Templates biomoléculaires

1. Templates biomoléculaires

2. X. Zhao, S. Zhang, Trends in Biotechnology 22 (2004) 470

3. Endo-templates Elaboration de nanofils métalliques par moulage à l’intérieur de nanotubes peptidiques nanotube nanofil

4. réduction Au3+ /Au0 nanofils d’or Endo-templates Solution d’un sel métallique (HAuCl4) à l’intérieur des nanotubes diamètre qq. nanomètres

5. M. Reches & E. Gazit Science 300 (2003) 625 diphényl alanine 5

6. fixation d’ions Ag+ à l ’intérieur des nanotubes réduction en Ag0 dégradation enzymatique du peptide peptide + Ag nanofils d’argent (Ø = 20 nm)

7. Exo-templates Formation de nanotubes métalliques par dépôt sur des nanotubes peptidiques nanotube nanotube Fixation de peptides ‘ minéralisateurs ’ à la surface des nanotubes

8. I.A. Banerjee, L. Yu, H. Matsui, PNAS, 100 (2003) 14678 HG12 = glycine histidine Fixation de Cu sur des peptides riches en groupements histidine Fixation sur les nanotubes via des liaisons hydrogène Complexation des ions Cu2+ par les groupements azotés

9. Cu Complexation du cuivre par l’histidine

10. greffage des peptides via liaisons hydrogène fixation des ions Cu2+ réduction sans peptide avec HG12 pH 6 pH 6 100 nm 100 nm 10

11. pH 6 avec HG12 100 nm pH 6 sans HG12 100 nm Assemblage irrégulier de gros cristaux polydisperses Influence du peptide Petits cristaux monodisperses Ø = 10 nm Ø ≈ 50 nm

12. % pH 6 avec HG12 100 nm nm assemblage compact de nanocristaux monodisperses Ø ≈ 10 nm % pH 8 avec HG12 100 nm nm Ø ≈ 30 nm assemblage moins compact de cristaux plus gros et polydisperses Influence du pH

13. histidine Les groupements histidine complexent les ions Cu2+ via les atomes d’azote et les fixent en des positions bien définies qui dépendent du nombre de groupements ‘ glycine ’ PH 6 = point de charge nulle de l’histidine

14. HG12 = pH 8 pH 6 cristaux de Cu obtenus en solution avec HG12 (sans nanotube) Le repliement de la chaîne peptidique HG12 varie selon le pH ceci permet de modifier la morphologie des cristaux de Cu

15. pH abs. pH 8 NT pH 6 cm-1 15 Le peptide HG 12 possède la propriété de fixer les ions Cu2+ sa conformation dépend du pH ce qui permet de contrôler la nucléation des nanoparticules de Cu IR Le pic à 1600 indique la formation de liaisons N(His)-Cu-N(His) inter-peptides

16. peptide HG12 nanotube N N N N pH pH N N N N peptide HG12 nanotube pH 6 pH 8

17. J. Mater. Chem. 14 (2004) 739 Greffage du peptide ‘ His-Pro-Gly-Ala-His ’ pour favoriser la fixation du Pt pH < 8 monocristaux monodisperses de Pt (Ø ≈ 12 nm) pH > 8 revêtement quasi continu

18. pH 4 pH 10 % pH NT sans peptide pH 4 couche continue t = 95% monodisperse Ø ≈ 12 nm - t = 65% 4 sites de fixation 1 seul site de fixation Taux de couverture en fonction du pH

19. histidine proline glycine alanine histidine

20. Pt/ac. aminé = 1 fixation des ions Pt2+ greffage du peptide 24 h réduction 24 h 48 h pH 4,5 Pt/ac. aminé = 4 20

21. pH < 8 fixation des ions Pt2+ sur les carboxylates de l’histidine histidine histidine pH > 8 fixation des ions Pt2+ sur les azote imidazole de l’histidine Pt2+ Pt2+ interaction électrostatique complexation par ligand azoté

22. fixation à pH acide histidine alanine glycine En milieu basique complexation par l’azote des groupements imidazole de l’histidine - amide de la glycine et alanine

23. 1 4 fixation à pH basique 2 3 histidine alanine glycine En milieu basique complexation par l’azote des groupements imidazole de l’histidine - amide de la glycine et alanine

24. pH 4 pH 10 pH > 8 4 sites de fixation couche continue pH < 8 1 seul site de fixation nanocristaux

25. Nature Materials 1 (2002) 169 JACS 125 (2003) 14837 AG4 Croissance orientée de nanocristaux d’Ag hexagonaux sur des peptides Les peptides servent de support mais peuvent aussi orienter la cristallisation 25

26. 1. fixation des peptides sur des clusters d’ions Ag+ 2. réduction Ag+ Ag0 3. fixation sélective des peptides sur certaines faces du cristal d’Ag 4. croissance de cristaux hexagonaux - face [111]

27. S. Sundhar Bale et al. Adv. Mater. 19 (2007) 3167 H2N Ag+ lysine fonctionalisation des nanotubes de carbone avec la poly lysine fixation de AgNO3 puis réduction par NaBH4

28. H. Matsui et al. JACS 124 (2002) 13660 greffage de peptides riches en groupements histidine à la surface des nanotubes fixation puis réduction des ions Au+ histidine formation de fils d’or constitués de nanoparticules déposées à la surface de nanotubes

29. His complexation de l’or par les ‘N’de l’histidine

30. 30 MET Nanocristaux monodisperses Ø ≈ 6 nm Nanoparticules d’or à la surface d’un nanotube Les sites de fixation ‘histidine’ sont séparés de 6,4 nm à la surface des nanotubes particules d’or à la surface d’un nanotubes sans histidine distribution beaucoup plus irrégulière Ø ≈ 4 à 30 nm

31. H. Matsui et al. Nano Letters 3 (2003) 283 Fonctionalisation des extrémités des nanotubes par masquage Greffage de fonctions thiols à la surface des nanotubes pour pouvoir fixer l’or

32. fixation de nanoparticules d’or à la surface des nanotubes fixation de l’avidine puis élimination des particules d’or la biotine ne se fixe que sur l’extrémité des nanotubes où reste l’avidine

33. seules les extrémités sont marquées nanotube recouvert d’or après élimination du film d’or marqueur fluorescent se fixant spécifiquement sur l’avidine

34. Fixation spécifique des nanotubes sur les électrodes Au-biotine les nanotubes ne se fixent que par les extrémités

35. F. Patolsky et al. nature materials 3 (2004) 692 fixation de nanoparticules d’or sur le filament d’actine Au3+ - NH2OH grossissement catalytique des nanoparticules film continu d’or 35

36. électrode électrode filament AFM nanofil d ’or nano-circuit caractéristique courant-tension

37. fil continu fil nanostructuré

38. secondes 0 5 10 15 actine or Déplacement des filaments Au-Actine sur une surface de myosine (après addition d’ATP) La partie dénudée (actine) est en interaction avec la mysosine nano-moteur