1 / 18

Chemical Shift And its Use in Structure Determination

Chemical Shift And its Use in Structure Determination. It has been know for a long while that: The chemical shift is dependant on the secondary structure, and Homologous proteins have homologous shifts. = W rc + W sec rc random coil shift sec secondary shift, Depends on

ena
Download Presentation

Chemical Shift And its Use in Structure Determination

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Chemical Shift And its Use in Structure Determination • It has been know for a long while that: • The chemical shift is dependant on the secondary structure, and • Homologous proteins have homologous shifts

  2. = Wrc + Wsec • rc random coil shift • sec secondary shift, Depends on conformation H-bond(s) Neighboring residue type etc

  3. Secondary shifts for a-helix and b-sheet

  4. Available proteins Alpha-lytic protease BPTI Calbindin Calmodulin Calmodulin//M13 Cutinase Cyclophyllin Cyanivirin-N Dehydrase MBP HIV protease Human carbonic anhydrase Human thioredoxin red. Serine Protease PB92 Staph nuclease Ubiquitin III-glc Interleukin 1a Metallo-lactamase Profilin

  5. Residue A R D N C Q E G H I L K M F P S T W Y V Residue A R D N C Q E G H I L K M F P S T W Y V  A 0  1  1  1  1  1  1  2  1  2  1  1  1  2  3  1  2  2  2  2 R1  0  1  1  1  1  1  2  1  2  1  0 1 1  3  1  2  1  1  2 D1  1  0  0  1  1  1  2  1  2  1  1  1  1  3  1  2  1  1  2 N1  1  0  0  1  1  1  2  1  2  1  1  1  1  3  1  2  1  1  2 C1  1  1  1  0  1  1  2  1  2  1  1  1  1  3  1  2  1  1  2 Q1  1  1  1  1  0  1  2  1  2  1  1  1  1  3  1  2  1  1  2 E1  1  1  1  1  1  0  2  1  2  2  2  1  1  3  1  2  1  1  2 G2  2  2  2  2  2  2  0  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3 H1  1  1  1  1  1  1  3  0  2  1  2  2  1  3  2 2 1  1  2 I2  2  2  2  2  2  2  3  2  0  1  2  2  2  3  2  1  2  2  0 L1  1  1  1  1  1  2  3  1  1  0  1  1  1  3  2  2  1  1  2 K1  0  1  1  1  1  2  3  2  2  1  0  1  2  3  1  2  2  2  2 M1  1  1  1  1  1  1  3  2  2 1  1  0  2  3  1  2  2  2  2 F2  1  1  1  1  1  1  3  1  2  1  2  2  0  3  2  2  0  0  1 P3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  3  0  3  3  3  3  3 S1  1  1  1  1  1  1  3  2  2  2  1  1  2  3  0  1  2  2  2 T 2  2  2  2  2  2  2  3  2  1  2  2  2  2  3  1  0  1  1  1 W2  1  1  1  1  1  1  3  1  2  1  2  2  0  3  2  1  0  0  1 Y2  1  1  1  1  1  1  3  1  2  1  2  2  0  3  2  1  0  0  1 V2  2  2  2  2  2  2  3  2  0  2  2  2  1 3  2  1  1  1  0

  6. Agreement between measured and predicted shifts Ubiquitin

  7. Limitation: Size of the Database: 20.pbd files Solution: The Database can be ‘extrapolated’ By constructing Surfaces that describe the (f,y) Dependance of the Secondary Shift Shifts can be simulated for arbitrary .pdb files .pdb database can be mined for fragments of arbitrary length ‘Inverse Talos’

  8. Problems: When Shifts do not depend on backbone conformation (Cofactors, Metal Centers, Hyperfine Shifts, H-bonds) Gly surfaces have two-fold symmetry (potential source of errors) No ‘long range information’ Only secondary structure information, Tertiary structure requires additional constraints NOE at the interfaces, RDC, etc … Can be combined with methods of Bioinformatics, Sequence alignment, Structure prediction,

  9. Gb3 protein: 56 aa

  10. CS homology CS homology model 1gb3.pdb

  11. LIM2

More Related