蛋白质

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没有蛋白质就没有生命

举例： 1、什么是蛋白质? 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的大分子含氮有机化合物。

2、蛋白质的生物学重要性 （1）. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 • 蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。含量高：

蛋白质占干重 人体中（中年人）人体 45% 水55% 细菌 50%~80% 蛋白质19% 真菌 14%~52% 脂肪19% 酵母菌 14%~50% 糖类＜1% 白地菌50% 无机盐7%

（2）蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递（3）氧化供能

第三节蛋白质和核酸

教学目标 知识与技能　 1．掌握氨基酸的结构和性质，了解蛋白质的结构，了解核酸和酶的基本知识。 2．进一步理解结构决定性质的理念。

过程与方法 　 1．充分利用的图片，模型，多媒体等教学手段，增减知识的直观性。 2．通过讨论与交流，启发学生的思维，逐步养成良好的学习习惯和学习方法。

情感态度与价值观　 1．激发学生学习化学、探究化学原理的兴趣。 2．强化理论与实际的联系，使学生能够学以致用。 3. 增强学生的民族自豪感。

教学重难点 重点 1．氨基酸的性质。 2．蛋白质的性质。难点蛋白质的组成

一、氨基酸的结构和性质 （一）氨基酸的结构

结论： 1、羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后形成氨基酸 2、官能团：羧基（—COOH）氨基（—NH2)

举例： 3、α—氨基酸： α-氨基丙酸 α-氨基乙酸

4、氨基酸的分类 依据烃基不同脂肪族：（亮、蛋等）芳香族：（酪、苯）杂环：（色、脯和组）依据含氨基和羧基数目不同中性：一氨基一羧基(甘丙缬亮等) 酸性：一氨基二羧基(天门冬、谷氨酸 ) 碱性：二氨基一羧基(精、赖、组氨酸 )

依据氨基和羧基的相对位置 α—氨基酸 β—氨基酸 γ—氨基酸

（二）氨基酸的性质 1、物理性质：无色晶体，熔点较高，约在230℃以上，在水中溶解度不一，一般难溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。

探究： 结论： 2、化学性质：结构决定性质，由氨基酸的结构推测氨基酸可能具有哪些化学性质？羧基（—COOH）氨基（—NH2) 具有羧酸的性质如：酸性具有胺的性质如：碱性由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。如：两性。

+ HCl + NaOH 与酸反应，体现碱性（1）氨基酸的两性 + H2O 与碱反应，体现酸性

-HOH 举例：（2）成肽反应 + 甘氨酰甘氨酸肽键

归纳概念： 肽键：由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。

举例： 多肽

多肽 当多肽链具有了完整的空间结构后，就形成了蛋白质。

蛋白质——牛核糖核酸酶的结构

二、蛋白质的结构与性质 （一）蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。少量蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。碳 50％氢 7％氧 23％氮 16% 硫 0—3％其他微量

附：蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： • 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) • = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%

高级结构 （二）蛋白质的分子结构一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)

1、蛋白质的一级结构 定义蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 • 主要的化学键 • 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

附：牛胰岛素的一级结构

2、蛋白质的二级结构 （1）定义：蛋白质分子中各段肽链主链骨架原子的空间分布状态（主链的空间构象)，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。（2）主要的化学键：氢键

（3）二级结构的几种类型： • -螺旋 (  -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )

-螺旋

-折叠（ -片层）

-转角

3、三级结构 定义多肽链上所有原子在三维空间的排布。只含一个肽链的蛋白质，只具三级结构。如：肌红蛋白 (Mb)

4、蛋白质的四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互联系，称为蛋白质的四级结构。

血红蛋白的四级结构

（三）蛋白质的性质 1. 蛋白质的两性 2. 蛋白质的水解反应酶蛋白质α—氨基酸 3. 蛋白质的盐析

总结： 盐析：加入大量的电解质，去掉蛋白质的电荷和水化膜，使其沉淀析出的现象称盐析。特点：可逆过程 4、蛋白质的变性定义：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的理化性质、生物功能部分或全部改变。

变性因素： 物理因素：加热、加压、剧烈搅拌、振荡、紫外线、超声波等。化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、表面活性剂等。实际应用：杀菌消毒、临床化验、试剂存贮等。特点：不可逆过程

5、蛋白质的颜色反应 蛋白质＋HNO3黄色有些含有苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸的蛋白质，遇浓硝酸会显白色，加热之后变黄色，放冷之后，加浓氨水，变橙色。称为黄蛋白反应。这是残基中的苯环被硝化的缘故。

视频：蛋白质黄蛋白反应

三、酶 1、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，使机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 2、酶与一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。

3、酶促反应的特点 酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应的可调节性

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四、核酸 1、定义：以核苷酸为基本组成单位，通过3’ 5’磷酸二酯键连接形成的一类生物大分子。 2、生理意义：携带和传递遗传信息

脱氧核糖核酸 核糖核酸 3、分类：以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。 (DNA) 作为蛋白质合成的直接模板，指导蛋白质的生物合成。 mRNA tRNA rRNA 在蛋白质的生物合成过程中负责搬运氨基酸。 (RNA) 与蛋白质共同构成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。

课堂小结 1、氨基酸的结构，氨基酸的两性和成肽反应 2、蛋白质的结构特点，蛋白质的两性，盐析及变性。 3、酶的概念，酶促反应的特点 4、核酸的组成，分类及功能。

1．根据氨基酸中氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为______、_______和_______氨基酸。2.核酸可分为可分为__________和____________两类。1．根据氨基酸中氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为______、_______和_______氨基酸。2.核酸可分为可分为__________和____________两类。课堂练习中性酸性碱性核糖核酸脱氧核糖核酸

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