1 / 37

3. ENZIMS

3. ENZIMS. Qué són els enzims?. Són catalitzadors potents i específics, que acceleren les reaccions químiques dels essers vius, i que són regulables. La majoria són proteïnes Hi ha alguns RNAcatalítics = ribozims. exemple: CO 2 + H 2 O  HCO 3 - + H +

saxon
Download Presentation

3. ENZIMS

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. 3. ENZIMS

  2. Qué són els enzims? Són catalitzadorspotents i específics, que acceleren les reaccions químiques dels essers vius, i que són regulables La majoria són proteïnes Hi ha alguns RNAcatalítics = ribozims exemple: CO2 + H2O  HCO3- + H+ L’anhidrasa carbònica augmenta la velocitat d’aquesta reacció en 10 milions de cops !!

  3. Els enzims augmenten la velocitat de les reaccions en disminuir l’energia lliure d’activació b a Uncatalyzed o' D G Free Energy Catalyzed o' D G Substrate o G D Product Progress of Reaction

  4. en una reacció NO-CATALITZADA en una reacció CATALITZADA Els enzims augmenten la velocitat de les reaccionsSENSE alterar l’ equilibri de la reacció 10 - 4 s - 1 10 3 s - 1 A B B A 10 - 6 s - 1 10 s - 1 k1 k1 [B] [B] K = = = 100 K = = = 100 [A] k-1 [A] k-1

  5. Cofactors dels enzims En molts casos per a realitzar la catàlisi cal, a més de la proteïna, una molècula no proteica sense la qual l’enzim és inactiu : COFACTOR Enzim sense cofactor (inactiu) = APOENZIM Enzim amb cofactor (actiu) = HOLOENZIM • Aquests cofactors poden ser: • Ions inorgànics: Na, K, Mg, Mn, Fe, Cu, Zn, Co, Ni, Mo, V, Se • Molècules orgàniques = COENZIMS El cofactor pot estar sempre unit a l’enzim = GRUP PROSTÈTIC, o interaccionar d’una forma feble amb ell.

  6. Activitat enzimàtica

  7. 3.2- El substrat s’uneix al CENTRE ACTIU d’un enzim • El centre actiu és una regió tridimensional de la molècula enzimàtica on s’uneix el substrat S. • És generalment petit respecte a la proteïna • És una cavitat amb un micro-ambient molt específic • Format per aminoàcids • L’interacció amb el S és per forces relativament febles

  8. El centre actiu és una cavitat petita. Ex: la carboxipeptidasa A

  9. En la cadena polipeptídica hi ha 3 tipus d’aminoàcids: • Estructurals: No estableixen enllaços químics amb el substrat • De Fixació: Estableixen enllaços febles amb el substrat • Catalitzadors: Estableixen enllaços amb el substrat (covalents inestables) . Responsables de la transformació

  10. 3.3- Especificitatdelsenzims • Els centres actius són molt específics pels S que uneixen • Tenen la forma adequada. • Poden establir enllaços amb el substrat • Hi ha dos models que descriuen la interacció de substrat i enzim : • Model de la clau i el pany • Model d’acoblament induit • Guant i mà • Encaix de mans

  11. Centre actiu (pany) SSubstrat (clau) MODELPANYICLAU(Fisher, 1890) Complex Enzim-Substrat

  12. MODEL ACOBLAMENT INDUIT(Koshland, 1958) Residus del Centre actiu Substrat Quan el substrat s’uneix hi ha un canvi conformacional en el centre actiu

  13. Els enzims són molt específics La catàlisi enzimàtica comença amb la formació d’enllaços entre E i S. Com que els aminoàcids de l’enzim que formen aquests enllaços tenen una estructura determinada a l’espai, l’enzim només pot reaccionar amb determinats sustrats Molts enzims són ESTEREOESPECÍFICS Hi ha una complementarietat entre la molècula de S i una zona determinada de la molècula enzimàtica: el centre actiu L’estereoespecificitat dels enzims és una conseqüència de la seva quiralitat inherent, pel fet de ser constituits per L-aas o per D-ribosa, en el cas dels ribozims, i de formar centres actius assimètrics

  14. 3.4- Cinètica enzimàtica

  15. Que ens diu aquesta equació:- La km depèn del grau d’afinitat E-S. Com més afinitat, més ràpida serà la reacció.- Km i Vm són valors constants per un determinat enzim i substrat, per tant podem calcular en tot moment la velocitat de la reacció coneixent la concentració del substrat.

