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Workshop de Agroalimentos Buenos Aires, 25 y 26 de octubre de 2012

Workshop de Agroalimentos Buenos Aires, 25 y 26 de octubre de 2012. Centro Argentino Uruguayo en Agroalimentos - CEBAU. Las proteínas del lactosuero como ingredientes funcionales. Ana M.R. Pilosof apilosof@di.fcen.uba.ar Departamento de Industrias Facultad de Ciencias Exactas y Naturales

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Workshop de Agroalimentos Buenos Aires, 25 y 26 de octubre de 2012

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  1. Workshop de Agroalimentos Buenos Aires, 25 y 26 de octubre de 2012 Centro Argentino Uruguayo en Agroalimentos - CEBAU Las proteínas del lactosuero como ingredientes funcionales Ana M.R. Pilosof apilosof@di.fcen.uba.ar Departamento de Industrias Facultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires - CONICET

  2. Proteinas lácteas 80% 20% Caseinas suero

  3. De dónde proviene el suero? - De la fabricación de la caseína ácida Suero ácido (6 %) De la fabricación del queso Suero dulce (94%) 1kg queso 9 kg suero 10 kg leche Solo en suero dulce

  4. Utilización del suero Las proteínas tienen: Alto valor nutricional Propiedades biológicas Amplio rango de propiedades funcionales Fabricación de alimentos Suplementos proteicos Aplicaciones clínicas Se desechaba o usaba para alimentación animal 1970 Actualmente

  5. PROPIEDADES BIOLÓGICAS

  6. Muy solubles Bebidas PROPIEDADES FUNCIONALES Alta actividad en la interfase aire /agua productos espumados Can replace or extend eggs white in bakery products, mousses. Can de used in whipped toppings, ice cream, frozen yogurth

  7. Alta actividad en la interfase aceite /agua emulsiones Excelente gelificación textura y reología

  8. Productospanificados • browning • tostado • mejora estructura corteza • disminuye retrogradación • flavor Suplementos Nutricionales

  9. + + + - + - + - - + + + + - - + - - + - + - - + + - + Desde el suero a las proteínas aisladasCómo transformamos el suero en ingredientes proteicos? Protein Eluted Protein Binds El suero contiene proteínas, péptidos, lactosa, grasa láctea y otros lípidos , iones como sodio, potasio y calcio, vitaminas. - - - - - - - - Tecnologías de membrana Ultrafiltración Microfiltración Nanofiltración Diafiltración - - - - - - - - - - - - - - - + - - - - - - - - Recuperación de proteínasporintercambioiónico - - - - - - - - - - - Low pH Higher pH

  10. Desde el suero a las proteínas aisladas Spray drying • Suero en polvo • Suero en polvodesmineralizado • Whey Protein Concentrates (WPCs) • Whey Protein Isolates (WPIs) • Beta-lactoglobulina • Caseinomacropéptido(CMP)

  11. Nuevas áreas de desarrollo de proteínas del suero Desarrollo de tecnologías para la micro particulación de productos del suero: reemplazantes de grasa Aplicaciones: quesos, helados, yoghurt , postres lácteos, mayonesas y aderezos, etc Desarrollo de tecnologías para la nano particulación de proteínas del suero: carriers de componentes bioactivos

  12. “bottom up” "de abajo hacia arriba" Síntesis del material a partir de átomos o moléculas, por reacción química o self-assembly (autoensamblaje espontáneo) “top down” “de arriba hacia abajo” Disgregación de un material usando energía mecánica, química, ultrasónica, etc Estrategias para producir nanomateriales (micro) ULTRASONIDOS

  13. Estrategias “top down” para producir nano/micro partículas proteícas del lactosuero ULTRASONIDOS (HI-US): permite controlar el tamaño de partícula de proteínas en el rango nano y micro Se pueden utilizar diferentes estrategias...........

