470 likes | 788 Views
เรื่อง. เสนอ. By Mr. Wittaya kroeksukonwanich. The structure and function of macromolecules. สารประกอบขนาดใหญ่ (macromolecules) ในสิ่งมีชีวิต จัดเป็น 4 กลุ่มตามลักษณะโครงสร้างของโมเลกุล ได้แก่ Carbohydrate ประกอบด้วยธาตุ C, H, O Protein “ C, H, O, N Lipid “ C, H, O
E N D
เรื่อง เสนอ
สารประกอบขนาดใหญ่ (macromolecules)ในสิ่งมีชีวิต จัดเป็น 4 กลุ่มตามลักษณะโครงสร้างของโมเลกุล ได้แก่ Carbohydrateประกอบด้วยธาตุ C, H, O Protein “ C, H, O, N Lipid “ C, H, O Nucleic acid “ C, H, O, N, P
Building models to study the structure of macromolecules Today, scientists use computer Linus Pauling (1901-1994)
ปฏิกิริยาเคมีของ macromoleculesได้แก่ Condensationเป็นปฏิกิริยาสังเคราะห์ macromoleculesจาก monomersเล็กๆเป็นจำนวนมาก และได้ผลผลิต H2Oด้วย ดังนั้นอาจเรียกว่า ปฏิกิริยา dehydration Hydrolysisเป็นปฏิกิริยาย่อยสลาย macromoleculesให้เล็กลง เพื่อให้สามารถนำผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เข้าสู่เซลล์ได้ หรือย่อยสลาย macromoleculesที่ไม่ใช้แล้วภายในเซลล์
สารอาหาร คือ ส่วนที่รับประทานเข้าไปแล้วมีประโยชน์ต่อร่างกาย • สารอาหารที่ให้พลังงานมี 3 ประเภท คือ • คาร์โบไฮเดรต • โปรตีน • ไขมัน
สารชีวโมเลกุล : สารอินทรีย์ที่มีธาตุคาร์บอนและไฮโดรเจนเป็นองค์ประกอบหลัก ประกอบด้วย คาร์โบไฮเดรต โปรตีน ไขมัน และกรดนิวคลีอิก
แผนภาพแสดงบทบาทที่สำคัญของสารชีวโมเลกุลในร่างกายแผนภาพแสดงบทบาทที่สำคัญของสารชีวโมเลกุลในร่างกาย ใช้ในการเจริญเติบโต เป็นส่วนหนึ่งในการ รักษาสมดุลของน้ำ และกรด-เบส เป็นส่วนประกอบ ของฮอร์โมน เอนไซม์ และระบบภูมิคุ้มกัน บทบาทของ สารชีวโมเลกุล สลายให้พลังงาน ถ่ายทอดลักษณะ ทางพันธุกรรม ช่วยให้ผิวหนังชุ่มชื่น สุขภาพผมและเล็บดี
Protein • เป็น polypeptide ของamino acid ที่ต่อกันเป็นลำดับเฉพาะตัวสำหรับโปรตีนแต่ละชนิด • โปรตีนสามารถทำงานได้ ต้องมีรูปร่าง(conformation) ที่เป็นลักษณะเฉพาะตัว • มนุษย์มีโปรตีนมากกว่า 10,000 ชนิด แต่ละชนิดมีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกัน
H O H N C C OH H R Carboxyl group Amino group Amino acid เป็นสารอินทรีย์ที่มีหมู่carboxyl และหมู่amino ต่อกับอะตอมคาร์บอนที่เป็นศูนย์กลาง อะตอมที่เป็นศูนย์กลางยังต่อกับอะตอมhydrogen และหมู่ R group 1 หมู่ที่แตกต่างกัน
Amino acid แบ่งออกเป็นกลุ่มตามคุณสมบัติของR group • R group ที่แตกต่างกันนี้ ทำให้เกิดamino acid แตกต่างกัน 20 ชนิด แต่ละชนิดมีคุณสมบัติทางเคมีและชีววิทยาแตกต่างกัน
Making a polypeptide chain Amino acid ต่อกันเป็นสายยาวด้วยcovalent bond เรียกว่าpeptide bond
ปลายที่มีหมู่amino เรียกว่าN-terminus • ปลายที่มีหมู่carboxyl เรียกว่าC-terminus
สาย polypeptide ประกอบด้วยamino acid ทั้ง 20 ชนิด เรียงต่อกันเป็นอิสระ สายpolypeptideจึงสามารถมีรูปแบบที่ไม่เหมือนกันนับหมื่นชนิดได้
โปรตีนสามารถทำงานได้ต้องมีรูปร่าง (conformation)ที่เป็นลักษณะเฉพาะตัว • โปรตีนที่ทำงานได้ประกอบด้วย polypeptide 1 สายหรือมากกว่า ซึ่งม้วนพับไปมาตามแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง side chainของ amino acid • รูปร่างของโปรตีนจึงขึ้นอยู่กับลำดับของ amino acidที่เรียงกันอยู่
