เสนอ อ.สุพิน ดิษฐสกุล

1. เสนอ อ.สุพินดิษฐสกุล

4. โปรตีนคือ สารชีวโมเลกุลประเภทสารอินทรีย์ที่ประกอบด้วยธาตุ C, H, O, N เป็นองค์ประกอบสำคัญ นอกจากนั้นยังมีธาตุอื่น ๆ เช่น S, P, Fe, Zn ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับชนิดของโปรตีน โปรตีน เป็นสารพวกพอลิเมอร์ ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนมากมาย

5. สมบัติของโปรตีน 1.การละลายน้ำ ไม่ละลายน้ำ บางชนิดละลายน้ำได้เล็กน้อย 2. ขนาดโมเลกุล และมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่มีมวลโมเลกุลมาก 3. สถานะ ของแข็ง 4. การเผาไหม้ เผาไหม้มีกลิ่นไหม้ 5. ไฮโดรลิซิส 6. การทำลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้รับความร้อน หรือเปลี่ยนค่า pH หรือ เติมตัวทำลายอินทรีย์บางชนิด จะทำให้เปลี่ยนโครงสร้างจับเป็นก้อนตกตะกอน 7. การทดสอบโปรตีน สารละลายไบยูเรต เป็นสารละลายผสมระหว่าง CuSO4 กับ NaOH เป็นสีฟ้า

6. ชนิดของโปรตีน แบ่งเป็น 2 แบบใหญ่โดยใช้โครงรูปคือ 1.โปรตีนเส้นใย ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์เป็นสันยาวขนานกับแกนในลักษณะเป็นเส้นใยหรือแผ่น มีความแข็ง ,เหนียว และอาจยืดหยุ่นได้บ้าง ไม่ลายน้ำ 2.โปรตีนกลอบูลาร์ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์มาขดแน่นในลักษณะกลม

7. หน้าที่ของโปรตีน • ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีที่เกิคขึ้นภายในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต โมเลกุลที่ทำหน้าที่นี้คือ เอนไซม์ • ทำหน้าที่ในการขนส่งต่างๆ ให้กับเซลล์ ดังเช่น ฮีโมโกลบิน และไมโอโกลบิน ซึ่งเป็นโปรตีนที่ใช้ในการรับส่งออกซิเจนจากปอดไปเลี้ยงเซลล์ต่าง ๆ ทั่วร่างกาย • 3. ทำหน้าที่เป็นส่วนที่ก่อให้เกิดการเคลื่อนไหวของอวัยวะต่างๆ เช่น แอกติน ไมโอซิน ซึ่งเป็นโปรตีนของกล้ามเนื้อที่สามารถหดตัวได้ การหดและยืดตัวของโปรตีนนี้ทำให้เกิดการเคลื่อนไหวได้ • 1 โ

8. 4.ทำหน้าที่เป็นโครงสร้างของร่างกาย เช่น โปรตีนในผิวหนัง เป็นต้น 5. ทำหน้าที่เป็นภูมิค้มกันของสัตว์ชั้นสูง 6. ทำหน้าที่รับส่งสัญญาณและถ่ายทอดกระแสประสาทโปรตีนยังมีหน้าที่อีกเป็น จำนวนมาก การทำงานของสารชีวโมเลกุลแต่ละชนิดจะพบว่าชีวโมเลกุลชนิด ต่างๆทำงานครบถ้วนตามหน้าที่อย่างจำเพาะที่มีอยู่ เนื่องมาจากลักษณะ โครงสร้างและโครงรูปของชีวโมเลกุล

9. โครงสร้างของโปรตีน ถูกแบ่งออกเป็น • Primary structure • Secondary structure • Tertiary structure • Quaternary structure สำหรับโปรตีนที่ประกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สาย

11. The primary structure • Primary structure คือ ลำดับของ amino acid ที่ประกอบขึ้นเป็นโปรตีนถูกกำหนดโดยข้อมูลทางพันธุกรรม (DNA)

12. การเปลี่ยนแปลงลำดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนไป และอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีนชนิดนั้นๆ ตัวอย่างเช่น โรค sickle-cell anemia

13. The secondary structure • Secondary structure เป็นโครงสร้างที่เกิดขึ้นจาก H-bond ระหว่างหมู่ carboxylและหมู่ amino ที่พบบ่อยในธรรมชาติได้แก่Helix และ  Pleated sheet

14. ตัวอย่างเช่น เส้นใยแมงมุม มีโครงสร้างแบบ Pleated sheet ทำให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก

