nanayohanes.enzim koenzim.com

1. ENZIM dr. DISSIE L.ARLINI,M.MKes Posting: YOHANES MEOR

2. ENZIM • Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. • Enzim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia. • Sebagai biokatalisator yang mengatur semua kecepatan proses fisiologis. • enzim memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit.

3. Enzimmerupakansuatusubstansi protein yang adadalamseldenganjumlah yang kecildanmampumempercepatreaksikimiawidimanaenzimitusendiritidakikutsertadalamreaksitersebutdantidakikutberubah. • Contoh : • Pemecahanmakananmenjadipasokanenergidanunsur-unsur yang membanguntubuh. • DNA yang berperanmengkodekaninformasigenetik • Energi yang terbentukmenghasilkangerakansel

4. Tetapi pada kondisi patologis maka pengukuran enzim intrasel dalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognosis suatu penyakit • Aktivitas enzim dapat diukur, dimana salahsatunya dapat membantu dalam memberikan informasi diagnostik dan prognostik kerusakan jaringan manusia. • Contoh : cedera jaringan berat (mis. Infark jantung) diukur enzim CK, penyakit sirosis hepatis diukur SGOT/SGPT/ALT

6. Sifat-sifat Enzim • Biokatalisator, mempercepatjalannyareaksitanpaikutbereaksi. • Thermolabil; mudahrusak, biladipanasilebihdarisuhu 60º C, karenaenzimtersusundari protein yang mempunyaisifatthermolabil. • Merupakansenyawa protein sehinggasifat protein tetapmelekatpadaenzim. • Dibutuhkandalamjumlahsedikit, sebagaibiokatalisator, reaksinyasangatcepatdandapatdigunakanberulang-ulang.

7. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase, maltase. • Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan penguraian lemak. Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), Lipase:  Lemak + H2O ——————— ——> Asam lemak + Gliserol

8. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu. • Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. • Enzim dibentuk dalam protoplasma sel • Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil

9. Dapatbereaksidengansenyawaasammaupunbasa, kationmaupun anion • Enzimsangatpekaterhadapfaktor-faktor yang menyebabkandenaturasi protein misalnyasuhu, pH dll • Enzimdapatdipacumaupundihambataktifitasnya • Enzimbermolekulbesar

10. SUSUNAN ENZIM • Enzimterdiridariapoenzimdangugusprostetik. • Apoenzimadalahbagianenzim yang tersusunatas protein. bersifatlabil ( mudahberubah) yang dipengaruhiolehsuhudankeasaman. • Gugusprostetikadalahbagianenzim yang tidaktersusunatas protein. Gugusprostetikdapatdikelompokkanmenjadiduayaitukoenzim (tersusundaribahanorganik) dankofaktor (tersusundaribahananorganik).

11. Jenis Enzim • Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa organik • Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa anorganik • Apoenzim : bagian dari enzim yang berupa protein • Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis bersama koenzim/kofaktor. • Gugus prostetik : kofaktor/koenzim yang terikat kuat pada enzim

12. Berdasarkantempatnyaenzimdikelompokkanmenjadi 2 macam, yaitu: • 1. Endoenzim, yaitu enzim yang terdapat di dalam sel untuk membantu dalam proses pencernaan dan perombakan zat makanan di dalam sel. 2. Eksoenzim, yaitu enzim yang dikeluarkan oleh sel untuk mengambil zat makanan yang ada di sekeliling sel.

13. Berdasarkansifatdansubstansi yang diuraikannyamakaenzimdapatdikelompokkanmenjadi:

14. Berdasarkansifatdansubstansi yang diuraikannyamakanenzimdapatdikelompokkanmenjadi: • Hidrolase, yaitu kelompok enzim yang menguraikan suatu zat dengan bantuan air, yang terdiri atas: a. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat, terdiri atas : a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum menjadi maltosa b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

15. c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosad) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosae) Selulase, yaitu enzim yang menguraikan selulosa menjadi selubiosaf) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam pektin.

16. b. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, terdiri atas: a) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemakb) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat. c. Proteinase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan protein, seperti :a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptide menjadi asam aminob) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatinc) Rennin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu

17. 2. Oksidase dan reduktase, yaitu kelompok enzim yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi, terdiri atas: a. Dehidrogenase, yaitu enzim yang memegang peranan penting dalam pengubahan zat-zat organic menjadi hasil-hasil oksidasi. b. Katalase, yaitu enzim yang menguraikan hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air dan oksigen.

18. Desmolase, yaitu kelompok enzim yang menolong untuk memutuskan ikatan C – C, C – N, dan beberapa ikatan lainnya, terdiri atas: a. Karboksilase, yaitu enzim yang mengubah asam piruvat menjadi asetaldehida.b. Transaminase, yaitu enzim yang memindahkan gugusan amin menjadi asam amino.

19. KOENZIM • Adalah enzim yang mengkatalisis reaksi yang melibatkan pemindahan gugus, isomerasi, oksidoreduksi dan sintesis ikatan kovalen. • Contoh NAD+ sbg kosubstrat dalam reaksi laktat dehirogenase. • Laktat Piruvat • NAD+ NADH+H+

20. Banyaknya Koenzim merupakan derivat vitamin B (contoh nikotinamida, tiamin, riboflavin, asam pantotenat) dan derivat Adenosin Monofosfat (AMP) (contoh NAD+ dan NADP+). shg bila defisiensi vitamin dpt menimbulkan pengaruh merugikan pd fungsi enzim dan mengganggu homeostasis.