A protein’s function depends on its specific conformation Ribbon model Space filling model
โครงสร้างของโปรตีนถูกแบ่งออกเป็นโครงสร้างของโปรตีนถูกแบ่งออกเป็น Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure สำหรับโปรตีนที่ประกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สาย
The primary structure of a protein • Primary structure คือ ลำดับของamino acid ที่ประกอบขึ้นเป็นโปรตีน • Primary structure ถูกกำหนดโดยข้อมูลทางพันธุกรรม(DNA)
การเปลี่ยนแปลงลำดับamino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนไป และอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีนชนิดนั้นๆ ตัวอย่างเช่น โรคsickle-cell anemia
A single amino acid substitution in a protein causes sickle-cell disease
The secondary structure of a protein • Secondary structure เป็นโครงสร้างที่เกิดขึ้นจากH-bond ระหว่างหมู่carboxylและหมู่amino • Secondary structure ที่พบบ่อยในธรรมชาติได้แก่Helix และ Pleated sheet
ตัวอย่างเช่น เส้นใยแมงมุม มีโครงสร้างแบบ Pleated sheetทำให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก Spider silk: a structural protein
Tertiary structure เป็นรูปร่างของpolypeptide สายหนึ่งตลอดสาย ซึ่งการม้วนพบไปมาขึ้นอยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่างR group ด้วยกันเอง หรือR group กับโครงสร้างหลัก • แรงยึดเหนี่ยวหมายถึง • H-bond • ionic bond • Hydrophobic interaction • Van der Waals interaction • นอกจากนี้บางตอนยึดติดกันด้วยcovalent bond ที่แข็งแรง เรียกว่าdisulfide bridges ระหว่างหมู่sulhydryl (-SH) ของกรดอะมิโน cysteineที่อยู่ใกล้กัน
The Quaternary structure of proteins เป็นโครงสร้างของโปรตีนที่ประกอบด้วยpolypeptide มากกว่า 1 สายเท่านั้น เกิดจากtertiary structure ของpolypeptide แต่ละสายมารวมกัน ตัวอย่างเช่น : Collagenเป็นfibrous protein ประกอบด้วยpolypeptide 3 สายพันกันอยู่ ซึ่งทำให้โปรตีนชนิดนี้มีความแข็งแรงและพบในconnective tissue Polypeptide chain
Hemoglobinประกอบด้วยpolypeptide 4 สายรวมกันกลายเป็นโปรตีนที่มีรูปร่างเป็นก้อน
รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่นpH อุณหภูมิ ตัวทำลาย เป็นต้น เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่างamino acid ในสายpolypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่าDenaturation • โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิดdenaturation แล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่าRenaturation
หน้าที่ของโปรตีน • เป็นโครงสร้างเยื่อหุ้มเซลล์และเยื่อหุ้มoganelles • เป็นโครงสร้างสำคัญของสิ่งมีชีวิต เช่นkeratin เป็นองค์ประกอบของ เล็บ ผม เป็นต้น • Haemoglobin ทำหน้าที่ขนส่งออกซิเจน • Hormones ต่างๆ ทำหน้าที่ควบคุมการทำงานของร่างกาย • Acin และmyosin ในกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว • Enzymes ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีต่างๆ ฯลฯ
เอนไซม์ • เอนไซม์ คือ ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ เป็นสารประกอบพวกโปรตีน สามารถลดพลังงานก่อกัมมันต์ของปฏิกิริยา เอนไซม์ จะเร่งเฉพาะชนิดของปฏิกิริยา และชนิดของสารที่เข้าทำปฏิกิริยา
