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Quimotripsina

Quimotripsina. COMPLEMENTARIDADE ENTRE DIIDROFOLATO REDUTASE ES SEUS SUBSTRATOS. Amarelo: tetraidrofolato Vermelho: NADP+. “BASTÃO-ASE”. D G M contribuido pelas interações entra e enzima e o estado de transição. Cinêtica Enzimática Michaelis-Menten. k 1 kcat

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Presentation Transcript

  1. Quimotripsina

  2. COMPLEMENTARIDADE ENTRE DIIDROFOLATO REDUTASE ES SEUS SUBSTRATOS Amarelo: tetraidrofolato Vermelho: NADP+

  3. “BASTÃO-ASE” DGM contribuido pelas interações entra e enzima e o estado de transição

  4. Cinêtica Enzimática Michaelis-Menten

  5. k1 kcat E + S  ES  E + P k-1 V = kcat[ES] Assumir que: d[ES]/dt = 0 k1[E][S] – k-1[ES] – kcat[ES] = 0 [E]tot = [E] + [ES] Vmax = kcat x [E]tot KM = k-1/k1

  6. Vo = Vmax[S] = kcatx[E]totx[S] Km+[S] Km+[S]

  7. Diagrama Lineweaver-Burk (Duplo-reciprocal)

  8. INIBIÇÃO COMPETITIVO: substrato e inibidor competem para o mesmo sítio kcat Km Vo = Vmax[S]/(aKm + [S]) a = 1 + [I]/KI

  9. a’ = 1 + [I]/K’I Vo = Vmax[S]/(Km + a’[S]) Quando [S]>>Km, Vo = Vmax/a’ INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVO: substrato e inibidor competem para sítios diferentes; inibidor somente liga ao complexo ES

  10. Vo = Vmax[S]/(aKm + a’[S])

  11. Diagrama Lineweaver-Burk para inibição competitiva a = 1 + [I]/KI

  12. Diagrama Lineweaver-Burk para inibição não-competitiva

  13. Diagrama Lineweaver-Burk para inibição mista

  14. ativa inativa EH+  E + H+ pKa = 3,5

  15. inativa ativa inativa EH22+ EH+ + H+  E + 2H+ pKa = 6,0 pKa = 9,0

  16. Quimotripsina

  17. Quimotripsina vermelha: ser195, asp 102, his57

  18. Quimotripsina vermelha: ser195, asp 102, his57

  19. Sítio ativo de quimotripsina

  20. HEXOQUINASE Sem glicose Com glicose

  21. Inibição “Feedback”

  22. Alosteria: curva sigmoidal de uma enzima homotrópica: o substrato age como uma moduladora positiva

  23. Alosteria: curvas sigmais de uma enzima em que moduladoras positivas e negativas modificam K0.5 sem modificar Vmax.

  24. Alosteria: curvas sigmoidais de uma enzima em que moduladoras positivas e negativas modificam Vmax Sem modificar K0.5 (menos comum).

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