제 4 장 단백질

1. 제4장 단백질

2. 단백질과 아미노산 • 단백질이란? - 구성 원소: 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 질소(N) - 단백질 분자의 질소함량(12~19%, 평균 16%)  (∴) 어떤 단백질의 질소량 x 100/16(6.25) = 단백질량 * 6.25를 질소계수라고 한다. • 체내 기능 - 신체 구성 - 에너지 발생 - 체내 필수 물질 합성, 운반체 역할 • 권장 섭취량: 총 섭취 에너지의 7~20% • 부족증 - 면역능력 저하 - 감염성 질병 발생율 증가 - 사망

3. 아미노산의 구조 • 아미노산(amino acid): 단백질 분자의 가장 기본적인 조성물질 • 구조 : 탄소원자 한 개에 아미노기(amino group, -NH2), 카르복실기(carboxyl group, -COOH), 수소, R기(R group) 연결 • R기(residual group):아미노산의 종류에 따라 달라지며, R기가 무엇인가에 따라서 각 아미노산의 성질이나 기능이 달라짐

4. 아미노산의 분류 • 식품 중에 존재하는 아미노산의 종류: 20가지 • 중성/산성/염기성 아미노산 • 기본적으로는 중성 • 곁가지 R기에 아미노기가 더 첨가되면 염기성 아미노산R기에 카르복실기가 더 첨가되면산성 아미노산 • 필수아미노산/불필수아미노산 • 체내에서 합성되지 않거나 소량만 합성되어 식사로부터 먹어야 하는 아미노산 필수아미노산(essential amino acid; EAA) • 신체 내에서 충분한 양 합성 불필수아미노산(nonessential amino acid; NEAA) (불필수아미노산도 체내에서의 중요성은 동일하다.)

6. 단백질의 구조 펩티드 결합(peptide bond) : * 단백질을 구성하는 모든 아미노산들의 연결방식 * 한 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 물 1분자를 내 놓으면서 결합 * 연결된 아미노산의 수에 따라 dipeptide, tripeptide, polypeptide 로 명명 * 대부분의 단백질은 polypeptide임

8. 단백질의 1차, 2차, 3차 구조 • 1차 구조: - 펩티드 결합에 의한 폴리펩티드 사슬 2차 구조: - 안정한 나선형 구조(α-helix 구조라고 함) - 폴리펩티드 사슬에 있는 각 아미노산들 간의 수소결합, N-H결합 • 3차 구조: - 3차원적 입체구조; 섬유형 단백질/ 구형 단백질 - 소수성상호작용, 정전기적 상호작용, 수소결합, 공유결합 4차 구조: - 각 폴리펩타이드는 소단위(oligomer)를 구성  단위체(protomer)구성 단백질 구조상의 변화  질병 초래 (예) 겸상적혈구 빈혈 (sickle-cell anemia) 헤모글로빈 단백질 합성 오류

10. 단백질의 변성 • 변성 조건: 가열, 산, 자외선, 알코올, 기계적 작용 등 • 변성 내용: 단백질 분자의 구조적인 배열, 즉 수소결합, S-S 결합 등이 깨짐 • 초래되는 결과: - 자연상태의 단백질이 특유한 기능적 형태 상실 - 체내에서는 단백질 고유의 생리적 기능 상실 • 변성의 예: 달걀흰자위 가열 시 알부민 단백질 변성 • 변성의 이용 - 위산에 의한 식품 단백질 변성 소화 용이 - 조리 시 가열에 의한 식품 단백질 변성 소화 용이 - 단백질로 된 효소나 호르몬 위산에 의한 변성과 소화에 의해 기능 상실

11. 단백질의 변성

12. 단백질의 생리적 기능 • 1. 구조적, 기계적 기능: 새로운 조직의 합성과 보수 • 2. 면역기능 • 3. 호르몬, 효소와 항체의 형성 • 4. 산·염기 균형 • 5. 영양소의 운반 • 6. 체액의 균형 유지 • 7. 에너지의 급원 및 당 신생 합성

13. 단백질의 생리적 기능 1. 구조적, 기계적 기능: 새로운 조직의 합성과 보수 단백질은 신체 모든 조직의 기본적인 구성성분  (∴) 모든 신체조직의 성장, 유지 및 보수에 필요 (예) 근육조직, 머리카락, 손톱, 발톱, 피부, 뼈와 결합조직, 혈액 등 2. 면역기능: 항원에 대한 항체의 방어작용 항체: 병원균이나 바이러스 등 항원이 체내에 들어 왔을 때 방어해 주는 단백질 3. 호르몬, 효소 합성 • 호르몬, 효소, 항체의 구성성분은 단백질 • 식이 단백질이 부족하면, - 효소나 호르몬의 합성이 충분치 않아 뇌와 같은 곳이 크게 손상 -항체가 만들어지지 않아 감염성 질병에 쉽게 걸림