  14. Aplicación de HI-US a temperatura ambiente (reducción de tamaño y control de la morfología) WPI = 7,5 %wt Before treatment After 20 min HI-US D32= 753 nm Zav= 200 nm

  15. Aplicación de HI-US + calentamiento Particle-size distribution of ultrasonicated (10 min) WPI at 85-93 °C 9% D32 =0.97 µm 7.5% D32 =0.482 µm 12% D32 =4.50 µm

  16. Estrategias “bottom up” para producir nanopartículas proteícas del lactosuero () 25 °C, () 65 °C, (▲) 70 °C, () 75 °C, () 80 °C, () 85 °C β-lg 6% Formation of β-lactoglobulin (β-lg) nanoparticlesuponheating 6 nm 16 nm () 75 °C, () 80 °C, () 85 °C

  17. -lg 9% Gel Obtención de nanopartículas de- lg por calentamiento (3- 9 %) pH= 7 -lg 6-7% 50 nm 24 nm -lg 3% 6 nm

  18. Estrategias “bottom up” para producir micro- coacervados proteícos Complex formation (coacervates) at pH < pI of protein l -Carrageenan (1.4%) + WPC 80% (7.1%) 3.2 6.1 5.6 7.8 pH Coacervate New functionality Microencapsulation system

  19. Assembly of proteins and polyphenols from green tea von Staszewski, M. et al.2012 , Nanocomplex formation between b-lactoglobulin or caseinomacropeptide and green tea polyphenols: Impact on protein gelation and polyphenols antiproliferative activity, Journal of Functional Foods http://dx.doi.org/10.1016/j.jff.2012.05.008

  20. Actividad antiproliferativa de nanopartículas de polifenoles y proteínas del lactosuero sobre líneas celulares tumorales Concentración necesaria para lograr una inhibición total del crecimiento (g/mL) U251 (glioma, SNC); UACC-62 (melanoma); MCF-7 (mama); NCI-ADR/RES (ovario, fenotipo resistente a múltiples drogas); 786-0 (riñón)

  21. Ruptura enzimática (pepsina o quimosina) Met 106 Phe 105 CMP Porción C- terminal Péptido de 64 aa El caseinomacropéptido, un promisorio ingrediente funcional CASEINOMACROPÉPTIDO (CMP) k-caseína aCMP MW 6.7 kDa para- k-caseína

  22. CMP : heterogéneo conjunto de polipéptidos, muy solubles UF EtOH TCA Li & Mine, 2004 CASEINOMACROPEPTIDE (CMP) 50 % del CMP está glicosilado (ácido siálico) aCMP MW 6.7 kDa pI= 4.1 gCMP MW 9.6 – 11 kDa pI= 3.15

  23. CMP : un péptido bioactivo inhibición de patógenos Reducción de la secreción gástrica Inhibición de la placa dental (caries) Promoción de la actividad de Bifidobacterias Inhibición de la agregación de plaquetas supresión del apetito inmunomodulador control de la fenilcetonuria Review: Health effects and technological features of caseinomacropeptide Thoma-Worringer, Sorensen and López-Fandiño (Int. Dairy J., 2006)

  24. CMP pH dependent self-assembly at roomtemperature Farías, M. E., Martinez, M. J., & Pilosof, A. M. R. (2010). Casein glycomacropeptide pH dependent self-assembly and cold gelation. International Dairy Journal, 20, 79-88 self-assembledstructuresgrowover time at pH valueslessthan 4.5 Predominant CMP forms Gels

  25. E n(CMP)D (CMP)D The mechanism of CMP self assembly (Farías et al., 2010). Dimers formation by hydrophobic interactions pH < 6.5 H (CMP)M (CMP)D Stage I >T; < pH Polymers (gel) formation by electrostatic interactions pH < 4.5 Stage II n CMP self assembled nanoparticles are suitable as carriers of minerals (Ca, Fe, Zn)

  26. Comportamiento de estructuras proteicas lácteas y emulsiones durante la digestión Digestión in vivo Al ser ingeridas, las micro/nano partículas o emulsiones son expuestos a condiciones físicas y bioquímicas extremas (pH, T, Enzimas, SB, etc), pasando desde la boca, al estomago y el intestino delgado McClements, D. & Li, Y. (2010). Review of in vitro digestion for rapid screening of emulsion-based systems. Food & Function, 1, 32-59.

  27. Digestión in vivo

  28. Posibles líneas de cooperación • Diseño de nuevos ingredientes proteicos con funcionalidad específica (gelificación, emulsificación, espumado, reología) mediante tecnologías tradicionales y emergentes (también inocuidad) : US, PEF. Tecnologías para micro/nanoparticular proteínas y su uso como carriers de bioactivos Tecnologías para aislar componentes bioactivos en el suero Desarrollo de nanoemulsiones con proteínas lácteas como carriers de bioactivos Desarrollo de alimentos lácteos funcionales (yogurth, queso) Desarrollo de modelos de digestión in vitro para evaluación de biodisponibilidad de bioactivos, impacto del estado físico, interacciones con la matriz alimentaria, alergenicidad, etc.

  29. Gracias Por Vuestra Atención

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