  16. 3.5- Factors que afecten l’activitatenzimàtica - Temperatura - pH - Inhibidors:Inhibeixen o impedeixen totalment l’activitat de l´enzim. - Irreversible (a): Fixació permanent al centre actiu - Reversible: S’impedeix temporalment el funciomament del centre actiu - Competitiva (b): Inhibidor similar al substrat - No competitiva : L’inhibidor es fixa al centre actiu i impideix la separació dels productes (c) o l’accés del sustrat al centre actiu (d).

  17. Exemples d’inhibició enzimàtica Molts fàrmacs actuen inhibint l’activitat d’alguns enzims: AINE (Antiinflamatoris no esteroídics) Non steroidal anti-inflammatory drugs (NSAIDs) are examples of drugs that act on enzymes. NSAIDs inhibits the enzyme cyclo-oxygenase (COX) which catalyses a reaction in the biochemical pathway that results in the production of prostaglandins, important mediators in the inflammatory response.

  18. 3.6- Enzimsal.lostèrics • Són els que poden adoptar dues configuracions, una activa i una altra inactiva • Tenen un centre regulador al que s’hi uneix un lligand • Els lligands poden ser activadors o inhibidors de l’activitat de l´enzim.

  19. 4- Coenzims • Cofactors orgànics • Són transportadors de grups químics • Es formen a partir de vitamines ( no tots) • Els més importants: • - Oxidació-reducció (NADH, NADPH, FAD): Transporten protons (H+) i electons (e-)

  20. - Coenzims de Transferència: - Acetil-Co A: transferix grups acetil (-CO-CH3- ) - ATP: tranfereix grups fosfat.

  21. Estructures de coenzims importants Nicotinamida (Vit B3) FAD Rivoflavina (Vit B5)

  22. Estructures de coenzims importants Acetil-CoA: El grup acetil apareix unit al S

  23. Molts coenzims provenen de les vitamines

  24. 5- Vitamines • Estructura química variada • Els animals no les poden sintetitzar (exepte la K: flora intestinal) • Els obtenim dels aliments com atals o en forma de provitamines (A: Betacarotens, D: S’acaba de formar a la pell a partir del colesterol amb ajuda de la llum solar) • S’alteren amb facilitat per la temperatura, llum i emmagatzematge. • Algunes actuen com a coenzims o formen part de l’estructura dels mateixos. • La seva carència porvoca greus transtorns en l’organisme

  25. VITAMINES HIDROSOLUBLES

  26. VITAMINES LIPOSOLUBLES

  27. •  Oxidorreductases. • Oxidació o reducció del substrat. • Són enzims propis de la cadena respiratòria. • Les deshidrogenases separen l'hidrogen del substrat (són, per tant, oxidants). Usen com coenzims el NAD+, NADP+, FAD, • Les oxidases capten electrons del substrat i els transfereixen a un acceptor, l'oxigen. Per a això, primer es redueixen i després s'oxiden. • •

  28. Transferases . Transfereixen radicals d'un substrat a un altre sense que en cap moment quedin lliures aquests radicals. Segons el radical a transferir, es divideixen en vuit subclasses. •  Hidrolases . Són enzims que actuen mitjançant reaccions d'hidròlisi, trencant enllaços per introducció dels radicals –OH i –H procedents de la ruptura d'una molècula d'aigua.

  29. •  Liases . Catalitzen reaccions en les que es trenquen enllaços C–C, C–N o C–O, amb pèrdua de grups i, generalment, amb l'aparició d'enllaços dobles. També poden catalitzar reaccions a l´inrevés, afegint aquests grups.

  30. •  Isomerases . Són enzims que regulen reaccions de isomerització, en les quals el substrat es transforma en una altra molècula isòmera.

  31. •  Lligases o sintetases . Uneixen molècules o radicals mitjançant l'energia proporcionada per la desfosforilació d'una molècula de ATP (polimerases)

More Related