I protidi

1. I protidi LE PROTEINE

2. Proteine • Composte da 21 aminoacidi, di cui 9 essenziali. • Tutti gli aminoacidi non utilizzati per la sintesi di proteine endogene vengono ossidati a CO2 e H2O e forniscono (in media) 4 kcal/g (15 kJ). • Le fonti di proteine nella dieta sono eterogenee. Differiscono in quantità e qualità.

3. Protidi daPROTOS= primo per la loro importanza primaria C H O N Sono sostanze quaternarie a contengono anche S e P • POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi

4. Dal greco "proteios" = che occupa il primo posto. Chimicamente costituite da una o più catene peptidiche: eteropolimeri lineari formati da amminoacidi legati gli uni di seguito agli altri. La combinazione di 20 amminoacidi in catene di 100-130 unità dà luogo a molteplici combinazioni. In natura da 1010 a 1012 differenti proteine di cui 50.000 nell'uomo. Peso molecolare da 5000 a > di 1.000.000, costituite da un minimo di 50 amminoacidi sino a più di 500; le catene più corte: peptidi.

5. Per dinamicità della loro struttura (gli atomi in continuo movimento fluttuante), per la varietà qualitativa, per capacità di legarsi selettivamente ad altre molecole svolgono molteplici compiti: - intervengono nella duplicazione, trascrizione, traduzione del DNA; - regolano il metabolismo, come enzimi e come ormoni; - trasportano le molecole attraverso i liquidi circolanti - intervengono nella coagulazione del sangue; - proteggono dalle infezioni: anticorpi; - trasmettono gli impulsi nervosi; - costituiscono la struttura dei tessuti di sostegno; - rappresentano forme di deposito dei principi nutrienti;

6. Possono avere anche ruolo negativo: • fattori antinutrizionali (es. inibitori dell'amilasi nella cariosside del frumento) • Allergeni • - tossine prodotte da microorganismi contaminanti.

7. Caratteristica peculiare delle proteine è quella di essere soggette ad un continuo processo di demolizione e sintesi che va sotto il nome di turnover proteico. Il turnover consente all’organismo di modulare la sintesi delle proprie proteine in dipendenza dell’evolversi delle sue esigenze ed é pertanto alla base delle sue capacità di adattamento. In un uomo adulto le proteine corporee ammontano a circa 12 kg. Di questi si calcola che giornalmente circa 250 g sono soggetti a turnover, quindi una quantità circa tre volte superiore a quella dei normali consumi alimentari. La continua liberazione di aminoacidi conseguente al processo di turnover ne consente l’interscambio tra i tessuti e la riutilizzazione intracellulare per la sintesi di nuove proteine. Questa riutilizzazione di aminoacidi é sotto il controllo di vari fattori metabolici e ormonali ed é influenzata dallo stato fisiologico o patologico del soggetto (Waterlow et al., 1978).

8. AMMINOACIDI Caratterizzati da avere almeno un gruppo amminico -NH2 in posizione a, ed uno carbossilico -COOH La più semplice è la glicina = acido a-ammino-acetico H NH2 C COOH R Gruppo acido o carbossile Gruppo basico o amminico Parte variabile R = gruppo di atomi che formano una catena non molto lunga

11. In base alla natura di R si dividono: aa con R privo di caricaaa con R che porta una carica (pH neutro) aa con R apolare aa con R carico positivamente aa con R polare aa con R caricato negativamente aa con R apolare: non avendo gruppi polari sono idrofobe aa con R polare: molto più solubili in acqua; aa con R carico positivamente: aa basici aa con R caricato negativamente: aa acidi.

12. Avendo tutti, ad eccezione della glicina almeno un C asimmetrico, presentano il fenomeno dell'isomeriaottica; tuttavia nelle proteine troviamo solo L-amminoacidi. Il potere rotatorio è indipendente dalla serie di appartenenza per cui molti L-amminoacidi sono destrogiri (+). Solidificano con punti di fusione sopra i 200 °C. Il pH particolare per ogni amminoacido, in cui esiste esclusivamente la forma dipolare con carica complessiva uguale a zero, è detto punto isoelettrico.

