanțeorganicemacromoleculareformate din lanțuri simple saucomplexe de aminoacizi; elesuntprezenteînceluleletuturororganismelor vii înproporție de peste 50% din greutateauscată. Toateproteinelesuntpolimeriaiaminoacizilor, în care secvențaacestoraestecodificată de către o genă. Fiecareproteină are secvențaeiunică de aminoacizi, determinată de secvențanucleotidică a genei.

3. SintezaproteinelorBiosinteza • Biosintezaproteineloreste un procesprin care fiecarecelulăîșisintetizeazăproteineleproprii, prinintermediulunuiproces care include multeetape, sintezaîncepînd cu procesul de transcripțieșiterminînd cu procesuldetranslație.Procesuldeși similar, estediferitînfuncție de celulă: eucariotăsauprocariotă. Transcripția • Procesul de transcripțienecesităprezențauneisingure molecule de ADN dublucatenar, numitADN „șablon”, moleculă care intrăînprocesul de „inițiere”.AiciacționeazăenzimaARNpolimeraza, enzimă care se leagă de o anumităregiune din molecula de ADN , regiune (denumităpromoter) din care vaîncepetranscripția.Pemăsurăce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN vorîncepesa se desfacă.Următorulprocesîn care intră ADN esteprocesul de elongație (alungire a catenei).Pemăsurăce ARN polimeraza se mișcă de-a lungulcatenei de ADN, are loc sintezaribonucleotidelorcomplementare (ARNm ARN mesager).Acest ARN după cum îiaratășinumele se poatedeplasașiînaltepărți ale celulei cum arfireticululendoplasmaticsaucitoplasma.

4. TranslațiaÎntimpultranslațieiARNmtranscris din ADN estedecodat de ribozomipentrusintezaproteinelor.Acestprocesestedivizatîn 3 etape:-Inițierea -Elongarea -Fazaterminală.SintezachimicăProcesul de sintezăchimicăpoateavea loc înlaborator , darpentrulanțurimici de proteine.Oserie de reacțiichimicecunoscute sub denumirea de sintezapeptidelor,permitproducerea de cantitățimari de proteine.Prinsintezachimică se permiteintroducereaînlanțulproteic a aminoacizilor ne-naturali, atașarea de exemplu a unorgrupărifluorescente.Metodelesuntutilizateînbiochimieși in biologiacelulei .Sinteza are la bazăcuplareagrupăriicarboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sintezăpecalechimică. -Sintezaînfazălichidămetodaclasică care a fostînlocuită cu sintezaînfazăsolidă. -Sintezaînfazăsolidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS

5. RolDatorităcompoziției, fiindformateexclusiv din aminoacizi se întîlnescalături de alțicompușiimportanți de tipulpolizaharidelor, lipidelorșiacizilornucleiciîncepînd cu structuravirusurilor, a organismelorprocariote, eucarioteșiterminînd cu omul.Practic nu se concepeviațăfărăproteine.Proteinele pot fienzime care catalizeazădiferitereacțiibiochimiceîn organism, altele pot juca un rol important înmenținereaintegritățiicelulare (proteinele din peretelecelular), înrăspunsulimunșiautoimun al organismului.

