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第二章 蛋 白 质

第二章 蛋 白 质. 第一节 蛋白质的重要功能及组成元素. 一、蛋白质的重要功能. 1. 生物体的组成成分. 6. 免疫保护功能. 2. 酶的催化作用. 7. 激素功能. 3. 运输功能. 8. 传递信息. 4. 贮藏作用. 9. 控制生长和分化. 5. 收缩运动. 二、蛋白质的元素组成. 平均含量（％）. 碳 氢 氧 氮 硫. 凯氏定氮法 测蛋白质含量的理论依据：蛋白质平均含氮量为 16 ％. 蛋白质含量＝蛋白质含氮量 × ＝蛋白质含氮量 ×6.25. 100 16.

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第二章 蛋 白 质

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  1. 第二章 蛋 白 质

  2. 第一节 蛋白质的重要功能及组成元素 一、蛋白质的重要功能 1.生物体的组成成分 6.免疫保护功能 2.酶的催化作用 7.激素功能 3.运输功能 8. 传递信息 4.贮藏作用 9.控制生长和分化 5.收缩运动

  3. 二、蛋白质的元素组成 平均含量（％） 碳 氢 氧 氮 硫

  4. 凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质平均含氮量为16％凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质平均含氮量为16％ 蛋白质含量＝蛋白质含氮量× ＝蛋白质含氮量×6.25 100 16

  5. 第二节 氨 基 酸 一、氨基酸的结构特点 二、氨基酸的分类 三、必需氨基酸 四、蛋白质的稀有氨基酸 五、氨基酸的性质

  6.  一、氨基酸的结构特点

  7. 二、氨基酸的分类 根据R基团的极性可将氨基酸分为四大类： （1）非极性R基团氨基酸； （2）极性不带电荷R基团氨基酸； （3）R基团带负电荷的氨基酸； （4）R基团带正电荷的氨基酸 极性

  8. （1）非极性R基团氨基酸

  9. （2）极性不带电荷R基团氨基酸

  10. （3）R基团带负电荷的氨基酸

  11. （4）R基团带正电荷的氨基酸

  12. 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phe 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Try

  13. 碱性氨基酸 赖氨酸 （Lys, K） 精氨酸 （Arg, R） 组氨酸 （His, H）

  14. 酸性氨基酸 天冬氨酸 （Asp,D） 谷氨酸 （Glu,E）

  15. 三、必需氨基酸 人体自身不能合成，必须由外界食物供给的氨基酸称为必需氨基酸 。 L-缬氨酸、 L-异亮氨酸、 L-亮氨酸、 L-苯丙氨酸、 L-蛋氨酸、 L-色氨酸、 L-苏氨酸 、 L-赖氨酸 携一两本淡色书来

  16. 四、稀有的蛋白质氨基酸 蛋白质组成中，除上述20种氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。

  17. 五、非蛋白质氨基酸 不参与蛋白质的组成 没有三联体密码 一般是L-型α-氨基酸的衍生物 如鸟氨酸、瓜氨酸、高丝氨酸等

  18. 六、氨基酸的性质 1.氨基酸的酸碱性质和等电点

  19. 在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。 氨基酸在等电点溶液中溶解度最小。

  20. 氨基酸等电点的计算：该氨基酸的两性离子状态两侧的可解离基团pK值之和的算术平均数。氨基酸等电点的计算：该氨基酸的两性离子状态两侧的可解离基团pK值之和的算术平均数。 K:解离常数 pK：解离常数的负对数

  21. 一氨基一羧基AA pK1+pK2 pI= 2

  22. 酸性氨基酸 pK1+pKR pI= 2

  23. 碱性氨基酸 pK2+pKR pI= 2

  24. pK1 pK2 pKR 等电点

  25. 六、氨基酸的性质 2.氨基酸的光学性质 由于基团或原子在空间排列的不对称性而引起光学活性的立体结构叫作构型（configuration）。

  26. 六、氨基酸的性质 3.氨基酸的吸收光谱 Trp、Tyr、Phe可以吸收紫外光 测定OD280可以确定蛋白质含量

  27. 3H2O 4.氨基酸的化学反应 （1）茚三酮反应：是氨基酸的α-NH2所引起的反应 3H2O

  28. 弱碱 弱碱 弱碱 二硝基苯基氨基酸 (DNFB) (DNFB) DNP-AA(黄色) DNP-AA(黄色) 六、氨基酸的性质 （2）Sanger反应：用于鉴定N末端氨基酸 弱碱 二硝基苯基氨基酸 (DNFB) DNP-AA(黄色)

  29. (PITC) （3）Edman反应：用于蛋白质测序 (PITC)

  30. 七、氨基酸的分离分析 层析法也称色谱法(chromatography)，是1906年俄国植物学家Michael Tswett发现并命名的。他将植物叶子的色素通过装填有吸附剂的柱子，各种色素以不同的速率流动后形成不同的色带而被分开，由此得名为“色谱法”。 1941年，英国生物学家Martin和Synge首先提出了色谱塔板理论，为后来各种色谱技术的发展奠定了基础。

  31. 层析的原理 层析技术是一组相关分离方法的总称。 当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组份的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量对比）不同，而且随流动相向前移动，各组份不断地在两相中进行再分配，从而达到将各组份分离的目的。

  32. 分配层析 分配层析是一种连续抽提法。一种溶剂通常是被结合在固定的惰性支持物（柱、膜、纸）上的水，另外一相由流动的被水饱和的有机溶剂构成，它流过固定相。 如果某一混合物的各组分在这两相中的分配系数有足够的差异，它们就可以被分离。 当把一种物质在两种不混溶的溶剂中振荡时，它将在这两相中不均匀的分配。达到平衡时，这种物质在两种溶剂中的浓度之比是一个常数，叫做分配系数。

  33. 原点到层析点中心的距离 原点到溶剂前沿的距离 纸层析是分配层析的一种。 在纸上水被吸附在纤维素的纤维之间形成固定相。当有机相沿纸流动经过层析点时，层析点上溶质就在水相和有机相之间进行分配，溶质中各组分的分配系数不同，移动速率也不同，因而可以彼此分开。 物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值来表示的。在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。 Rf＝

  34. 第三节肽 一、肽键及肽链 二、肽的结构和命名 三、天然存在的寡肽

  35. 一、肽键及肽链 肽键（peptide bond）是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。

  36. 氨基端 N-末端 羧基端 C-末端 蛋白质多肽链

  37. 寡肽:少于10个氨基酸的肽 多肽:由10个-50个氨基酸形成的肽 蛋白质：多于50个氨基酸的肽

  38. 二、肽的结构和命名 方向：N-末端到C-末端 丝·缬·亮·蛋·赖·赖·精·谷 Ser-Val-Leu-Met-Lys-Lys-Arg-Glu S-V-L-M-K-K-R-E

  39. 三、天然存在的活性寡肽 • 生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。

  40. 1. 谷胱甘肽（GSH）： • 全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。

  41. 谷胱甘肽的生理功用： • 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； • 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； • 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； • 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。

  42. 2. 多肽类激素： • 种类较多，生理功能各异。主要见于下丘脑及垂体分泌的激素。

  43. 第四节 蛋白质的分子结构 一级结构 二级结构 三级结构 空间结构 四级结构

  44. 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。

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