21. MEKANISME KERJA ENZIM • Mekanisme kerja enzim, hal yang pokok terletak pada peristiwa molekular yg terjadi pd perubahan substrat menjd produk.

22. Teori Katalitik enzim • Enzimbekerjadenganduacara, yaitu • menurutTeoriKunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan • TeoriKecocokanInduksi (Induced Fit Theory).

23. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) • terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. • Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.

25. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). • reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

26. SIFAT KINETIKA ENZIM • Enzim mengubah kecepatan reaksi dengan : • Menurunkan energi aktivasi bagi pembentukan status transisi • Bekerja sbg cetakan yang meningkatkan konsentrasi lokal substrat serta mempertahankan substrat dlm konformasi yg mendukung reaksi kimia spesifik • Memberikan residu asam amino yg gugus fungsionalnya memainkan peranan spesifik pd katalisis. • Enzim tidak mempengaruhi konstanta keseimbangan atau perubahan energi bebas keseluruhan reaksi. Dalam katalisis enzimatik, status transisi melibatkan energi lebih rendah dibanding pd reaksi nonkatalisis, shg mengurangi rintangan energi bg reaksi.

27. Yang mengubah kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim, yg berdampak bagi kesehatan : • Suhu • pH • Konsentrasi enzim • Konsentrasi substrat • AkTivator dan Inhibitor

28. Suhu • Semua reaksi kimia dipengaruhi suhu, makin tinggi suhu makin tinggi kecepatan reaksi. • Pada reaksi enzimatik, suhu tinggi dapat menyebabkan denaturasi enzim dan aktivitas enzim akan berkurang. Suhu saat enzim mempunyai aktivitas maksimal dinamakan suhu optimum.

30. pH • Perubahan ringan pH ( 5-9) mempengaruhi aktivitas enzim dengan mengubah status muatan gugus R asam amino yg bersifat asam lemah/basa lemah. • Contoh: enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.

32. Konsentrasi Enzim dan Substrat • Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. • Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.

33. Aktivator dan Inhibitor • Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase. • Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.

34. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. • Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. • inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.

35. Peranan ion logam dalam mekanisme kerja enzim

36. KLASIFIKASI DAN TATA NAMA ENZIM • Fungsi klasifikasi adalah untuk menekan hubungan dan persamaan dengan cara yang tepat dan singkat. • enzim diberi nama subtratnya dengan menambah akhiran “ase”. Jadi enzim-enzim yang memecahkan pati (amilon) disebut amilase; yang memecahkan lemak (lipos), lipase; dan yang bekerja pada protein, protease. Golongan enzim-enzim diberi nama oksidase, glikodase, dehidrogenase, dekarboksilase, dan sebagainya.

37. Gambaran utama sistem IUB (Internasional Union of Biochemistry) untuk klasifikasi enzim sebagai berikut : A. Reaksi-reaksi (dan enzim-enzim yang mengkatalisisnya) dibagi dalam 6 kelas utama, masing-masing kelas dengan 4-13 sub-kelas. 6 kelas utama itu tersusun dibawah ini dengan beberapa contoh sub-kelas yang penting. Nama yang terdapat dalam kurungan adalah nama biasa yang lebih dikenal.

38. B. Nama enzim mempunya 2 bagian. Yang pertama adalah nama substrat atau substrat-subtrat. Yang kedua, diakhiri dengan “ase”, menunjukan jenis reaksi yang dikatalisis. Akiran “ase” tidak lagi tercantum langsung pada nama substrat. C. Keterangan tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan sifat reaksi, dapat diikuti kata atau kalimat yang diberi tanda kurung. Misalnya, enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat+ NAD+ + piruvat + CO2 + NADH + H = dikenal sebagai enzim malat, dinamakan 1.1.137 L-malat: NAD oksidoreduktase (dekarboksilase).

39. D. Masing-masing enzim mempunyai nomer kode sistemik (E.C.). Nomer ini menunjukan jenis reaksi sebagai kelas (digit pertama), sub-kelas(digit kedua), dan sub-kelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk nama enzim tertentu. Jadi, E.C. 2.7.1.1. menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (pemindahan fosfat), sub-kelas 1 (suatu alkohol berfungsi sebagai akseptor fosfat). Digit yang terakhir menyatakan enzim, heksokinase, atau ATP : D-heksosa-6-fosfotransferase, suatu enzim yang mengkatalis pemindahan fosfat dari ATP kegugus hidroksil pada karbon 6 glikosa.

40. KESIMPULAN • Sistem IUB (Internasional Union of Biochemistry) untuk klasifikasi enzim menggolongkan enzim dalam enam kelas utama yaitu kelas Oksidoreduktase, Transferase, Hidrolase, Liase, Isomerase, Ligase yang masing-masing kelas mempunyai 4 hingga 13 subkelas.Banyak enzim memerlukan molekul koenzim untuk dapat berfungsi sebagai katalisator. Enzim kelas 1,2,5,6 sistem IUB memerlkan molekul koenzim yang umumnya merupakan derivat vitamin B dan juga derivat nukleotida AMP.

41. TERIMA KASIH