15. Tertiary structure • Tertiary structure เป็นรูปร่างของ polypeptide สายหนึ่งตลอดสาย ซึ่งการม้วนพบไปมาขึ้นอยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง R group ด้วยกันเอง หรือ R group กับโครงสร้างหลัก • แรงยึดเหนี่ยว • H-bond • ionic bond • Hydrophobic interaction • Van der Waals interaction • นอกจากนี้บางตอนยึดติดกันด้วย covalent bond ที่แข็งแรง เรียกว่า disulfide bridges ระหว่างหมู่ sulhydryl (-SH) ของกรดอะมิโน cysteine ที่อยู่ใกล้กัน

17. The Quaternary structure ตัวอย่างเช่น : Collagenเป็น fibrous protein ประกอบด้วย polypeptide 3 สายพันกันอยู่ ซึ่งทำให้โปรตีนชนิดนี้มีความแข็งแรงและพบใน connective tissue เป็นโครงสร้างของโปรตีนที่ประกอบด้วย polypeptide มากกว่า 1 สายเท่านั้น เกิดจาก tertiary structure ของ polypeptide แต่ละสายมารวมกัน Polypeptide chain

18. Hemoglobinประกอบด้วย polypeptide 4 สายรวมกันกลายเป็นโปรตีนที่มีรูปร่างเป็นก้อน

19. การแปลงสภาพโปรตีน ถานําโปรตีนมาทําปฏิกิริยากับสารเคมีหรือใหความรอนจะทําใหโครงสรางของโปรตีนเปลี่ยนไปเรียกวาการแปลงสภาพโปรตีน เรียกว่า การแปลงสภาพโปรตีน [Denaturation and renaturation of a protein]

20. รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่นpHอุณหภูมิ ตัวทำลาย เป็นต้น เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่างamino acidในสาย polypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่าDenaturation • โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิดdenaturationแล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่าRenaturation

21. animation Protein http://www.abdn.ac.uk/diss/ltu/pmarston/flash/samples/protein.swf http://gslc.genetics.utah.edu/units/basics/tour/protein.swf

23. กรดนิวคลีอิก (Nucleic acid) เป็นแหล่งเก็บข้อมูลทางพันธุกรรมและถ่ายทอดลักษณะของสิ่งมีชีวิต Nucleic acid มี 2 ชนิด ได้แก่ • Ribonucleic acid (RNA) • Deoxyribonucleic acid (DNA)

24. หน้าที่ของ DNA , RNA DNA ทำหน้าที่หลักในการเก็บรักษาและถ่ายทอดข้อมูลทางพันธุกรรมของสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิด ส่วน RNA ทำหน้าที่หลักในการถ่ายทอดข้อความทางพันธุกรรมจาก DNA ไปเป็นโปรตีน

25. DNA RNA protein

26. โครงสร้างของกรดนิวคลีอิกโครงสร้างของกรดนิวคลีอิก สายของ nucleic acid ประกอบด้วย polymer ของ nucleotides แต่ละ nucleotide ประกอบด้วย 3 ส่วน ได้แก่ Nitrogen base Pentose sugar Phosphate group

27. Pyrimidines Purines Nitrogen base เบสที่มีไนโตรเจนหมายถึงเบสที่มีโครงสร้างแบบวงที่มีไนโตรเจนเป็นองค์ประกอบอยู่ด้วยซึ่งแบ่งออกเป็น 2 กลุ่มคือ

28. พิวรีน มี 2 ชนิดคือ อะดีนีน และ กวานีน พบทั้งใน DNA และ RNA พิริมิดีน มี 3 ชนิด คือ ยูราซิล ไทมีน และไซโทซีน ทั้ง DNA และ RNA จะมีไซโทซีนจะมีการใช้ พิริมิดีนต่างกัน คือ DNA จะใช้ไทมีน ขณะที่ RNA ใช้ ยูราซิลนอกจากเบสทั้ง 5 ชนิดข้างต้นแล้ว อาจพบ อนุพันธุ์ ของพิวรีน และพิริมิดีน ที่ไม่พบบ่อยนักใน DNA และ RNA ได้แก่ 5- เมทิลไซโทรซีน 5- ไฮดรอกซีเมทิลไซโทซีน

29. Pentose sugar น้ำตาลเพนโทสเป็นน้ำตาลที่มีคาร์บอน 5 อะตอม โครงสร้างเป็นวง น้ำตาลเพนโทสใน DNA คือ 2-ดีออกซี-D-ไรโบส ส่วนน้ำตาลใน RNA คือ D - ไรโบส น้ำตาลทั้งสองชนิดมีโครงสร้างต่างกันที่คาร์บอนตำแหน่งที่ 2' การจำแนกนิวคลีโอไทด์ จึงใช้น้ำตาลเพนโทสเป็นหลักสำคัญ