หน้าที่ของเอนไซม์ในทางชีวเคมีจะเรียกสารที่เข้าทำปฏิกิริยาเคมีว่า สับสเตรต ดังนั้นสมการโดยทั่วไปที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาจึงเขียนได้ในแบบทั่วไปดั้งนี้ • E เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์) S เป็นสารตั้งต้นเรียกว่า สับสเตรต และ P เป็นสารผลิตภัณฑ์ • E + S ---------------> ES ---------------> E + P • สารเชิงซ้อน
ลักษณะการทำงานของเอนไซม์ลักษณะการทำงานของเอนไซม์ เอนไซม์ทำการเร่งปฏิกิริยาโดยการช่วยลดระดับความแตกต่างของพลังงานที่ทำให้สับสเตรตเข้าสู่ภาวะที่เรียกว่าสภาวะทรานซิชั่น http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/enzyme-transition-flash.htm
ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ 1.โครงรูปของเอนไซม์เอนไซม์มีโครงรูปโดยเฉพาะที่สำคัญคือสภาพความเป็นกรด-เบส และอุณหภูมิของสารละลายเอนไซม์ 1.1 สภาพความเป็นกรด-เบส ของสารละลายเอนไซม์ เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีความสามารถในการทำงานสูงสุดและมีเสถียรภาพมากที่สุดเมื่อเอนไซม์อยู่ในสารละลายที่มีความเป็นกรด-เบส เท่ากับจุดไอโซอิเล็กตริก ของเอนไซม์เอง 1.2 อุณหภูมิของสารละลาย จะช่วยเร่งอัตราเร็วของปฏิกิริยาชีวเคมีที่ใช้เอนไซม์ จึ่งมีการเคลื่อนที่เร็วโอกาสที่ สับสเตรตจะเข้าสู่บริเวณเรฏิกิริยาของเอนไซม์ จึงสูงขึ้นมากเช่นกัน
2 ความจำเพาะเจาะจงระหว่างเอนไซม์และสับสเตรตปฏิกิริยาชีวเคมีนั้นเอนไซม์และสับสเตรต ต้องมีการจับตัวกัน สับสเตรตจะมีลักษณะเหมือนร่องซึ่งเดิมเชื่อกันว่า มีลักษณะคล้ายแม่กุญแจ-ลูกกุญแจ แต่ในปัจจุบันได้มีทฤษฏีเหนี่ยวนำ ซึ่งเชื่อว่าร่องเอนไซม์ที่ทำปฏิกิริยา มีลักษณะปรับโครงรูปได้ตามโครงรูปของสับสเตรตที่มีความจำเพาะเจาะจงกับเอนไซม์
3.1 ความเข้มข้นของเอนไซม์จะมีผลต่ออัตราเร็วของการเกิดปฏิกิริยาคือ เมื่อความเข้มข้นของเอนไซม์มากอัตราความเร็วสูงสุดของปฏิกิริยาก็จะสูงเป็นสัดส่วนกันด้วย ถ้าความเข้มข้นของเอนไซม์มีน้อยเอนไซม์จะมีการเสียสภาพธรรมชาติทำให้ความสามารถในการทำงานของเอนไซม์สูญเสียไป3.2 ความเข้มข้นของสับสเตรตเมื่อมีความเข้มข้นของสับสเตรตน้อยโอกาสที่จะไปจับรวมกับบริเวณเร่งบนโมเลกุลของเอนไซม์ย่อมน้อยไปด้วย 3 ความเข้มข้นของเอนไซม์และสับสเตรต
4 ปัจจัยร่วมและสารยับยั้งปฏิกิริยาของเอนไซม์ หากปัจจัยนั้นเป็นสารที่สำคัญต่อการเร่งปฏิกิริยาจะเรียกว่า ปัจจัยร่วม สารที่มีผลต่อความเร็วของปฏิกิริยา ในทางทำให้ความเร็วปฏิกิริยาช้าลงหรือไม่เกิดขึ้นเลยเรียกว่า สารยับยั้งปฏิกิริยา 4.1 ปัจจัยร่วม เอนไซม์บางชนิดมีองค์ประกอบหลัก เป็นโปรตีนเพียงอย่างเดียว ดังนั้นความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาเคมีจึงขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนในเอนไซม์โดยตรงแต่เอนไซม์บางชนิด ต้องมีโมเลกุลชนิดอื่นที่ไม่ใช่โปรตีนมาช่วยในการทำงานด้วยปฏิกิริยาจึงจะเกิดขึ้นได้ สารเหล่านี้เรียกว่าปัจจัยร่วมโฮโลเอนไซม์ เป็นเอนไซม์ชนิดที่ทำงานได้ดีเมื่อมีปัจจัยร่วมจับอยู่กับโมเลกุลของเอนไซม์4.2 สารยับยั้งปฏิกิริยา สารที่มีผลกระทบในลักษณะที่ทำให้อัตราความเร็วของเอนไซม์ จะเรียกว่าสารยับยั้งปฏิกิริยา สารยับยั้งแบ่งออกเป็น 2 ประเภท คือ สารยับยั้งถาวร และสารยับยั้งชั่วคราว