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生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学. Biochemistry and Molecular Biology. 生物化学与分子生物学教研室 生物化学与分子生物学党支部. 绪 论. 生物化学 就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。 分子生物学 ：是研究生物大分子结构、功能及其调控机制的科学。. 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 三、生物化学与医学 四、本课内容简介. 生物化学研究内容. 生物分子的结构与功能 物质代谢及其调节 遗传信息的传递及其调控. 生物化学与医学.

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生物化学与分子生物学

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Presentation Transcript

  1. 生物化学与分子生物学 Biochemistry and Molecular Biology 生物化学与分子生物学教研室 生物化学与分子生物学党支部

  2. 绪 论

  3. 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。 • 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其调控机制的科学。

  4. 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 三、生物化学与医学 四、本课内容简介

  5. 生物化学研究内容 • 生物分子的结构与功能 • 物质代谢及其调节 • 遗传信息的传递及其调控

  6. 生物化学与医学 • 生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域 • 生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究

  7. 本课内容简介（一） • 蛋白质的结构与功能 • 酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢

  8. 本课内容简介（二） • 核酸的结构与功能 • 核苷酸代谢　 • 基因信息的传递 • 细胞信息传递 • 癌基因、抑癌基因与生长因子 • 血液的生化

  9. 蛋白质的结构与功能 第 一 章 Structure and Function of Protein

  10. 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

  11. 蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能

  12. 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein 第 一 节

  13.  蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I。

  14.  蛋白质元素组成的特点 • 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式： 蛋白质的含氮量平均为16％。 蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % )× 6.25

  15. 一、氨基酸——蛋白质的基本组成单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。

  16. R CH3 H 甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式

  17. （一）氨基酸的分类 • 非极性疏水性氨基酸 • 极性中性氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸

  18. 非极性疏水性氨基酸

  19. 2. 极性中性氨基酸

  20. 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸

  21. 习惯分类方法 • 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe • 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr • 含硫氨基酸：Cys、Met • 杂环族氨基酸：His • 杂环族亚氨基酸：Pro • 支链氨基酸：Val、Leu、Ile

  22. 几种特殊氨基酸 Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。

  23. 修饰氨基酸： 蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。 非生蛋白氨基酸： 　　蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。

  24. （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 2. 紫外吸收 3. 茚三酮反应

  25. 二、肽 （一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

  26. 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端（carboxyl terminal） • 主链和侧链

  27. 多肽链

  28. 多肽链

  29. （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 结构:

  30. 谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 • 谷氨酸的-羧基形成肽键 • －SH为活性基团 • 为酸性肽 • 是体内重要的还原剂

  31. H2O2 2GSH 2H2O GSSG 主要功能: NADP+ GSH过氧化物酶 GSH还原酶 NADPH+H+

  32. 2. 肽类激素及神经肽 • 肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH） • 神经肽(neuropeptide)

  33. 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 纤维状蛋白质 球状蛋白质 三、蛋白质的分类 * 根据蛋白质组成成分 * 根据蛋白质形状

  34. 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 第 二 节

  35. 高级结构 蛋白质的分子结构包括： 一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)

  36. 一、蛋白质的一级结构 定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。

  37. 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 21 30 胰岛素的一级结构

  38. 二、蛋白质的二级结构 定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 稳定因素：氢键

  39. （一）肽单元 (peptide unit) 参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。

  40. 肽单元 H H H H

  41. 蛋白质二级结构的主要形式 • -螺旋 (  -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )

  42. （二） -螺旋 结构要点: ①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。

  43. （三）-折叠 ①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。

  44. （四）-转角和无规卷曲 -转角： ① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。 ③ 第二个氨基酸残基常为Pro。 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。

  45. -转角：

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