14. 4. 산·염기 균형 • 단백질은 신체 내에서 산과 염기 양쪽의 역할을 다 할 수 있으므로 신체의 정상적인 약알칼리성 상태(pH 7.4)유지에 기여 • 산·알칼리 균형 유지 방법 : * 체액이 염기성 쪽으로 기울면 단백질이 산의 역할, 즉 카르복실기(-COOH)가 산기(-COO-)가 되면서 중화 * 체액이 산성 쪽으로 기울면 단백질이 염기의 역할, 즉 아미노기(-NH2)가 염기성기(-NH3+)가 되면서 중화

15. 5. 운반기능 • 단백질은 여러 영양소들과 결합, 혈액을 통한 운반체 기능 수행 - 지단백(lipoprotein) : 지방을 수용성인 혈액 내에서 운반 - 트랜스페린(transferrin) : 혈액을 통한 철분 운반 단백질 6. 체액의 균형 유지 • 세포내외의 체액은 여러요인에 의해 영향을 받는데 특히 중요한것은 단백질, 혈액단백질은 체액의 수준을 적절히 유지함. • 단백질 섭취 부족 시 영양성 부종(nutritional edema)발생 • 단백질 섭취 부족으로 혈장 단백질 농도가 낮아지면 혈액 내의 물이 조직액 속으로 이동 • 조직에 액체가 쌓여서 부종 발생

17. 7. 에너지의 급원 • - 1g 당 4kcal의 열량 발생 • 탄수화물 공급이 부족하면 단백질이 분해되어 포도당 신생 합성 • 에너지 발생과정이 탄수화물이나 지방 보다 비효율적, 생리적 • 관점에서 비싼 에너지원 • (∴) 단백질은 에너지원보다 단백질만이 할 수 있는 여러 다른 기능을 수행하는 것이 바람직

18. 단백질의 소화와 흡수 ; 아미노산으로 분해되어야 흡수 • 소화과정의 두 단계 : 1) 단백질 특유의 기능적인 형태를 잃고 긴 사슬로 풀리는 변성과정 2) 단백질 분해효소에 의한 펩티드 결합의 가수분해 과정 • 입과 위에서의 소화 • 입: 물리적 소화작용 • 위: 펩신단백질을 폴리펩티드로 분해 • 소장에서의 소화 • 유미즙(chyme: 영양소, 물, 위산, 소화액이 섞인 죽 상태)이 십이지장에 도달 • 췌장액 중의 중탄산이온(HCO3-)에 의해 유미즙 중화  (pH 2~3  5~7) • 췌장액 중의 트립신, 키모트립신, 카르복시펩티데이즈 • 폴리펩티드  작은 펩티드, 다이펩티드, 아미노산으로 분해 • 소장액 중의 아미노펩티데이즈, 다이펩티데이즈 • 폴리펩티드, 다이펩티드 아미노산(최종)으로 분해

20. 단백질의 소화효소

21. 아미노산과 펩타이드의 흡수 • 흡수 형태 : 대부분 아미노산 • 흡수 장소 : 대부분 소장벽을 통하여 흡수 • 흡수 기전 : 단순확산 또는 능동적 운반 - 능동적 운반이 일어나려면 에너지가 필요함 - 흡수 시 아미노산들은 그 구조와 성질에 따라 각각 특이한 운반체를 요구 - 서로 비슷한 화학 구조와 성질을 가진 아미노산들은 운반체 효소를 공유 (∴) 흡수 시 서로 경쟁 • 단백질 흡수와 알레르기 반응 : 식품 내 단백질(밀가루의 글루텐, 달걀이나 우유 단백질 등)이 그대로, 또는 충분히 소화되지 않은 채 흡수될 때 나타나는 면역반응 이상

23. 신체내 단백질 1. 단백질 합성 • 장소: 세포 내 리보좀(ribosome) • 합성을 지시하는 유전정보: DNA(deoxyribonucleic acid) - 세포의 핵 속에 존재하는 핵산물질 - 유전정보에 따라 아미노산 배열, 단백질 합성 • 합성 조건: - 합성에 필요한 모든 아미노산들의 완벽한 공급 필요 - 유전정보에 의해 지시되는 모든 아미노산들이 체내 아미노산 풀로부터 동시에, 충분한 양 공급 필요