20. Oltre ai sopracitati AA provenienti dall'idrolisi delle proteine, hanno importanza: • citrullina e ornitina, omocisteina e omoserina: i primi metaboliti del ciclo dell'urea e del metabolismo degli amminoacidi gli altri; • acido g-amminobutirrico (GABA), neurotrasmettitore; • b-alanina, facente parte dell'acido pantotenico; • 5-idrossitriptofano, precursore della serotinina. • Inoltre vi sono i D-amminoacidi: • - acido D-glutammico e D-alanina nelle pareti delle cellule batteriche; • - D-serina nei lombrichi e la D-ornitina nel fegato dei pescicane.

21. 9 ESSENZIALI Sono 11 NON ESSENZIALI Gli altri AMMINOACIDI Leucina Isoleucina Valina Serina Triptofano Fenilalanina Lisina Metionina Arginina ESSENZIALI = devono essere introdotti con gli alimenti – L’organismo non li sintetizza

22. Anche se a livello cellulare tutti i venti aminoacidi devono essere contemporaneamente presenti, solo novedevono essere introdotti preformati con gli alimenti in quanto l’organismo non è in grado di sintetizzarli. Questi nove aminoacidi vengono definiti aminoacidi essenziali (AAE) (valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e istidina). Sono poi considerati semiessenziali cisteina e tirosina, in quanto sono in grado di risparmiare rispettivamente metionina e fenilalanina. Tutti gli altri aminoacidi possono prendere origine da una fonte anche molto semplice di azoto.

23. Anche se non sono da considerare direttamente come essenziali, ricevono attualmente notevole interesse dal punto di vista nutrizionale anche altri aminoacidi, quali glicina, prolina, arginina, glutamina e taurina (che è un derivato delle cisteina); essi sono definiti "condizionatamente essenziali". Questi aminoacidi ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell’omeostasi e delle funzioni dell’organismo umano in varie condizioni fisiologiche e possono in alcune condizioni fisiopatologiche, non essere sintetizzati a velocità sufficiente. In questo contesto assume particolare interesse l’arginina come precursore dell’ossido nitrico per le molteplici funzioni che questo composto esplica nella comunicazione cellulare, nella trasduzione dei segnali biologici e nella difesa immunitaria.

24. Sulla base degli AA presenti, le proteine possono essere suddivise in due distinti gruppi: • proteine complete • incomplete. • Le prime, dette anche nobili, contengono tutti gli aminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni, • le seconde mancano di uno o più aminoacidi essenziali oppure li contengono in quantità inadeguata ed hanno quindi una deficienza assoluta o relativa di questi ultimi. • Al primo gruppo appartengono quasi tutte le proteine animali mentre quelle vegetali appartengono per lo più al secondo. • Per esempio, le proteine dei cereali hanno deficienza relativa in lisina e triptofano, quelle dei legumi in metionina. • L’essenzialità di un aminoacido varia comunque da specie a specie animale ed è in relazione a numerose influenze. Per esempio l’istidina è sintetizzabile in quantità sufficiente solo nell’adulto.

25. Gli aminoacidi, oltre a svolgere una funzione come tali e cioè come componenti della molecola proteica, sono anche precursori di molecole con importanti funzioni biologiche • - ad esempio il triptofano è un precursore della niacina - vitamina PP - e del neurotrasmettitore serotonina; • gli aminoacidi solforati sono precursori del glutatione, importante per le difese antiossidative cellulari • e quando introdotti con la dieta in quantità superiore ai bisogni costituiscono una fonte utilizzabile di energia (Young et al., 1994).

