Aminosäuren und Proteine

1. Aminosäuren und Proteine Experimentalvortrag von Anke Schleipen

2. Gliederung des Vortrags • Aminosäuren • 1.1 Struktur und Vorkommen • 1.2 Löslichkeit • 1.3 Reaktionen • 2. Von der Aminosäure zum Protein • 3. Proteine • 3.1 Struktur • 3.2 Eigenschaften • 3.3 Reaktionen • 4. Lehrplan

3. 1. Aminosäuren Definition Aminosäuren • Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten • => bifunktionell a

4. 1. Aminosäuren Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren • Vorstufe für • Biogene Amine • Glucose • Nukleotide • Häm, Keratin • Baustein für • Peptide • Proteine • Phospholipide • Neurotransmitter • Glutamat • Asparat • Glycin • Transportmolekül • NH2-Gruppen

5. 1. Aminosäuren Versuch 1:Nachweis der Aminogruppe mit derVan-Slyke-Reaktion

6. 1. Aminosäuren Gesamtreaktion: Bildung des Elektrophils:

7. 1. Aminosäuren Diazotierung: Freisetzung von Stickstoff:

8. 1. Aminosäuren Die 20 proteinogenen Aminosäuren

9. Hydrophobe Aminosäuren Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure

10. 1. Aminosäuren Die proteinogenen Aminosäuren • Unterteilung in Gruppen • Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code • 8 essentielle Aminosäuren • müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)

11. 1. Aminosäuren Nicht-proteinogene Aminosäuren - Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden • Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat

12. 1. Aminosäuren Optische Aktivität von Aminosäuren • bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum • → Ausnahme: Glycin • optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht • Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur • L- und D-Nomenklatur!

13. 1. Aminosäuren D- und L-Aminosäuren • Unterscheidung in D- und L-Formen • Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere • → D-Aminosäure-Oxidase in Leber • Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien • → in Bakterienzellwand • → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer

14. 1. Aminosäuren Aminosäuren: Zwitterionen • Aminosäuren als amphotere Substanzen • - Ammonium-Ion: pKa = 10 - 11 • - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate

15. 1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin

16. 1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) • IEP: c(Anion) = c(Kation) • → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 • Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer • Seitenkette

17. Versuch 2:Löslichkeit von Tyrosin

18. 1. Aminosäuren 2,2 + 9,1 ____________ = 5,65 pI = 2

19. 1. Aminosäuren Versuch 3:Nachweis von Aminosäuren in Aufbaupräparaten

20. 1. Aminosäuren

21. 1. Aminosäuren

22. 1. Aminosäuren

24. 2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung • verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden • Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion

25. 2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung • bei Raumtemperatur ziemlich starr • NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff

26. 3. Proteine Bedeutung und Vorkommen von Proteine • Bedeutung: • griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) • Vorkommen: • Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) • Blut: 21 % (Hämoglobin) • Knochen: 30 % (Keratine) • Haare: 90 – 100 % (Keratine) • Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) • Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)

27. 3. Proteine Bedeutung der Proteine für den Organismus • Strukturbildung und –erhaltung • Transport • Steuerung und Abwehr • Katalyse • Bewegung • Speicherung

28. 3. Proteine Primärstruktur • Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der • Polypeptidkette • Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des • räumlichen Aufbaus

29. 3. Proteine Sekundärstruktur • räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins • Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur • - b-Faltblatt-Struktur • Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den • Peptidbindungen des Polypeptids • - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen • Wasserstoffbrückenbindungen

30. 3. Proteine a - Helix • durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen • meist rechtsgängig • 3,6 Aminosäuren pro Windung • fast lineare Wasserstoffbrücken • → 4 Positionen voneinander entfernt - Bsp.: Keratin

31. 3. Proteine b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur → a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur →Seitenketten ragen abwechselnd senkrecht nach oben oder unten

32. 3. Proteine Tertiärstruktur • spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. • zickzackgefalteten Peptidketten • Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den • Seitenketten

33. 3. Proteine Quartärstruktur • mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich • zusammen • - Bsp. Hämoglobin

34. Demo 1: Schleimlösende Wirkung von ACC

35. 3. Proteine

36. 3. Proteine Versuch 4:Xanthoprotein

37. 3. Proteine Versuch 5:Biuret-Reaktion

38. 3. Proteine Demo 2:Blutfleck

39. 3. Proteine Isolierung und Reinigung von Proteinen - Dialyse - Gelfiltration

40. 3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse • Durchführung: • 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden • 2. Elektrophorese • 3. Anfärben der Proteine • 4. Auswertung anhand von • Massentabellen

41. 3. Proteine Demo 3:Proteinfingerabdruck

42. 3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten • Pute • Huhn • Lamm • Marker • Rind • Schwein • Dammhirsch • Salami • Salami 1 2 3 4 5 6 7 8 9

43. 3. Proteine Versuch 6:Tyndall-Effekt

44. 4. Schulrelevanz Schulrelevanz • GK 11 G.2 / LK 11 G.2 • - Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide • - Struktur und Eigenschaften • - Peptidbindung • - Strukturen von Eiweißen • - Vorkommen und Bedeutung • - Nachweisreaktionen

45. ENDE