1 / 20

E N Z I M

E N Z I M. BIOKATALISATOR ORGANIK. SIFAT SANGAT AKTIF SANGAT SELEKTIF BEKERJA PADA KEADAAN REAKSI RINGAN AKTIF PADA RENTANGAN SUHU DAN pH RELATIF SEMPIT. FUNGSI MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI MEMPERCEPAT LAJU REAKSI PADA SUHU DAN TEKANAN TETAP TANPA MENGUBAH TETAPAN SETIMBANG

efuru
Download Presentation

E N Z I M

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. E N Z I M BIOKATALISATOR ORGANIK • SIFAT • SANGAT AKTIF • SANGAT SELEKTIF • BEKERJA PADA KEADAAN REAKSI RINGAN • AKTIF PADA RENTANGAN SUHU DAN pH RELATIF SEMPIT • FUNGSI • MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI • MEMPERCEPAT LAJU REAKSI PADA SUHU DAN TEKANAN TETAP TANPA MENGUBAH TETAPAN SETIMBANG • MENGENDALIKAN REAKSI

  2. Taraf transisi nonkatalis dikatalis enzim Energi bebas aktivasi energi bebas substrat Arah reaksi

  3. Vmax [S] V= Km + [S] Vmax Laju reaksi (V) 1/2 Vmax Km Konsentrasi substrat[S]

  4. KLASIFIKASI ENZIM BERDASARKAN IEC (INTERNATIONAL ENZYME COMMISSION) • OKSIDOREDUKTASE (REAKSI OKS –RED) • 1.1 BEKERJA PD CH OH • 1.2 BEKERJA PD C=O • 1.3 BEKERJA PD CH=CH • 1.4 BEKERJA PD CH NH2 • 1.5 BEKERJA PD CH NH • 1.6 BEKERJA PD NADH2 , NADPH

  5. 2. TRANSFERASE (PEMINDAHAN GGS FUNGSIONAL) 2.1 GUGUS SATU KARBON 2.2 GUGUS ALDEHID / KETON 2.3 GUGUS ASIL 2.4 GUGUS GLIKOSIL 2.7 GUGUS FOSFAT 2.8 GUGUS MENGANDUNG S

  6. 3. HIDROLASE (REAKSI HIDROLISA) 3.1 ESTER 3.2 IKATAN GLIKOSIDIK 3.4 IKATAN PEPTIDA 3.5 IKATAN C – N LAIN 3.6 ANHIDRIDA ASAM 4. LIASE (ADISI PD IKAT. RANGKAP/KEBALIKANNYA) 4.1 C=C 4.2 C=O 4.3 C=N

  7. 5. ISOMERASE (REAKSI ISOMERISASI) 5.1 RASEMASI 6. LIGASE (PEMBENT. IKAT. DG PEMECAHAN ATP 6.1 TERBENTUK IKAT. C – O 6.2 TERBENTUK IKAT. C – S 6.3 TERBENTUK IKAT. C – N 6.4 TERBENTUK IKAT. C – C

  8. OKSIDO REDUKTASE- REAKSI OKSIDASI-REDUKSI- PEMINDAHAN ELEKTRON - DEHIDROGENASE ENZIM REDOKS YG TIDAK MENGGUNAKAN OKSIGEN SEBAGAI ASEPTOR ELEKTRON

  9. SUBSTRAT + ENZIM → HASIL + ENZIM ASEPTOR ELEKTRON (AH2) (TEREDUKSI) (TEROKSIDASI) (TEREDUKSI) (TEROKSIDASI) DONOR ELEKTRON (A) • - OKSIDASE • ENZIM REDOKS O2 SEBAGAI ASEPTOR ELEKTRON • - OKSIGENASE • MENYATUKAN O2 SECARA LANGSUNG DG SUBSTRAT • - PEROKSIDASE • H2O2 SEBAGAI ASEPTOR ELEKTRON

  10. TRANSFERASE • PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL • - TRANSAMINASE MEMINDAHKAN GUGUS AMINO KE GUGUS KETON • - KINASEPEMINDAHAN ENERGI DARI SATU SISTEM KE SISTEM LAIN DLM BENTUK FOSFAT ENERGI TINGGI • HIDROLASE • PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL KE AIR • - ESTERASE • - PEPTIDASE • - FOSFATASE

