1 / 68

Biofizyka białek

Biofizyka białek. Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów. Liczba rodzajów białek - nieznana. Biofizyka białek. Cechy wspólne białek 1. wielkocząsteczkowy charakter niedializują, roztwory koloidalne 2. wywierają ciśnienie osmotyczne 3. zdolność wiązania jonów

tyme
Download Presentation

Biofizyka białek

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Biofizyka białek Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów Liczba rodzajów białek - nieznana

  2. Biofizyka białek Cechy wspólne białek 1. wielkocząsteczkowy charakter niedializują, roztwory koloidalne 2. wywierają ciśnienie osmotyczne 3. zdolność wiązania jonów 4. posiadają ładunek – wędrują w polu elektrycznym 5. ulegają wysalaniu 6. skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego -refraktometria 7. ulegają denaturacji

  3. Biofizyka białek Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Konserwatywność budowy Powtarzalność struktur

  4. Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji)- strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne

  5. Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji)- strukturalne- transportujące - magazynujące - enzymy - obronne

  6. Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji)- strukturalne - transportujące- magazynujące - enzymy - obronne

  7. Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji)- strukturalne - transportujące - magazynujące- enzymy - obronne

  8. Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji)- strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy- obronne

  9. Biofizyka białek Białka (podział wg budowy)- proste - złożone- histony- protaminy- albuminy- globuliny

  10. Biofizyka białek Białka (podział wg budowy)- proste - złożone - fosfo- - metalo-- lipo--gliko--nukleo-- chromo- proteiny

  11. Biofizyka białek Chromoproteina – (hemoglobina)

  12. Biofizyka białek Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Hierarchiczność budowy struktury I rzędu II rzędu III rzędu IV rzędu

  13. Biofizyka białek Struktura I rzędu - kolejność aminokwasów

  14. g. karboksylowa g. aminowa reszta specjalna Aminokwasy Biofizyka białek -COOH -NH2 Reakcje uwarunkowane grupami funkcyjnymi - tworzenie soli - estryfikacja - acylacja

  15. Biofizyka białek

  16. Biofizyka białek Aminokwasy -NH2 -COOH Ładunek zależny od pH środowiska+ obojętny - Aminokwasy: zasadowe, obojętne, kwaśne

  17. Biofizyka białek Punkt izoelektrycznypIpH, przy którym cząsteczka nie jest obdarzona żadnym ładunkiem i nie porusza się w polu elektrycznym

  18. Biofizyka białek

  19. Biofizyka białek

  20. Biofizyka białek

  21. Biofizyka białek

  22. Biofizyka białek Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV

  23. Biofizyka białek

  24. Biofizyka białek

  25. Biofizyka białek

  26. Biofizyka białek

  27. Biofizyka białek

  28. Biofizyka białek

  29. Biofizyka białek charakter w. częściowo podwójnego (88 kJ/mol) -0,015 +0,002

  30. Biofizyka białek Kąty torsyjne wiązania peptydowego Konformacja kątów i i i decyduje o strukturze II rzędu

  31. Biofizyka białek Kąty torsyjne w kolejnych wiązaniach peptydowych1. stałe wartość – konformacja regularna-helisa lub struktura  2. wartości nieregularne – konformacje nieregularne

  32. Biofizyka białek -helisa najtrwalsza i najczęściej występująca w białkach konformacja II rzęduZazwyczaj prawoskrętna = - 58º  = - 47ºn = 3,6 n- liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt

  33. Biofizyka białek

  34. Biofizyka białek n- liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt p – odległość między sąsiednimi skrętami mierzonymi wzdłuż osi (skok śruby) p = 0,15 * 3,6 = 0,54 nm t – 360º/n – jednostkowy skręt (kąt obrotu przypadających na jedną resztę aa h – jednostkowa wysokość przypadająca na jedną resztę aa mierzoną wzdłuż osi helisy

  35. Biofizyka białek

  36. Biofizyka białek

  37. Biofizyka białek -helisa zawsze Ala, Leu, Met, Glunigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cys Obecność atomów siarki w łańcuchu bocznym uniemożliwia utworzenie -helisy – wzrost oddziaływań typu dipol-dipol pomiędzy wiązaniem C-S a N-H preferowana struktura 

  38. Biofizyka białek Struktura  (pofałdowanej kartki) jest zawsze kombinacją kilku sekwencji aa, czasami dość odległych na łańcuchu = - 120º  = -140º ułożeniefragmentów może być- równoległe 0,35 nm- antyrównoległe 0,325 nm

  39. Biofizyka białek

  40. Biofizyka białek struktura  w większość białek nie jest planarna

  41. Biofizyka białek -wstęga 180º --- 5 aa

  42. Biofizyka białek  - zgięcie

  43. Biofizyka białek  - zgięcie i+2 Asn Cys Aspi+3 Asn Asp Gly Trp

  44. Biofizyka białek -zgięcie jedynie 3 aminokwasy

  45. Biofizyka białek

  46. Biofizyka białek cytochrom c Pętla – element nieregularny zazwyczaj 6 - 16 aa Pętle i zgięcia usytuowane są głównie na powierzchni białek i bogate są w aa hydrofilowe

  47. Biofizyka białek Obszary wiązania antygenów zbudowane są z sześciu pętli

  48. Biofizyka białek główna funkcja to łączenie elementów struktury II rzędu

  49. Biofizyka białek

  50. Biofizyka białek

More Related