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EMOGLOBINA

Hemoglobin Hb HbO 2 Hb(O 2 ) 4 [Mioglobina (Mb)]. EMOGLOBINA. α 2 β 2. Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente. Emoglobina ossigenata (Fe II -O 2 ) Ossiemoglobina (+ 4O 2 ) Deossiemoglobina (senza O 2 ) Emoglobina ossidata (Fe III ),

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EMOGLOBINA

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Presentation Transcript

  1. Hemoglobin Hb HbO2 Hb(O2)4 [Mioglobina (Mb)] EMOGLOBINA

  2. α2β2

  3. Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente

  4. Emoglobina ossigenata (FeII-O2) • Ossiemoglobina (+ 4O2) • Deossiemoglobina (senza O2) • Emoglobina ossidata (FeIII), • - metaemoglobina (“meta”) • non lega ossigeno • Monossido di carbonio, CO • affinità 200 volte più dell’O2 • legame è reversibile

  5. Legame dell’ossigeni alla mioglobina Mb + O2⇆ MbO2

  6. Legame dell’ossigeni alla mioglobina Hb + O2⇆ HbO2 HbO2 + O2⇆ Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2⇆Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2⇆Hb(O2)4 NB: K1 < K2 < K3 < K4 (K4~ 100×K1)

  7. Grafico di Hill (coefficiente di Hill)

  8. Forma T (tesa) Forma R (rilassata)

  9. L’ossigeno che si lega al ferro causa un cambiamento nella struttura della proteina (interazioni tra subunità)

  10. Proteina allosterica (cooperatività)

  11. Modelli per spiegare l’effetto allosterico (cooperativo)

  12. L’effetto Bohr: pH bassa → bassa affinità → rilascio di O2 -His-H+ Terminal-NH3+

  13. Ruolo dell’emoglobina nel trasporto di CO2 dai tessuti ai polmoni Trasporto diretto della CO2 dall’emoglobina: carbammato Hb-NH2 + CO2Hb-NH-COO- + H+

  14. BPG si lega soltanto alla deossiemoglobina: abassa l’affinità per l’ossigeno

  15. Risultato totale di • l’effetto Bohr • CO2 • BPG

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