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Zytologie 3-4.

Zytologie 3-4. Dr. Attila Magyar 20.09.2013 27.09.2013. Endoplasmatisches Retikulum und Ribosomen. Endoplasmatisches Retikulum 1.

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Zytologie 3-4.

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Presentation Transcript

  1. Zytologie 3-4. Dr. Attila Magyar 20.09.2013 27.09.2013

  2. Endoplasmatisches RetikulumundRibosomen

  3. EndoplasmatischesRetikulum 1. • MiteinanderverbundenerNetzwerk in der ZelleausZysternen und Tubuli. AlleRaume des ERs in einerZellesindgemeinsam. ER istdurchER-Membranbedeckt. • An einigenStellen die äußereOberfläche der MembranRibosomenfreiist (glattes ER, smoothER, sER), an anderesnStellensitzendaranRibosomen: raues ER (rER). • ER-Zysternenkommunizierennur mit perinukleärenZysternen. • DurchTransportvesikelnistER-Lumen mit dem des Golgi- Apparatsverknüpft.

  4. EndoplasmatischesRetikulum 2. • Funktion des ERsrER: Synthese von Proteinen für Golgi, Lysosomen, Sekretionsvesikeln, Zellmembran. Proteine, die gelangen in rER-Zysternen, bekommennachvollendeterSyntheseOligosaccharid-Nebenketten (sog. N-Glykosylierung, generell und gleichfüralleProteine).sER: Phospholipid-Synthese, Steroidsynthese, Entgiftung, Ca-Speicher

  5. 3D-Überblick von rER-Strukturen Bl

  6. In Zellen von hoherProteinsynthese-Aktivitätfindet man regelmäßigangeordnetes ER (unteres, großeresBild), was man alsErgastoplasmanennt. Obenlinkssieht man Polyribosomen Bl

  7. Ribosomen

  8. Ribosomen • Proteinsynthesepassiertausschließlich an den Ribosomen. • Ribosomensind in die kleine und großeEinheitenzerfallen, fallssiekein mRNS binden. (mRNS induziertRibosome-Zusammenbau, ribosome assembly). • AlleProteinsynthesebeginntimmer an freienRibosomen in der Zytoplasma. • KurznachdemAnfang der Proteinsynthesewird es entscheiden: wopassiert die weitereribosomaleSynthese? • Wenndas Protein (beimN-terminalenEnde) keinSequenzfürrERbesitzt, bleibtdasRibosomimZytoplasma. • Wenndas Protein (beimN-terminalenEnde) einSequenz (sog. Signalsequenz) fürrERbesitzt, wird die Synthese an demselbenRibosom, aberschonan der OberflächederrERfortgesetzt.

  9. An einer mRNS (waagerechtziehendesFädchen, roterPfeil) angeordneteRibosomen (kugelförmigeStrukturen; insgesamt: Polyribosome): gleichzeitigpassiertmehrfacheProteinsynthese (ausstülpendeProteinkettehängennachoben und unten) von derselben mRNS (natürlich in zeitlicherVerschiebung) Bl

  10. Zusammensetzung der größere und kleinereUntereinheiten von prokaryotischen und eukaryotischenRibosomen. Bedeutung der ribosomaleUnterschiede: Antibiotikakönnennur an prokaryotischenRibosomenbinden, bakterielleProteinsynthesehemmen, und dadurch Bakterien abtöten(Tetrazykline, Streptomyzin, Erythromyzin). DieseAntibiotikastören die Funktion der eukaryotischenRibosomenicht! Zahl der Ribosomen in einereukaryotischenZelle: bis10 Million. Gröβe der eukaryotischenRibosome: 25-30 nm. Coo

  11. ribosomalegröβere Untereinheit: Türkisblau: rRNS Lila: Proteine A: Aminosäure-Bindungsstelle P: Peptid-bindungsstelle E: Exit-Stelle Coo

  12. Vorgang der Translation gefertigtes Protein Coo

  13. aktivierte 1.Aminosäure tRNS (türkisblau) bringt die ersteAminosäure (Methionin), und bindetsie an der P-Stelle mRNS tRNS (türkisblau) mit 2. aktivierterAminosäure (Alanin), bindet an der A-Stelle 4 Schritte der Elongation, wobeiunterschiedlicheBindungsstellen der Ribosome (A,P und E) benutztwerden. kleine ribosomale Enheit Peptidbindungwirdenzymatischgemacht (rotesLinienchen) Dipeptid wird an P-Stelleverschoben, erstetRNSdissoziert groβe ribosomaleEnheit mit E-,P- und A-Stellen Coo

  14. Ab- oderAnwesenheit von SignalsequenzsagtdemRibosom, womußProteinsyntheseimweiterenfortsetzen. Al

  15. Zytoplasma

  16. Signalerkennungspartikel (SRP) und seinRezeptor. SignalPeptidase: einProteolytischesEnzym, dasspaltetSignalsequenz ab.