26. LEGAME PEPTIDICO Gli amminoacidi si legano fra loro tramite illegame peptidico http://www.arrakis.es/~lluengo/enlace.html

31. AA AA AA AA AA AA STRUTTURE DELLE PROTEINE a-elica Struttura secondaria: primo ripiegamento della catena Struttura primaria: la sequenza degli AA Struttura terziaria: ripiegamento a gomitolo Struttura quaternaria: più gomitoli che si uniscono

32. AA AA AA AA AA AA Struttura primaria E' data dalla sequenza e dal tipo di amminoacido nella sua catena. Le sequenze amminoacidiche delle proteine di un individuo sono depositate in codice, nei geni (tratti del suo DNA). Il legame che unisce i vari amminoacidi è detto peptidico ed avviene fra il gruppo carbossilico di un amminoacido e quello amminino dell'amminoacido successivo.

33. Struttura secondaria • E' la struttura tridimensionale singola e ben determinata in cui si trova quella data proteina. • In essa sono importanti: • - il modo in cui la proteina è piegata; • - la natura dei legami che stabilizzano la struttura. • Le principali strutture secondarie sono: • a elica, • lamina b, • la ripiegatura b • l'elica del collageno. • elica: i piani dei legami peptidici sono piegati secondo angoli di 80° e si avvolgono in senso destrogiro attorno ad un asse ideale. • L'a elica è stabilizzata da legami H tra l'O del gruppo -CO- di un amminoacido e l'H del gruppo -NH- dell'amminoacido sottostante (4 aa più avanti). • Alcune proteine fibrose con particolari proprietà meccaniche sono costituite da più a eliche che si attorcigliano insieme a formare una specie di corda molto lunga ove i singoli filamenti sono tenuti insieme da ponti H stabilitisi fra catene parallele (a-cheratina di capelli ed unghie).

37. Lamina b o struttura a foglio pieghettato: con catene più distese, angoli di legame di 120°. 2 o più catene polipeptidiche o altrettanti tratti di una stessa catena sono di fianco e la stabilizzazione è data da ponti H fra i -CO- di una catena e gli -NH- di quella adiacente. Quando la proteina può invertire di senso piegandosi ad U la stabilizzazione è data da un legame H fra il -CO- di un aa e il gruppo -NH- del terzo successivo. Elica del collageno Ove ogni spira contiene solo 3 aa di cui uno è sempre la glicina mentre gli altri per lo più prolina ed idrossiprolina. Stabilizzati solo da ponti H intercatene.

38. Struttura terziaria E' un'ulteriore organizzazione tridimensionale compatta della molecola che riguarda soprattutto le proteine globulari (enzimi, ormoni, recettori, ecc.). Non è una struttura ben definita, ma scaturisce dalle reciproche disposizioni spaziali dei tratti ad -elica, a lamina , ecc E' stabilizzata da una serie di legami che possono essere: - legami covalenti: ponti di S fra cisteine non adiacenti e spesso distanti; - legami ionici: tra gruppi carichi negativamente e positivamente degli R; - legami ad H sia tra i -CO- e gli -NH- dei legami peptidici che tra i gruppi polari delle catene lineari; - legami idrofobi ossia interazioni tra R apolari tendenti a formare zone in cui restano escluse le molecole di acqua.

42. Struttura quaternaria E' data dall'associazione mediante legami covalenti di più catene polipeptidiche uguali o diverse che presentano già le precedenti strutture. Aumentando la complessità della molecola, aumenta le sue proprietà biologiche. Es. emoglobina costituita da 2 catene a e 2 catene b di 141 e 146 aa rispettivamente.

44. CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE • In base a: • funzione: enzimi, ormoni, proteine di trasporto, di struttura, di deposito, ecc. • forma • p. fibrose: di origine animale, prevalente funzione meccanica: cheratine, collageno, elastine, ecc. • p. globulari: tutte le altre. • composizione chimica: • semplici: se per idrolisi danno solo aa (C 50%, = 23%, N 16%, H7%, S max 3%) • coniugate che contengono anche gruppi non proteici responsabili delle diverse azioni biologiche • proprietà chimico-fisiche • protammine e istoni, basiche, solubili in acqua sono nucleoproteine (nei cromosomi). - Non coagulano al calore • albumine: sieroalbumina, lattoalbumina, ovoalbumina, ecc. • solubili in acqua, coagulano al calore • globuline: ovoglobulina, sieroglobulina,fibrinogeno, globuline vegetali. • solubili in soluzioni saline a pH neutro, coagulano al calore. • prolammine: glutenina del frumento - solubili solo in acidi ed alcali diluiti • scleroproteine: collagene - insolubili in tutte le precedenti soluzioni.

