Metabolizm

1. Metabolizm

2. Metabolizm = anabolizm + katabolizm Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające

3. Sposoby pozyskiwania energii przez organizmy

4. Uproszczony schemat głównych szlaków metabolicznych

5. Katabolizm u chemoheterotrofów Ogólny schemat katabolizmu

6. Cykl Krebsa

7. Katabolizm u chemoheterotrofów • Faza 1 • Glukoza + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pirogronian + 2 NADH + 2 ATP + 2 H+ • Faza 2 i 3 • 2 pirogronian + 2 ADP + 2 Pi + 2 FAD + 8 NAD+ • 6 CO2 + 2 ATP + 2 FADH2 + 8 NADH + 8 H+ W fazie trzeciej (łańcuch oddechowy + fosforylacja oksydacyjna) następuje redukcja tlenu cząsteczkowego w wyniku przeniesienia elektronów z NADH i FADH2, sprzężona z syntezą ATP. Sumarycznie w wyniku katabolizmu 1 cząsteczki glukozy powstają: • w warunkach beztlenowych: 2 cząsteczki ATP (tylko glikoliza) • w warunkach tlenowych: około 30 - 32 cząsteczki ATP

8. Bilans masowy utleniania glukozy przez drożdże w warunkach beztlenowych i tlenowych

9. Rodzaje fermentacji drobnoustrojów

10. Donory i akceptory elektronów w katabolizmie drobnoustrojów chemolitotroficznych Donor Akceptor Przykłady S0 O2 S2O32- O2Thiobacillus, Sulfolobus H2S O2 H2 O2Alcaligenes, Hydrogenobacter H2 NO3-Pyrolobus H2 CO2Methanobacter, Methanococcus Fe(II) O2Leptospirillum, Thiobacillus NH4+ O2Nitrosomonas, Nitrococcus NO2- O2Nitrobacter, Nitrococcus

11. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla kwasy tłuszczowe

12. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla aminokwasy

13. Katabolizm alternatywnych źródeł węgla węglowodory aromatyczne

14. Reakcje przyswajania źródeł azotu 1 – dehydrogenaza glutaminianowa 2 – syntetaza glutaminy 3 - transaminaza L-glutamina: 2-oksoglutaran

15. Anabolizm - biosynteza Anabolizm pierwotny i wtórny

16. Regulacja metabolizmu drobnoustrojów • Zasady podstawowe • Równowaga pomiędzy procesami wytwarzającymi • i zużywającymi metabolity pośrednie • 2. Energetyczne sprzężenie metabolizmu – bilansowanie • zysku reakcji katabolicznych z sumą potrzeb energetycznych • komórki • Poziomy regulacji • Regulacja ekspresji genu • Regulacja aktywności istniejących enzymów

17. Etapy ekspresji genu

18. Regulacja ekspresji genu przez białka regulatorowe

19. Główne mechanizmy regulacji transkrypcji genów kodujących enzymy metabolizmu podstawowego • Katabolizm: • indukcja substratowa • Substrat lub jego metabolit działa jako induktor lub efektor pozytywny • aktywatora. Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu danego substratu • represja kataboliczna • Łatwiej przyswajalne źródło węgla lub efektor syntezowany w komórce w jego • obecności działa jako korepresor lub efektor negatywny aktywatora. • Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu trudniej przyswajalnego źródła węgla • represja azotowa • j.w., ale dotyczy szlaku przyswajania źródła azotu. Dotyczy także białek • transportowych • Anabolizm: • - represja końcowym produktem szlaku • końcowy produkt szlaku działa jako korepresor lub efektor negatywny • aktywatora. Dotyczy szlaku biosyntezy • atenuacja • mechanizm specyficzny dla drobnoustrojów prokariotycznych

20. Regulacja ekspresji genów operonu lac

22. Dlaczego enzymy są tak efektywnymi katalizatorami? • grupy funkcyjne w centrum aktywnym • współdziałanie koenzymów • kataliza kwasowo-zasadowa • maksymalne zbliżenie i optymalne ustawienie substratu(ów) • wzbudzone dopasowane enzymu

24. Oddziaływanie enzym: substrat Teoria wzbudzonego dopasowania Teoria klucza i zamka

25. Enzymy obniżają energię aktywacji układu

26. Enzym wiążąc substrat przyjmuje konformację komplementarną do stanu przejściowego

28. Regulacja aktywności enzymów 1. Enzymy regulatorowe – regulacja allosteryczna 2. Kowalencyjna modyfikacja enzymów 3. Kompleksy wieloenzymowe

29. Kontrola allosteryczna Małocząsteczkowe ligandy wiążąc się z enzymem oligomerycznym w określonym miejscu (centrum allosteryczne), powodują zmianę jego konformacji, a w efekcie – aktywności. Możliwe hamowanie lub zwiększanieaktywności. Regulacja płynna Hamowanie przez sprzężenie zwrotne

30. Modyfikacja kowalencyjna Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe katalizują reakcje fosforylacji specyficznych reszt Ser, Thr lub Tyr. Fosfatazy białkowe katalizują reakcje hydrolitycznego usunięcia grup fosforanowych. Reszty Ser, Thr lub Tyr modyfikowane w wyniku działania kinaz białkowych wchodzą w skład specyficznych sekwencji rozpoznawanych przez kinazę. Kinazy i fosfatazy białkowe są aktywowane lub dezaktywowane przez małocząsteczkowe ligandy. Regulacja aktywności poprzez fosforylację/defosforylację ma często charakter 0/1, tzn. jedna z form regulowanego enzymu jest aktywna, a druga nie. Znane są jednak także przypadki, w których fosforylacja jedynie zwiększa albo zmniejsza aktywność enzymu lub w których zmienia podatność enzymu na działanie efektorów allosterycznych

31. Fosforylacja i defosforylacja enzymów Inaktywacja centrum aktywnego dehydrogenazy izocytrynianowej w wyniku fosforylacji Ser113

32. Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe A są aktywowane przez cAMP Kinaza A rozpoznaje sekwencję -Arg-Arg-Gly-Ser-Ile- W podjednostce regulatorowej kinazy A występuje sekwencja przypominająca substrat -Arg-Arg-Gly-Ala-Ile- Mechanizm aktywacji kinazy białkowej A