  17. Verwechselbar!!! Glykogen-Partikeln (No. 1 und 2) Ribosomen (Struktur No. 3 und 4) Beide TEM Aufnahme mit ungefähr 170.000x Vergrößerunggemacht. Rho

  18. sERTubuli und rERZysternen Bl

  19. Golgi-Apparat

  20. Golgi Apparat 1. • GeschloßeneZysternensystem. HierwerdenProteineposttranslationalmodifiziert. • Modifizierungen: die schonvorhandeneOligosaccharidNebenketten (N-Glykosylation) werdenweitermodifiziertoderneueNebenketenwerdenkovalentgebunden (O-Glykosylation). • Golgi Apparatbestehtaus:cis-ZysternemittlereZysterne(n)trans-Zysterne • JedeZysterneenthälteinebestimmteEnzymgarniturfürbestimmteOligisaccharid-Modifizierungen.

  21. Golgi Apparat 2. • KommunikationzwischenrER und Golgi, beziehungsweisezwischen den Golgi-Zysternenpassiert mit Transportvesikeln. • Reihenfolge: rER→cis Golgi→mittlereGolgi→trans-Golgi→sortierteVesikel (Lysosom, Sekretion) • Die Modifizierungenhängen von bestimmtenSequenzen in der Proteinkette. Z.B.: bestimmteSequenz, der sog. signal patch (wennkommt in einem Protein vor), sagtdemenzymatischenApparat der Golgi, MonosaccharidezuPhosphorylieren (dadurchentstehen Mannose-6-Phosphate Einheiten in der OligosaccharidNebenkette). M-6-P enthalteneProteinewerdenzu den Lysosomendurchspezifische M-6-P-Rezeptoren sortiert.

  22. Transport-Vesikeln Bl

  23. Bl

  24. Bl

  25. DreiProteinewerdenimrERhergestellt. Siegelangen mit vesikulärenTransport (über ERGIC, nichtPrüfungsstoff!) zumcis-Golgi. Im Golgi werdensieunterschiedlichmodifiziert. (Oligosaccharid-Nebenkettesind an der Skizze NICHT markiert). NachModifizerunggelingensie in Transportvesikeln an der trans-Seite des Golgi. Hiersindsieaberschonin unterschiedlichenVesikelnzusammengepacktodersortiert!! (SiehenächsteSkizze!) Coo

  26. Die Transportvesikeln, diedietrans-GolgiSeiteverlassen, enthaltennuraussortierteProteine. JedeVesikel „weißt”, wohinmußsiefahren mit ihremCargo. Die Fusion der Vesikelmembran mit demZielorgan-Membranisthochspezifisch (beideMembranenenthaltenspezifischeRezeptor-LigandPaaren). BestimmteVesikelnwerdenzu den Lysosomengelingen, anderenverschmolzen mit Zellmembran. Die ständig mit ZellmembranfusionierendenVesikeln (konstitutiveSekretion) liefernneueMembranproteine und PhospholipidezurMembran. Die aufSignale mit der ZellmembranfusionierendeVesikeln (gesteuerteSekretion) bringenSekretzumextrazellulären Raum. Coo

  27. Zelladhäsionsmolekülen undZell-ZellKontakte Sieheauch: Histologie, Epithelien

  28. Ud

  29. Al

  30. Mikrofilamente Interzellulärer Spaltraum Zellmembran Zellmembran Zellmembranen Adapter-proteine E-Kadherin EM-Bild Katenine (a,b,g) Intermediäre Filamente Adapter-proteine EM-Bild Rö

  31. Al

  32. The desmosomale cadherins will be mentioned later: epithelial-mesenchymal transformation, where the desmosome should be disassembled. Desmosomale cadherins show heterophilic adhesion: desmoglein of one cell bind to the desmocollin of the other. Al

  33. Interzellulärer Spaltraum Molekuläre Strukture EM-Bild Zellmembranen Rö

  34. Zellmembranen Interzellulärer Spaltraum Herausragende Spitze einesKonnexons 2, aneinander geschaltete Konnexone bilden ein Kanal Rö

  35. Quellen • Rö: Röhlich, Pál: Szövettan (Histologie), Semmelweis Kiadó, 2006 • Coo: GM Cooper, RE Hausman: The cell: a molecularapproach, SinauerAss., 2007 • BL: Bloom and Fawcett: A textbook of Histology, Chapman and Hall, 1994 • Rho: J. Rhodin: Histology: a text and atlas, Oxford Univ Press, 1994 • Al: B. Alberts, et al: Lehrbuch der MolekularenZellbiologie, Wiley-VCH, 2005 • Ud: J. Ude und M. Koch: Die Zelle, Fischer, Jena 1982

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