Introduzione alla biologia della cellula

1. Introduzione alla biologia della cellula Lezione 2 Le biomolecole

2. Tutte le molecole contenute nelle cellule sono costituite da composti del carbonio • Zuccheri • Lipidi • Proteine • Acidi nucleici

3. OMOPOLIMERI La molecola deriva dall’associazione di monomeri identici (es. glicogeno) ETEROPOLIMERI Derivano dall’associazione di due o più specie molecolari PolimeriSono macromolecole formate da unità (MONOMERI) legate da legami covalenti

4. Zuccheri • Formula (CH2O)n • MONOSACCARIDI • DISACCARIDI • OLIGOSACCARIDI • POLISACCARIDI (catene lineari o ramificate; omopolisaccaridi o eteropolisaccaridi)

5. Zuccheri ciclici • PENTOSI (n=5) ribosio, desossiribosio • ESOSI (n=6) glucosio, galattosio, fruttosio

6. GALATTOSIO FRUTTOSIO CICLIZZAZIONE D-GLUCOSIO

7. Legame glicosidico (o glucosidico) • E’ un legame COVALENTE che si forma tra l’ossidrile (-OH) di un monosaccaride e il gruppo alcoolico (CHOH) di un altro monosaccaride.

9. Lipidi • Lipidi semplici (apolari): esteri di acidi grassi con diversi alcooli (quindi semplicemente acido grasso + alcool) • Lipidi complessi (parzialmente polari): esteri di acidi grassi con alcooli + R (gruppi fosfato, glicidico e solfato) • Steroidi (steroli): colesterolo strutturale (e non circolante)

11. Lipidi semplici • ACIDI GRASSI: catene carboniose di diversa lunghezza • Acidi grassi saturi • Acidi grassi insaturi (doppio legame) • ALCOOL • Il legame si forma tra il gruppo carbossilico (polare) e il gruppo –OH

14. Lipidi complessi • R=gruppo glicidico GLICOLIPIDI • R=gruppo solfato SOLFOLIPIDI • R=gruppo fosfato FOSFOLIPIDI: sono i lipidi maggiormente presenti nelle cellule; sono molecole polari; residui idrofilici conferiscono alla molecola carattere anfipatico.

17. Steroidi • COLESTEROLO • Entra nella costituzione della membrana cellulare con funzioni diverse da quelle dei fosfolipidi • Ha una struttura RIGIDA • Ha una estesa regione idrofoba e un gruppo –OH idrofilo

19. Proteine • I monomeri che costituiscono le proteine sono gli AMINOACIDI • Gli AA interagiscono tra loro formando un legame covalente molto stabile, il LEGAME PEPTIDICO • A seconda del numero di residui legati tra loro distinguiamo dipeptidi, tripeptidi, oligopeptidi e polipeptidi

20. Gruppo amminico (basico) Gruppo carbossilico (acido) R Determina la differenza fra gli aminoacidi Il più semplice degli aminoacidi è la GLICINA (R=H) L’acido aspartico ha due gruppi acidi La lisina ha due gruppi basici

22. Legame peptidico

23. Struttura primaria • I residui R possono essere anche tutti diversi tra loro • Per polipeptide si intende una CATENA LINEARE di aminoacidi • E’ una STRUTTURA PRIMARIA delle proteine

25. Strutture secondarie • La catena polipeptidica lineare può ripiegarsi in tre modi diversi • α-elica • Piani β • Random coil • Ogni ripiegamento è dovuto alla presenza di aminoacidi specifici (la sequenza primaria è importante nel determinare la struttura secondaria)

26. α-elica • Struttura regolare: la catena è avvolta a spirale • E’ dovuta a una SPECIFCA SEQUENZA di aminoacidi che permetta certi legami • Il gruppo reattivo di un carbonio può reagire con l’azoto di un altro aminoacido si formano così LEGAMI A IDROGENO (deboli)

27. La struttura deriva dal ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico delle proteine che si presenta arrotolato attorno ad un asse longitudinale (immaginario) e stabilizzato da legami idrogeno tra il gruppo —NH di un legame peptidico e quello C=O di quello immediatamente sovrastante.

28. Piani β • La struttura a piano-beta è formata da una catena polipeptidica più volte ripiegata su se stessa, in cui ogni segmento è orientato in direzione opposta ai due contigui • Dove la catena ha tratti paralleli si formano legami fra i vari segmenti (gruppi –CO e –NH) • Il risultato è una strutturapiana rigida

31. Random coil • Struttura elicoidale casuale

32. Struttura terziaria • E’ la conformazione definitiva di una proteina • E’ la “somma” dei ripiegamenti possibili • Dipende quindi SEMPRE dalla particolare sequenza primaria degli aminoacidi • La proteina svolge correttamente la sua funzione SOLO SE è ripiegata in una struttura terziaria, perché è così che rivolge verso l’esterno i gruppi reattivi

33. Se la struttura terziaria è più o meno sferica la proteina sarà globulare (es. actina: catena lineare di monomeri globulari) • Se la struttura terziaria ha forma allungata la proteina sarà filamentosa (es. miosina) • La corretta struttura terziaria (=forma finale funzionante della proteina) dipende DALLA STRUTTURA PRIMARIA ed è indispensabile per il corretto funzionamento della proteina

35. Struttura quaternariaLa proteina è formata dall’unione di più catene polipeptidiche (uguali o diverse) ognuna ripiegata nella sua struttura terziaria

36. Funzioni delle proteine • Enzimatiche: proteine con ATTIVITA’ CATALITICA (accelerano una reazione chimica) • Strutturali (cheratina, collagene) • Di trasporto (emoglobina) • Motorie (miosina) • Di deposito o accumulo (caseina) • Recettoriali (rodopsina) • Segnalatorie (ormoni proteici)