25. 유전적 아미노산 배열순서

26. 2) 영양소와 유전자 발현

27. 2. 아미노산 풀(aminoacid pool)과 단백질 대사회전 • 정의: 단백질 합성과 체내 아미노산의 다른 필요를 위해 마련되어 있는 아미노산들의 단기집합체 • 장소: 간, 순환 혈액, 근육, 체내 각 세포 등 • 급원: 1) 식이 중의 단백질 2) 신체 단백질의 분해 • 용도: 1) 새로운 단백질(신체 구성성분, 효소, 호르몬, 항체 등) 합성 2) 탄소 골격을 이용한 지방과 포도당 합성 3) 탄소골격을 이용한 에너지 생산

29. 아미노산 풀을 중심으로 본 아미노산 대사

30. 3. 비단백성 분자의 합성 • 아미노산  DNA, RNA의 전구체, 조효소 • 트립토판  나이아신, 세러토닌 합성 • 티로신  에피네프린, 노르에피네프린 • 티로신  멜라닌, 감상선호르몬 • 글리신  독성물질과 결합  체외로 배출 • 히스티딘  히스타민 합성  알레르기 반응 유발

31. 4. 아미노산의 분해와 질소 분해 • 아미노산의 분해(이화과정) : 탈아미노 반응 케토산, 아미노기(-NH2) 생성 1) 케토산 : - 탄수화물이나 지방의 이화과정에 합류, 에너지 생성 - 당, 지질 합성 2) 아미노기  암모니아로 전환(유독) 3) 요소회로(Urea Cycle)를 통해요소(유독하지 않음) 생성 4) 요소  신장을 통해 배설

32. 5. 질소균형 • 질소평형상태(nitrogen equilibrium) • 질소 섭취량 = 질소 배설량 • 체내의 질소 필요량만큼 맞게 섭취했음을 의미 • 양의 질소균형(positive nitrogen balance)) • 질소 섭취량 > 질소 배설량 • 신체가 질소를 사용하여 체단백질을 합성함을 의미 • 영양실조, 질병, 상해 등으로 인한 체단백질 손실 상태로부터의 회복 시, 임신부, 성장기어린이, 근육을 만들어야 하는 운동선수에게서 나타남 • 음의 질소균형(negative nitrogen balance)) • 질소 섭취량 < 질소 배설량 • 신체가 체단백질을 분해함을 의미 • 에너지 섭취부족 시, 오랫동안 근육을 사용하지 않을 때, 발열, 감염, 상해, 스트레스가 심할 때 나타남

34. 5. 단백질과 식생활 단백질 영양섭취기준(DRI) • 2010년 개정: 19세 이상 성인의 에너지 적정비율(AMDR) • 탄수화물: 55~70%, 지질: 15~25%, 단백질: 7~20% • 권장섭취량 설정방법 • 단백질 권장섭취량 = 음의 질소균형을 일으키지 않을 만한 최소필요량 + 개인차를 감안한 안전량 • 성인의 평균필요량(EAR) • 체중 kg당 1일 평균 단백질 필요량을 0.66 g/kg/일로 산정 • 한국인 기준 체중 적용1일 평균필요량 계산 • 성인의 권장섭취량(RI) • 2010년 성인: 0.83 g/kg/일 • 한국인 기준 체중 적용1일 권장섭취량 계산(5단위로 수치 조정)

35. 한국인의 단백질 섭취 실태 * 2008년도 국민건강·영양조사 결과(보건복지부) • 평균 단백질 섭취량: 연령별, 지역별 모두 권장섭취량을 훨씬 초과 • 평균 필요량(EAR) 미만을 섭취한 비율: - 전체 조사 대상자 중에서 16% (남자 11%, 여자 21%) - 특히 사춘기 청소년과 65세 이상 노인층의 부족이 심각 • 총 단백질 섭취량 중 동물성 단백질의 섭취비율: 40.3%, 질적으로 우수

38. 한국인의 단백질 섭취 실태

39. 단백질의 급원 • 식물성, 동물성 식품에 널리 분포 • 동물성 급원 • 쇠고기, 돼지고기, 닭고기, 오리고기, 생선, 가금류, 달걀, 우유,치즈, 유제품 등 : 완전 단백질 • 젤라틴(트립토판과라이신 부족): 불완전 단백질 • 식물성 급원 • 대두: 함량(35~40%) 풍부하고 질이 우수 • 강낭콩, 팥, 녹두 등의 두류: 함량(20% 내외)이 비교적 풍부 • 곡류: 함량이 비교적 적어 쌀 7~8%, 옥수수 9~10%, 밀 12~16% • 식물성 급원은 부분적 불완전 또는 불완전 단백질이다.