  11. LIASEPEMINDAHAN GUGUS KE IKATAN GANDA ATAU SEBALIKNYA • ISOMERASEPEMINDAHAN GUGUS DI DLM MOLEKUL. MENGHASILKAN BENTUK ISOMER (REAKSI ISOMERASI) • TERMASUK REAKSI RASEMASI • LIGASE/SINTETASE PEMBENTUK IKATAN DG BANTUAN ENERGI DARI PEMECAHAN ATP PROTEIN ENZIM (APOENZIM) SUBSTRAT SISI / PUSAT / TAPAK AKTIF MOLEKUL ENZIM (BAGIAN ENZIM TEMPAT SUBSTRAT TERIKAT)

  12. BAGIAN PROTEIN (TIDAK AKTIF) GUGUS PROSTETIK (KOFAKTOR) + BAGIAN BUKAN PROTEIN HOLOENZIM (AKTIF) GUGUS PROSTETIK/KOFAKTOR (NONENZIM)TERIKAT DG PROTEIN (ASOSIASI TGT TIGA DIMENSI PROTEIN) • PENENTU SPESIFITAS • ION LOGAM: Fe2+, Fe3+, Zn2+, Mg2+ • GUGUS HEME ATAU IKATAN Fe-S (REDOKS) • KOENZIM: MOL ORGANIK TERIKAT LEMAH DG APOENZIM & DAPAT TERDISOSIASI REVERSIBEL JUGA SBG PEMBAWA SEMENTARA ATOM SPESIFIK/GGS FUNGSIONAL (FAD/FADH2, FMN DAN TPP)

  13. S + ES E EP E+P KOMPLEKS ENZIM PRODUK KOMPLEKS ENZIM SUBTRAT PEMBAWAUMUMNYA VITAMIN/TURUNAN VITAMIN NAD+ & FAD SBG PEMBAWA H2 & e- PD REAKSI REDOKS, BIOTIN PEMBAWA CO2 DAN TETRA HIDROFOLAT SBG PEMBAWA FRAGMEN C MEKANISME KATALISIS TEORI “LOCK & KEY” (E. Fischer) STRUKTUR RUANG SUBSTRAT KOMPLEMEN DENGAN SISI AKTIF ENZIM TEORI “INDUCE FIT” (D.E. Koshland) SUBSTRAT & ENZIM BEKERJASAMA UTK MENGINDUKSI STRUKTUR KOMPLEMEN PADA SISI AKTIF ENZIM

  14. - + - - + enzim+produk + TEORI LOCK- KEY + - - + - + - + enzim substrat kompleks enzim substrat

  15. a substrat substrat b a c b c enzim enzim TEORI INDUCE-FIT

  16. PENGATURAN KERJA ENZIM • LAJU REAKSI TGT • SUHU • pH • KONSENTRASI SUBSTRAT • MENGHENTIKAN/MENGAKTIFKAN KERJA MELALUI • - PENGHAMBATAN KOMPETITIF (COMPETITIVES INHIBITION) • SUBSTRAT LAIN YANG MEMILIKI SISI KOMPLEMEN SAMA SHG BERSAING DI SISI AKTIF ENZIM (AS. MALONAT MENGHAMBAT SUKSINAT DEHIDROGENASE) • - PENGHAMBATAN/AKTIVASI NON KOMPETITIF • PENGHAMBAT/AKTIVATOR BERIKATAN PADA SUATU SISI ENZIM SHG SISI AKTIF MENJADI TIDAK KOMPLEMEN/KOMPLEMEN DG SUBSTRAT (KONFIGURASI BERUBAH) • INHIBITOR ION LOGAM MEMBENTUK GARAM MERKAPTIDA

  17. En1 En2 En3 En4 En5 A B D E F C Feedback inhibition b d e c a Feedback activation h j k i PENGHAMBATAN BALIK AKTIVASI BALIK

  18. substrat Enzim aktif Kompleks enzim substrat inhibitor aktivator Tapak alosterik Tapak aktif enzim X Tidak aktif Produk tak terbentuk produk

  19. 100 80 60 Laju reaksi relatif 40 20 0 30 35 40 5 10 15 20 25 Suhu (ºC) malat dHase glukose-6-P dHase etil alkohol dHase

  20. Aktivitas enzim relatif 0 9,0 4,0 5,0 6,0 7,0 8,0 pH tergantung enzim dan kondisi reaksi

More Related