6. Nutriția • Majoritateamicroorganismelorșiplantelor pot sintetizatoțicei 20 aminoacizi standard, întimpceorganismeleanimaleobținanumițiaminoacizi din dietă (aminoaciziiesențiali).Enzimecheie cum arfi de exempluaspartatkinaza , enzimă care catalizează prima etapăînsintezaaminoacizilorlisină, metioninășitreonină din acidul aspartic, nu suntprezenteînorganismele de tip animal.Laacesteorganismeaminoacizii se obținprinconsumulhraneiconținîndproteine.Proteineleingeratesuntsupuseacțiuniiaciduluiclorhidric din stomacșiacțiuniienzimelornumiteproteaze, procesînurmacăruialanțurileproteicesuntscindate (denaturate).Ingestiaaminoaciziloresențialiestefoarteimportantăpentrusănătateaorganismului, deoarecefărăaceștiaminoacizi nu se poatedesfășurasintezaproteinelornecesareorganismului.Deasemeneaaminoaciziisunt o sursăimportantă de azot;uniiaminoacizi nu suntutilizați direct însintezaproteică, cisuntintrodușiînprocesul de gluconeogeneză, procesprin care organismulasigurănecesarul de glucozăînperioadele de înfometare (mai ales proteieneleaflateînmușchi). Tipuri de proteine Înfuncție de compozițialorchimicăele pot ficlasificateîn: • Holoproteine cu următoareleclase de proteine • Proteineglobulare (sferoproteine) sunt de regulăsubstanțesolubileînapăsauînsoluțiisaline:protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. • Proteinelefibrilare (scleroproteinele) caracteristiceregnului animal, cu rol de susținere, protecțieșirezistențămecanică:colagenul, cheratinașielastina. • Heteroproteinelesuntproteinecomplexe care suntconstituite din o parte proteicăși o parte prostetică; înfuncție de aceastăgrupare se pot clasificaastfel: • Glicoproteine • Lipoproteine • Nucleoproteine

7. Masămoleculară • Datorităformăriiaproapeînexclusivitate din aminoacizi, putemconsideraproteinele ca fiind de faptniștepolipeptide, cu masămolecularăfoarte mare intre 10.000 și 60.000.000.Masa moleculară se determinăprindiferitemetode, mai ales încazulproteinelor cu masamolecularăfoarte mare ca de exempluproteina C reactivă. Masamoleculară a diferitelorproteine: DenumireaproteineiSursaproteinei/Izolată din Masamoleculară • Lactalbuminălapte 17000 • Gliadinagrîu 27.500 • Insulinapancreas 12,000 • Hordeinaorz 27.500 • Hemoglobinaglobule roșii 68.000 • Hemocianinamoluște(sînge) , artropode(sînge) 2.800.00 • Miozinamușchi 850.000 • Pepsinăstomac 36.000 • Peroxidazarinichi 44.000

8. Structuratridimensională:Structuraproteinelor:Structurasubstanțelorproteiceesteîncăinsuficientcunoscutădatoritădinamicitățiistructuriiproteinelor, deoareceelesuntînpermanențăsupuseunorprocese de sintezăși de degradare.Pentruevidențiereasuccesiuniiaminoacizilorînstructuraproteinelor se folosesc 2 metode: -DegradareaEdman: Prin degradarea Edman se poate identifica o secvenţă de pînă la 30 aminoacizi, cu o eficienţă de 98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptidă necesari pentru determinare.

9. -Degradarea Sanger: are la bazătratareapolipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc ataculreactivuluiasupragrupării amino a aminoacidului N-terminal.Metoda Sanger are dezavantajuldegradării complete a polipeptidei. Structuraprimară Structuraprimarăestedată de aminoacizii care intrăînlantulproteicprinformarealegăturilorpepetidice. Înstructuraprimară se observălanţul de aminoacizi Legăturapeptidică -CO-NH- se găseșteînacelași plan, iarcarbonul -CH- se poateroti, putîndsăaparăînplanuridiferite. Datoritălungimiirelativmici a catenelorlaterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțuluiproteic, astfelcălanțulproteic nu esteramificat.

10. Structurasecundară: • Structurasecundară se referă la forma și la lungimealanțurilorpolipeptidice, proprietățiinduse de legăturile de hidrogen. Celemaiîntîlnitetipuri de structurasecundarăsunt alpha helixulșilanțurile beta. • Elicea alpha se formeazăprinrotaţiaunuilanţpolipeptidicînjurulpropriei axe

11. StructuraterțiarăPrinintermediulcristalografiei cu raze X s-a doveditfaptulcămacromoleculeleproteice au o conformațietridrimensională , realizată de obiceiprinintermediulcuplăriimaimultorlanțuripolipeptidicescurteîntreele, cuplare care duce la formareafibrelorproteice. Structuracuaternară Structuracuaternară se referă la modul cum se unescsubunitățileproteice.Enzimele care catalizeazăasamblareaacestorsubunitățipoartădenumirea de holoenzime, în care o parte poartădenumirea de subunitățireglatoareșisubunitățicatalitice.