30. Phosphate group ตรงตำแหน่งอะตอมคาร์บอนที่ 5 (5’) ของน้ำตาล pentose มีหมู่ phosphate group มาต่อ รวมเรียก pentose + nitrogen base + phosphate group ว่า nucleotide นิวคลีโอไทด์เป็นโครงสร้างพื้นฐานของทั้ง DNA และ RNA อีกทั้งยังเป็นองค์ประกอบสำคัญของโมเลกุลที่ทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการแลกเปลี่ยนพลังงานเป็นโครงสร้างปัจจัยร่วม ที่สำคัญต่อกระบวนการทางชีวเคมีหลายชนิด

31. The components of nucleic acids

32. โครงสร้างของ DNA และ RNA • RNA ประกอบด้วยสาย polynucleotide เพียงสายเดียวมีนิวคลีโอไทด์เบส 4 ชนิด (ได้แก่ อะดีนีน กวานีน ไซโทซีนและยูราซิล) น้ำตาลไรโบส และหมู่ฟอสเฟต

33. DNA ประกอบด้วยสายpolynucleotide 2 สายเรียงต่อขนานกัน และมีโครงสร้างเป็นเกลียว เรียกว่า double helix

34. The DNA double helix and its replication เมื่อเซลล์จะมีการแบ่งตัว DNA จะจำลองตัวเอง และถ่ายทอดต่อไปให้เซลล์ใหม่ การสร้าง DNA โมเลกุลใหม่ เรียกว่าDNA replication

36. เอนไซม์ • เอนไซม์ คือ ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ เป็นสารประกอบพวกโปรตีน สามารถลดพลังงานก่อกัมมันต์ของปฏิกิริยา เอนไซม์ จะเร่งเฉพาะชนิดของปฏิกิริยา และชนิดของสารที่เข้าทำปฏิกิริยา

37. หน้าที่ของเอนไซม์ในทางชีวเคมีจะเรียกสารที่เข้าทำปฏิกิริยาเคมีว่า สับสเตรต ดังนั้นสมการโดยทั่วไปที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาจึงเขียนได้ในแบบทั่วไปดั้งนี้ • E เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์) S เป็นสารตั้งต้นเรียกว่า สับสเตรต และ P เป็นสารผลิตภัณฑ์ • E + S ---------------> ES ---------------> E + P • สารเชิงซ้อน

38. ลักษณะการทำงานของเอนไซม์ลักษณะการทำงานของเอนไซม์ เอนไซม์ทำการเร่งปฏิกิริยาโดยการช่วยลดระดับความแตกต่างของพลังงานที่ทำให้สับสเตรตเข้าสู่ภาวะที่เรียกว่าสภาวะทรานซิชั่น http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/enzyme-transition-flash.htm

39. ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ 1.โครงรูปของเอนไซม์เอนไซม์มีโครงรูปโดยเฉพาะที่สำคัญคือสภาพความเป็นกรด-เบส และอุณหภูมิของสารละลายเอนไซม์ 1.1 สภาพความเป็นกรด-เบส ของสารละลายเอนไซม์ เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีความสามารถในการทำงานสูงสุดและมีเสถียรภาพมากที่สุดเมื่อเอนไซม์อยู่ในสารละลายที่มีความเป็นกรด-เบส เท่ากับจุดไอโซอิเล็กตริก ของเอนไซม์เอง 1.2 อุณหภูมิของสารละลาย จะช่วยเร่งอัตราเร็วของปฏิกิริยาชีวเคมีที่ใช้เอนไซม์ จึ่งมีการเคลื่อนที่เร็วโอกาสที่ สับสเตรตจะเข้าสู่บริเวณเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ จึงสูงขึ้นมากเช่นกัน

40. 2 ความจำเพาะเจาะจงระหว่างเอนไซม์และสับสเตรตปฏิกิริยาชีวเคมีนั้นเอนไซม์และสับสเตรต ต้องมีการจับตัวกัน สับสเตรตจะมีลักษณะเหมือนร่องซึ่งเดิมเชื่อกันว่า มีลักษณะคล้ายแม่กุญแจ-ลูกกุญแจ แต่ในปัจจุบันได้มีทฤษฏีเหนี่ยวนำ ซึ่งเชื่อว่าร่องเอนไซม์ที่ทำปฏิกิริยา มีลักษณะปรับโครงรูปได้ตามโครงรูปของสับสเตรตที่มีความจำเพาะเจาะจงกับเอนไซม์

