Тема уроку: «Білки як природні біополімери».

1. Тема уроку: «Білки як природні біополімери».

2. Цілі і завдання навчання: Сформувати уявлення про будову білків, як природних біополімерів. Розглянути механізм утворення поліпептидного зв'язку. Розкрити особливості фізичних і хімічних властивостей білків.

3. Мета: Використовуючи знання, отримані на уроках біології і матеріал електронної презентації, удосконалювати уміння порівнювати, аналізувати, виявляти причинно-наслідкові зв'язки між будовою і властивостями білкових молекул.

4. Очікувані результати: Учні повинні уміти характеризувати різні структури білка, перераховувати фізичні властивості; за допомогою рівнянь реакцій і схем пояснювати хімічні властивості білків, розкривати біологічне значення цього класу органічних речовин.

5. Питання для розминки 1.Що таке білки? 2.Із яких речовин утворюються білки? 3.Скільки амінокислот входять до складу природних білків? 4.Чому білки відносять до високомолекулярних сполук? 5.Яке значення білків в природі? 6.Де зустрічаються білки в живих організмах?

6. Склад Фізичні властивості Будова молекул Білки Хімічні властивості Біологічні функції «Білки як природні біополімери.»

7. Історія відкриття білка Перший білок, очищений від домішок був отриманий в 1728 р. Я. Беккарі. Це був білок пшеничного зерна - клейковина Білки стали називати протеїнами (від грецького protos – перший)

8. Рівні структурної організації білків Первинна структура білків - лінійна послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі. Стабілізована ковалентними пептидними зв'язками Залишок 1 Залишок 2 Залишок 3 Залишок 4 Залишок 5 N – кінець ланцюга С – кінець ланцюга

9. Утворення пептидного зв'язку N – кінець ланцюга С – кінець ланцюга Пептидний зв'язок

10. Вторинна структура Поліпептидний ланцюг закручується у вигляді α-спиралиЛанцюги скріпляють між собою міжпептидними водневими зв'язками (через 4 амінокислоти) Водневі зв'язки орієнтовані уздовж осі спіралі Радикали амінокислот Водневі зв'язки α- Спіраль Пептидний острів

11. Третинна структура – трьохвимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодії між радикалами амінокислот, які розташовуються на значній відстані один від одного в поліпептидному ланцюзі Стабілізована іонними, водневими, гідрофобними зв'язками, дисульфідними зв'язками

12. Четвертинна структура білка Є олігомерним білком, що складається з декількох поліпептидних ланцюгів Наприклад, гемоглобін складний білок, що складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, сполучених чотирма гемами-небілковими утвореннями. Стабілізована іонними, водневими, гідрофобними зв'язками

13. Первинна структура (ланцюг амінокислот) Вторинна структура α - спіраль Третинна структура Четвертинна структура (клубок білків)

14. Властивості білків Денатурація Термічна (при нагрівані) Хімічна Необоротна (під дією солей важких металів, концентрованих кислот і лугів органічних отрут (фенолу)) Оборотна (під дією концентрованого розчину NаСl)

15. Гідроліз білків Взаємодія білків з водою, в результаті якої білок втрачає свою первинну структуру поліпептиди Білок олігопептиди дипептиди амінокислоти

16. Питання для закріплення 1.До якого класу органічних сполук можна віднести білки? 2.До якого класу речовин, за хімічними властивостями, можна віднести білки: а) кислоти; б) основи; в) амфотерні сполуки? 3.Чому білки відносяться до полімерів? Чим вони відрізняються від інших полімерів? 4.Пояснити: а)первинну структура білка; б)вторинну структура білка; в)третинна структура білка; г)четвертинна структура білка. 5.Перерахуйте функції білків.

17. Підсумок Домашнє завдання. 1.Параграф підручника(усно) 2. Письмово: А) Синтезувати дипептид гліцину і аланіна. Б) Написати рівняння реакції гідролізу будь-якого трипептиду.