1 / 32

Metabolizm

Metabolizm. Metabolizm = anabolizm + katabolizm. Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne. Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające. Sposoby pozyskiwania energii przez organizmy. Uproszczony schemat głównych szlaków metabolicznych. Katabolizm u chemoheterotrofów.

jeroen
Download Presentation

Metabolizm

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. Metabolizm

  2. Metabolizm = anabolizm + katabolizm Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające

  3. Sposoby pozyskiwania energii przez organizmy

  4. Uproszczony schemat głównych szlaków metabolicznych

  5. Katabolizm u chemoheterotrofów Ogólny schemat katabolizmu

  6. Cykl Krebsa

  7. Katabolizm u chemoheterotrofów • Faza 1 • Glukoza + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pirogronian + 2 NADH + 2 ATP + 2 H+ • Faza 2 i 3 • 2 pirogronian + 2 ADP + 2 Pi + 2 FAD + 8 NAD+ • 6 CO2 + 2 ATP + 2 FADH2 + 8 NADH + 8 H+ W fazie trzeciej (łańcuch oddechowy + fosforylacja oksydacyjna) następuje redukcja tlenu cząsteczkowego w wyniku przeniesienia elektronów z NADH i FADH2, sprzężona z syntezą ATP. Sumarycznie w wyniku katabolizmu 1 cząsteczki glukozy powstają: • w warunkach beztlenowych: 2 cząsteczki ATP (tylko glikoliza) • w warunkach tlenowych: około 30 - 32 cząsteczki ATP

  8. Bilans masowy utleniania glukozy przez drożdże w warunkach beztlenowych i tlenowych

  9. Rodzaje fermentacji drobnoustrojów

  10. Donory i akceptory elektronów w katabolizmie drobnoustrojów chemolitotroficznych Donor Akceptor Przykłady S0 O2 S2O32- O2Thiobacillus, Sulfolobus H2S O2 H2 O2Alcaligenes, Hydrogenobacter H2 NO3-Pyrolobus H2 CO2Methanobacter, Methanococcus Fe(II) O2Leptospirillum, Thiobacillus NH4+ O2Nitrosomonas, Nitrococcus NO2- O2Nitrobacter, Nitrococcus

  11. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla kwasy tłuszczowe

  12. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla aminokwasy

  13. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla węglowodory aromatyczne

  14. Reakcje przyswajania źródeł azotu 1 – dehydrogenaza glutaminianowa 2 – syntetaza glutaminy 3 - transaminaza L-glutamina: 2-oksoglutaran

  15. Anabolizm - biosynteza Anabolizm pierwotny i wtórny

  16. Regulacja metabolizmu drobnoustrojów • Zasady podstawowe • Równowaga pomiędzy procesami wytwarzającymi • i zużywającymi metabolity pośrednie • 2. Energetyczne sprzężenie metabolizmu – bilansowanie • zysku reakcji katabolicznych z sumą potrzeb energetycznych • komórki • Poziomy regulacji • Regulacja ekspresji genu • Regulacja aktywności istniejących enzymów

  17. Etapy ekspresji genu

  18. Regulacja ekspresji genu przez białka regulatorowe

  19. Główne mechanizmy regulacji transkrypcji genów kodujących enzymy metabolizmu podstawowego • Katabolizm: • indukcja substratowa • Substrat lub jego metabolit działa jako induktor lub efektor pozytywny • aktywatora. Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu danego substratu • represja kataboliczna • Łatwiej przyswajalne źródło węgla lub efektor syntezowany w komórce w jego • obecności działa jako korepresor lub efektor negatywny aktywatora. • Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu trudniej przyswajalnego źródła węgla • represja azotowa • j.w., ale dotyczy szlaku przyswajania źródła azotu. Dotyczy także białek • transportowych • Anabolizm: • - represja końcowym produktem szlaku • końcowy produkt szlaku działa jako korepresor lub efektor negatywny • aktywatora. Dotyczy szlaku biosyntezy • atenuacja • mechanizm specyficzny dla drobnoustrojów prokariotycznych

  20. Regulacja ekspresji genów operonu lac

  21. Dlaczego enzymy są tak efektywnymi katalizatorami? • grupy funkcyjne w centrum aktywnym • współdziałanie koenzymów • kataliza kwasowo-zasadowa • maksymalne zbliżenie i optymalne ustawienie substratu(ów) • wzbudzone dopasowane enzymu

  22. Oddziaływanie enzym: substrat Teoria wzbudzonego dopasowania Teoria klucza i zamka

  23. Enzymy obniżają energię aktywacji układu

  24. Enzym wiążąc substrat przyjmuje konformację komplementarną do stanu przejściowego

  25. Regulacja aktywności enzymów 1. Enzymy regulatorowe – regulacja allosteryczna 2. Kowalencyjna modyfikacja enzymów 3. Kompleksy wieloenzymowe

  26. Kontrola allosteryczna Małocząsteczkowe ligandy wiążąc się z enzymem oligomerycznym w określonym miejscu (centrum allosteryczne), powodują zmianę jego konformacji, a w efekcie – aktywności. Możliwe hamowanie lub zwiększanieaktywności. Regulacja płynna Hamowanie przez sprzężenie zwrotne

  27. Modyfikacja kowalencyjna Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe katalizują reakcje fosforylacji specyficznych reszt Ser, Thr lub Tyr. Fosfatazy białkowe katalizują reakcje hydrolitycznego usunięcia grup fosforanowych. Reszty Ser, Thr lub Tyr modyfikowane w wyniku działania kinaz białkowych wchodzą w skład specyficznych sekwencji rozpoznawanych przez kinazę. Kinazy i fosfatazy białkowe są aktywowane lub dezaktywowane przez małocząsteczkowe ligandy. Regulacja aktywności poprzez fosforylację/defosforylację ma często charakter 0/1, tzn. jedna z form regulowanego enzymu jest aktywna, a druga nie. Znane są jednak także przypadki, w których fosforylacja jedynie zwiększa albo zmniejsza aktywność enzymu lub w których zmienia podatność enzymu na działanie efektorów allosterycznych

  28. Fosforylacja i defosforylacja enzymów Inaktywacja centrum aktywnego dehydrogenazy izocytrynianowej w wyniku fosforylacji Ser113

  29. Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe A są aktywowane przez cAMP Kinaza A rozpoznaje sekwencję -Arg-Arg-Gly-Ser-Ile- W podjednostce regulatorowej kinazy A występuje sekwencja przypominająca substrat -Arg-Arg-Gly-Ala-Ile- Mechanizm aktywacji kinazy białkowej A

More Related