47. Classificazione delle proteine Semplici = solo amminoacidi Secondo la composizione chimica Complesse o coniugate = contengono altre sostanze Lipoproteine Glicoproteine Nucleoproteine Fosfoproteine Secondo l’importanza nutrizionale Alto VB Medio VB Basso VB

48. Le proteine semplici sono quelle composte esclusivamente da -aminoacidi, Le proteine coniugate, in natura più abbondanti di quelle semplici, contengono anche una frazione non proteica, detta gruppo prostetico, unita per legame per lo più non ionico, ma a volte anche salino. Tra le proteine semplici le più comuni sono le globuline, importanti proteine di riserva nei vegetali (legumina e faseolina delle leguminose), largamente distribuite però anche negli alimenti di origine animale (latte, carne, uova). Sono debolmente acide, insolubili in acqua, solubili in soluzioni saline neutre, coagulabili al calore. La albumine sono spesso associate alle globuline e ricche di aminoacidi solforati. Le troviamo nel sangue, nel latte e nell’uovo. Nei vegetali sono presenti soprattutto nei semi ed alcune sono velenose (ricina). Sono solubili in acqua e coagulabili al calore. Le protamminenon contengono aminoacidi solforati e aromatici e sono più ricche di azoto rispetto ad altre proteine per l’elevato contenuto in arginina e istidina. A carattere basico, sono solubili in acqua, non sono termocoagulabili e precipitano con le soluzioni di sali neutri.

49. Gli istoni sono contenuti come nucleoproteine nei nuclei cellulari. Le prolammine o gliadine sono contenute nell’endosperma dei semi. Hanno alto contenuto in prolina e in acido glutammico e sono povere in arginina, istidina e, soprattuttto in lisina. Esempi sono la gliadina del frumento e della segale che associata alla gluteina forma il glutine, molto importante nei processi di panificazione e pastificazione, l’ordeina dell’orzo e la zeina del mais. L’intolleranza congenita alla gliadina è nota come malattia celiaca. Le gliadine sono insolubili in acqua. Le gluteline nei semi sono associate alle gliadine, contengono lisina e triptofano, sono insolubili in acqua e coagulate dal calore. La glutelina del frumento è la glutenina. Le scleroproteine hanno eminentemente funzione meccanica, scarso valore nutrizionale e sono poco solubili in acqua. Il collagene del tessuto connettivo bollito in acqua si trasforma in gelatina animale. Le cheratine hanno un elevato contenuto in cistina e si trovano nei tessuti cornei (capelli, unghie, lana, penne, corna).

50. Tra le proteine coniugate le fosfoproteine o fosfoprotidi contengono come gruppo prostetico acido ortofosforico legato per legame estere ai gruppi ossidrilici della serina e della treonina. Una fosfoproteina è la caseina del latte che non coagula al calore in ambiente neutro ma coagula in ambiente acido. Nel tuorlo d’uovo si trova la ovovitellina. Le fosfoproteine sono insolubili in acqua, solubili negli alcali diluiti. I nucleoprotidi rappresentano i costituenti principali del nucleo delle cellule e risultano dall’unione di istoni e protamine con il gruppo prostetico costituito dagli acidi nucleici. Le nucleoproteine sono largamente diffuse anche nel regno vegetale, in particolare nelle cellule dei lieviti. Gli acidi nucleici hanno forte carattere acido per la presenza di residui fosforici ed il legame tra questi e le proteine è spesso di tipo salino. Il prodotto finale del catabolismo delle basi puriniche è l’acido urico e nell’uomo la sistematica ingestione di acidi nucleici in quantità superiore a 2 g/die causa uricemia e uricuria, calcoli renali e una sindrome di tipo gottoso.