330 likes | 867 Views
Metabolizm. Metabolizm = anabolizm + katabolizm. Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne. Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające. Sposoby pozyskiwania energii przez organizmy. Uproszczony schemat głównych szlaków metabolicznych. Katabolizm u chemoheterotrofów.
E N D
Metabolizm = anabolizm + katabolizm Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające
Katabolizm u chemoheterotrofów Ogólny schemat katabolizmu
Katabolizm u chemoheterotrofów • Faza 1 • Glukoza + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pirogronian + 2 NADH + 2 ATP + 2 H+ • Faza 2 i 3 • 2 pirogronian + 2 ADP + 2 Pi + 2 FAD + 8 NAD+ • 6 CO2 + 2 ATP + 2 FADH2 + 8 NADH + 8 H+ W fazie trzeciej (łańcuch oddechowy + fosforylacja oksydacyjna) następuje redukcja tlenu cząsteczkowego w wyniku przeniesienia elektronów z NADH i FADH2, sprzężona z syntezą ATP. Sumarycznie w wyniku katabolizmu 1 cząsteczki glukozy powstają: • w warunkach beztlenowych: 2 cząsteczki ATP (tylko glikoliza) • w warunkach tlenowych: około 30 - 32 cząsteczki ATP
Bilans masowy utleniania glukozy przez drożdże w warunkach beztlenowych i tlenowych
Donory i akceptory elektronów w katabolizmie drobnoustrojów chemolitotroficznych Donor Akceptor Przykłady S0 O2 S2O32- O2Thiobacillus, Sulfolobus H2S O2 H2 O2Alcaligenes, Hydrogenobacter H2 NO3-Pyrolobus H2 CO2Methanobacter, Methanococcus Fe(II) O2Leptospirillum, Thiobacillus NH4+ O2Nitrosomonas, Nitrococcus NO2- O2Nitrobacter, Nitrococcus
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla kwasy tłuszczowe
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla aminokwasy
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla węglowodory aromatyczne
Reakcje przyswajania źródeł azotu 1 – dehydrogenaza glutaminianowa 2 – syntetaza glutaminy 3 - transaminaza L-glutamina: 2-oksoglutaran
Anabolizm - biosynteza Anabolizm pierwotny i wtórny
Regulacja metabolizmu drobnoustrojów • Zasady podstawowe • Równowaga pomiędzy procesami wytwarzającymi • i zużywającymi metabolity pośrednie • 2. Energetyczne sprzężenie metabolizmu – bilansowanie • zysku reakcji katabolicznych z sumą potrzeb energetycznych • komórki • Poziomy regulacji • Regulacja ekspresji genu • Regulacja aktywności istniejących enzymów
Główne mechanizmy regulacji transkrypcji genów kodujących enzymy metabolizmu podstawowego • Katabolizm: • indukcja substratowa • Substrat lub jego metabolit działa jako induktor lub efektor pozytywny • aktywatora. Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu danego substratu • represja kataboliczna • Łatwiej przyswajalne źródło węgla lub efektor syntezowany w komórce w jego • obecności działa jako korepresor lub efektor negatywny aktywatora. • Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu trudniej przyswajalnego źródła węgla • represja azotowa • j.w., ale dotyczy szlaku przyswajania źródła azotu. Dotyczy także białek • transportowych • Anabolizm: • - represja końcowym produktem szlaku • końcowy produkt szlaku działa jako korepresor lub efektor negatywny • aktywatora. Dotyczy szlaku biosyntezy • atenuacja • mechanizm specyficzny dla drobnoustrojów prokariotycznych
Dlaczego enzymy są tak efektywnymi katalizatorami? • grupy funkcyjne w centrum aktywnym • współdziałanie koenzymów • kataliza kwasowo-zasadowa • maksymalne zbliżenie i optymalne ustawienie substratu(ów) • wzbudzone dopasowane enzymu
Oddziaływanie enzym: substrat Teoria wzbudzonego dopasowania Teoria klucza i zamka
Enzym wiążąc substrat przyjmuje konformację komplementarną do stanu przejściowego
Regulacja aktywności enzymów 1. Enzymy regulatorowe – regulacja allosteryczna 2. Kowalencyjna modyfikacja enzymów 3. Kompleksy wieloenzymowe
Kontrola allosteryczna Małocząsteczkowe ligandy wiążąc się z enzymem oligomerycznym w określonym miejscu (centrum allosteryczne), powodują zmianę jego konformacji, a w efekcie – aktywności. Możliwe hamowanie lub zwiększanieaktywności. Regulacja płynna Hamowanie przez sprzężenie zwrotne
Modyfikacja kowalencyjna Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe katalizują reakcje fosforylacji specyficznych reszt Ser, Thr lub Tyr. Fosfatazy białkowe katalizują reakcje hydrolitycznego usunięcia grup fosforanowych. Reszty Ser, Thr lub Tyr modyfikowane w wyniku działania kinaz białkowych wchodzą w skład specyficznych sekwencji rozpoznawanych przez kinazę. Kinazy i fosfatazy białkowe są aktywowane lub dezaktywowane przez małocząsteczkowe ligandy. Regulacja aktywności poprzez fosforylację/defosforylację ma często charakter 0/1, tzn. jedna z form regulowanego enzymu jest aktywna, a druga nie. Znane są jednak także przypadki, w których fosforylacja jedynie zwiększa albo zmniejsza aktywność enzymu lub w których zmienia podatność enzymu na działanie efektorów allosterycznych
Fosforylacja i defosforylacja enzymów Inaktywacja centrum aktywnego dehydrogenazy izocytrynianowej w wyniku fosforylacji Ser113
Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe A są aktywowane przez cAMP Kinaza A rozpoznaje sekwencję -Arg-Arg-Gly-Ser-Ile- W podjednostce regulatorowej kinazy A występuje sekwencja przypominająca substrat -Arg-Arg-Gly-Ala-Ile- Mechanizm aktywacji kinazy białkowej A