41. 3.1 ความเข้มข้นของเอนไซม์ จะมีผลต่ออัตราเร็วของการเกิดปฏิกิริยา คือ เมื่อความเข้มข้นของเอนไซม์มากอัตราความเร็วสูงสุดของปฏิกิริยาก็จะสูงเป็นสัดส่วนกันด้วย ถ้าความเข้มข้นของเอนไซม์มีน้อย เอนไซม์จะมีการเสียสภาพธรรมชาติ ทำให้ความสามารถในการทำงานของเอนไซม์ สูญเสียไป 3.2 ความเข้มข้นของสับสเตรต เมื่อมีความเข้มข้นของสับสเตรตน้อย โอกาสที่จะไปจับรวมกับบริเวณเร่งบนโมเลกุล ของเอนไซม์ย่อมน้อยไปด้วย 3 ความเข้มข้นของเอนไซม์และสับสเตรต

42. 4 ปัจจัยร่วมและสารยับยั้งปฏิกิริยาของเอนไซม์ หากปัจจัยนั้นเป็นสารที่สำคัญต่อการเร่งปฏิกิริยาจะเรียกว่า ปัจจัยร่วม สารที่มีผลต่อความเร็วของปฏิกิริยา ในทางทำให้ความเร็วปฏิกิริยาช้าลงหรือไม่เกิดขึ้นเลยเรียกว่า สารยับยั้งปฏิกิริยา 4.1 ปัจจัยร่วม เอนไซม์บางชนิดมีองค์ประกอบหลัก เป็นโปรตีนเพียงอย่างเดียว ดังนั้นความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาเคมีจึงขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนในเอนไซม์โดยตรงแต่เอนไซม์บางชนิด ต้องมีโมเลกุลชนิดอื่นที่ไม่ใช่โปรตีนมาช่วยในการทำงานด้วยปฏิกิริยาจึงจะเกิดขึ้นได้ สารเหล่านี้เรียกว่าปัจจัยร่วมโฮโลเอนไซม์ เป็นเอนไซม์ชนิดที่ทำงานได้ดีเมื่อมีปัจจัยร่วมจับอยู่กับโมเลกุลของเอนไซม์ 4.2 สารยับยั้งปฏิกิริยา สารที่มีผลกระทบในลักษณะที่ทำให้อัตราความเร็วของเอนไซม์ จะเรียกว่าสารยับยั้งปฏิกิริยา สารยับยั้งแบ่งออกเป็น 2 ประเภท คือ สารยับยั้งถาวร และสารยับยั้งชั่วคราว

43. การควบคุมการทำงานของเอนไซม์การควบคุมการทำงานของเอนไซม์ การทำงานของเอนไซม์เพื่อให้เกิดผลผลิตที่ใช้ในการดำรงชีวิต ดังนั้นจึงต้องมีระบบควบคุมเพื่อให้กระบวนการต่างๆเป็นไปอย่างมีประสิทธิภาพสูง ระบบการควบคุมการทำงานของเอนไซม์มี 2 ระบบคือ การยับยั้งด้วยผลผลิตขั้นสุดท้าย และการเร่งเอนไซม์แบบป้อนไปข้างหน้าในกรณีของการยับยั้งด้วยผลผลิตขั้นสุดท้ายนั้น ความเข้มข้นของผลผลิตจะส่งผลย้อนกลับไปบังคับการทำงานของเอนไซม์ต้นทาง เรียกว่าการยับยั้งเอนไซม์แบบย้อนกลับ

44. Executive President & Executive Producer กรวิทย์ เสือสะอาด Executive Vice President & Sound and Light Director วรพจน์ ศรีสนั่น Executirve Director & Managing Director มิ่งฤกษ์ เศรษฐสมภพ General Manager ศศิน เชาว์ชำนาญ Chairman of the Board อ.สุพินดิษฐสกุล Special Thanks http://www.sanook.to/chemistry/non5.html http://web.ku.ac.th/schoolnet/snet5/index.html http://www.sc.chula.ac.th/courseware/bio-u2/ppt/b02.ppt http://202.29.77.139/techno/picture.shtml http://www.musiccurve.com/ http://classroom.psu.ac.th/users/spravit/510-421/lecture/3.ppt http://www.sc.chula.ac.th/courseware/bio-u2/ppt/b03.ppt