Aminosyror, peptider

1. Aminosyror, peptider Biologisk kemi, 7,5p KTH Vt 2010 Märit Karls

2. Proteiner, proteios, de främsta • Drygt hälften av kroppens massa förutom vatten • Finns i alla celler • i alla cellorganeller

3. Funktioner • Enzymer katalyserar reaktioner • Antikroppar skyddar mot infektioner • Hemoglobin transporterar syre • Hormoner och neurotransmittorer skickar signaler till olika organ • Kollagen ger smidighet åt blodkärl och stadga åt senor • mm…………………… • Hur kan proteiner ha så olika egenskaper?

4. Byggstenar: L-aminosyror 1karboxylsyra 1 aminogrupp Olika sidokedja (R) 20 olika aminosyror Se tab. 20.1 s. 569 Fig. 20.2 s. 574

5. Dessa bör ni känna igen • Glycin • Alanin • Glutaminsyra • Lysin • Cystein

6. Aminosyrorna binds ihop med en peptidbindning kondensationsreaktion http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255chem/gk2x24.gif

7. Peptidbindning, en amid Fig. 20.3 s. 578

8. Polypeptidkedja = proteinrymdstrukturen beror på sidokedjorna http://www.gpcr.org/7tm/seq/002_009/FAMILY.gif

9. Proteinets form viktig för funktionen! OBS! Zn2+

10. Indelning av sidokedjor • Hydrofoba glycin, alanin • Hydroxylgrupp serin • Sura (karboxylsyra) glutaminsyra • Basiska (amin) lysin • Amid glutamin • Svavel cystein Testa kunskaperna på Biology Project!

11. Zwitterjon, både syra och basolika laddning beroende på pH i omgivande lösning http://web.indstate.edu/thcme/mwking/amino-acids.html#class

12. Isoelektrisk punkt • Det pH-värde där en aminosyra eller ett protein har nettoladdningen = 0 • Det finns lika många positiva och negativa laddningar

13. Slutsats • Vilket pH vi har i cellerna avgör vilken laddning ett protein har • Laddningen avgör hur proteinet veckar ihop sig • Formen på proteinet avgör om det fungerar

14. Proteinstruktur • 4 olika nivåer • Primärstruktur • Sekundärstruktur • Tertiärstruktur • Kvartärstruktur

15. Oligopeptid

16. Oligopeptid Karboxy terminal Aminoterminal Start på proteinet

17. Primärstruktur

18. Sekundärstruktur-helix • Vätebindningar mellan sidogrupperna • -helix spiral Fig. s. 579

19. Sekundärstruktur Beta-flak Fig. 20.6, s. 580

20. Tertiär struktur • Hur sekundärstrukturen veckas ihop • Stabiliseras av olika typer av bindningar • Ser ni några sekundär- strukturer? http://www.org.chemie.tu-muenchen.de/people/mh/Kdp/kdp.html

21. Svavelbryggor Jonbindningar Vätebindningar Hydrofobisk interaktion Stabilisering av tertiärstruktur

22. Hydrofobisk interaktion http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255chem/mcb2.9.phobicity.jpg

23. Vilka aminosyror kan bidra till: • Kovalenta bindningar? • Jonbindning? • Vätebindning? • Hydrofob interaktion?

24. Tertiärstruktur http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/terti.htm

25. Tertiärstrukturen avgör funktion

26. Flera subenheter som binds till varandra Hemoglobin 2 st α-kedjor 2 st β-kedjor Totalt 574 aminosyror Identifiera olika nivåer av struktur! Kvartärstruktur

27. Klasser av proteiner • Fibröst protein • Kollagen fig. 20.10 • Elastin, i blodkärl, brosk • Globulärt protein • Vattenlösliga • Albumin, globulin • Ge ex. på aminosyror som kan finnas på utsidan av ett globulärt protein

28. Grupparbete Metabolism • Välj en av metabolismerna • Ni får material med bl a instuderingsfrågor • Arbeta i grupp ca 4 studenter/grupp • Möjlighet att ställa frågor varje dag • Redovisning: • A) Tre grupper redovisar varsin metabolism • B) Tre grupper redovisar varsin metabolism Den som inte är med och deltar aktivt i grupparbetet måste svara på frågor om alla metabolismer på tentan