41. 단백질의 질 • 완전/불완전 단백질 필수아미노산의 함량에 따라 분류함 • 완전단백질: 생명체의 성장과유지에 필요한 필수아미노산을 모두, 충분한 양 함유하고 있는 단백질 • 젤라틴을 제외한 대부분의 동물성 단백질; 육류, 가금류, 달걀, 우유 및 생선 등 • 불완전 단백질: 필수아미노산이 하나 혹은 그 이상 부족 • 젤라틴, 곡류단백, 대두를 제외한 두류 단백질

42. 단백질의 상호 보완효과 서로 다른 필수아미노산 조성을 가진 두 개의 단백질을 동시에 섭취  서로의 제한점(제한 아미노산) 보충

43. 제한 아미노산(limiting amino acids) • 식품 내 필수아미노산 중 인체에서 요구되는 양에 비해 제일 적게 들어 있는 필수 아미노산 • 단백질 생합성의 특징: 특정 단백질 합성 시에 요구되는 모든 아미노산들이 동시에, 모두, 충분한 양이 공급되어야 합성 가능 • 필수아미노산 중 하나라도 부족하면 단백질의 합성 정지(all or noneprocess라고 함) [식물성 식품의 제한 아미노산]

44. 단백질의 질 평가 • 질 좋은 식이 단백질이란? * 체내 단백질 합성효율이 높은 단백질 * 조건: 1) 필수아미노산이 충분하게 들어있을 것 2) 소화흡수율이 높을 것 • 단백질의 질 평가방법 * 아미노산가(amino acid score) * 생물가(BV, biological value) * 단백질 효율(PER, protein efficiency ratio) * 단백질 실이용율(NPU, net protein utilization) * 소화율보정 아미노산가(PDCAAS, protein digestibility corrected amino acid score)

45. 단백질의 질 평가(1) • 아미노산가(amino acid score) • 시험단백질의 각 필수아미노산 농도를 달걀단백질의 각 필수아미노산 농도와 비교; 달걀 단백질은 최고의 양질 단백질이므로 여러 단백질의 질 평가 시 기준단백질(reference protein)이 된다. • Ex) 시험단백질의 제1제한 아미노산이, 달걀 속 그 아미노산 양의 60% 밖에 안 된다면 시험단백질의 아미노산가는60

46. 단백질의 질 평가(2) • 생물가(BV, biological value) • 식품단백질로부터 신체단백질로의 전환이 얼마나 효율적으로 수행되는가를 보는 것 • 흡수된 질소량 중 생명 유지와 성장을 위해 체내에 보유된 질소의 비율 • 소화흡수율이 고려되지 않음 • 완전히 소화되는 단백질의 경우에만 아미노산가와 같은 경향을 보임 • 생물가가 높은 식품 • 달걀, 쇠고기, 우유

47. 단백질의 질 평가(3) • 단백질 효율(PER, protein efficiency ratio) • 특수한 생체조건 하에서 동물에 의한 단백질의 이용을 고려해보는 방법 • 식품의 생물가(BV)를 반영 : PER과 BV는 기본적으로 신체조직에 의한 단백질의 보유정도를 측정 • 영유아식품의 식품 표시기준 설정 시 흔히 사용

48. 단백질의 질 평가(4) • 단백질 실이용률(NPU, net protein utilization) • 생물가에 소화 흡수율을 감안해 준 값 • 총 섭취질소 중에서 체내 보유된 질소의 비율

49. 단백질의 질 평가(5) • 소화율보정 아미노산가(PDCAAS: protein digestibility corrected amino acid score) • 단백질의 소화율을 감안한 아미노산가 • 0~100의 값, 최대치 100(가장 완벽한 단백질) • 우유, 달걀, 콩 단백질, 쇠고기, 닭고기,– 100에 가까움 • 필수아미노산 중 1~2개가 완전히 결핍되면 0

50. 단백질 결핍증(1) • 쿼시오커(kwashiorkor) • 특히 1~4세 어린이들에게 흔한 단백질 영양결핍증 • 증상 • 초기: 신경과민증상, 성장지연 • 근육 빈약, 피부 부스럼, 탈색 • 빈혈, 식욕부진, 간 비대, 설사, 구토 • 부종 • 식이요법 • 부종이 없어질 때 까지 탈지분유 제공 • 증세가 호전되면 일반우유와 고단백식 제공 • 예방 • 충분한 에너지 공급을 위한 이유식 보충 • 우유 공급: 성장 촉진, 항체/호르몬/효소의 형성 • 위생상태 개선, 생활 주거환경의 개선 감염성 질병 감소 • 식품 생산 증가, 식품 유통구조의 개선