1 / 27

Redox procesy – přenos elektronů

4  3 2 (  G ° +  ) 2 k ET = · H AB · exp – h 2  k B T 4  k B T. Redox procesy – přenos elektronů. Marcus a Hush:. . .  – nuclear reorganisation parameter H AB – electronic coupling parameter (vyjadřuje sílu interakce mezi reaktanty a produkty)

adara
Download Presentation

Redox procesy – přenos elektronů

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. 43 2(G°+)2 kET=·HAB·exp – h2kBT 4kBT Redox procesy –přenos elektronů Marcus a Hush: . . –nuclear reorganisation parameter HAB–electronic coupling parameter (vyjadřuje sílu interakce mezi reaktanty a produkty) kB–Boltzmannova konstanta

  2. kET E vzdálenost log kET E vzdálenost Redox procesy –přenos elektronů hopping superexchange

  3. D: electron donor D — A– ET D+— A– D: „hole“ donor D — A+ HT D–— A+ Redox procesy –přenos elektronů Závěr: není jasno a ani dlouho nebude DNA– „hole hopping“ Peptidy– oba mechanismy –záleží na délce, vazbách, interakcích

  4. Přenos elektronů proteiny Redukční potenciál pro vybrané redox proteiny a enzymy:

  5. Cys L His L Cu L Cu His L L R L L L L L L Cu Cu O L L R Komplexy mědi R = Met(azurin, plastocyanin, laccasa) R = N or O donor(stellacyanin) L = O, N ligands TypII TypI přenos elektronu CuI CuII běžné spektrum SCys CuIICT pás,modrý, = 3000,600nm TypIII silná absorbce v UV330 nm antiferomagnetické vlastnosti interakce mezi Cu ····· Cu

  6. Cu Struktura plastocyaninu Komplexy mědi

  7. Syntéza kyseliny askorbové

  8. His His His His Cu Typ3 3,9Å O H2O / OH– Cu 3,4Å Typ2 OR? O 4,0Å His Cu Typ3 His His His His Typ1 Cu His Met Cys Komplexy mědi kyselina askorbová Askorbát oxidáza Typ1Cu —Typ3Cu  12,2 Å Typ1Cu —Typ2Cu  14,8 Å O2+4H++4e–H2O

  9. protein Fe Fe Fe Fe hema Komplexy železa s porfyrinem –HEM hemc hemb hemd

  10. H H O N N N N Fe Fe N N N N S S Cys Cys Komplexy železa s porfyrinem (1) 6-tikoordinovaný Fe(III)porfyrin-thiolát nízkospinový komplex Fe(III) 5-tikoordinovaný Fe(III)porfyrin-thiolát vysokospinový komplex Fe(III)

  11. R O R O N N N N Fe Fe N N N S N S HN R CH 2 Cys O Komplexy železa s porfyrinem (2) 6-tikoordinovanáčástice Fe porfyrin nízkospinový komplex model 5-tikoordinovanéhoFe(II)porfyrin-thiolátu vysokospinový komplex Fe(II)

  12. Komplexy železa –Cytochrom c Cytochrom c

  13. Mitochondrie

  14. oxido-reduktázové komplexy ATP-syntetáza glykolýza H+ + + H H cytosol ATP + + H H ADP Krebsův cyklus + H vnější membrána vnitřní membrána Mitochondrie

  15. Eº’–0,28 –0,22 –0,08 +0,05 +0,22 +0,25 +0,28 +0,81 V propáry Tok elektronů Uvol-ňováníenergie HPO42– + ADP HPO42– + ADP HPO42– + ADP NAD + FADH2 2FeII 2FeII 2FeIII 2FeIII Chinon H2O Koenzym Q Cyt a + a3 Cytb Cytc1 Cytc Hydrochinon NADH FAD 2FeII 2FeII 2FeIII 2FeIII ½O2 začátek ATP ATP ATP cyklus kyseliny citrónové Dýchací řetězec NADH+½O2NAD++H2O 3ADP+3HPO42–3ATP

  16. Cyt c 4H+ e CuA vně (aq) e a Fe(II):Cu(I) Fe O2 e Fe(III)·O22–·Cu(II) M e m b r á n a Fe(III):Cu(I) e e, a3 2H+ e Fe O2 FeO(IV):Cu(II)(OH2) Fe(III):Cu(II) 2H2O CuB e 2H+ 2H2O Fe(III)OH–:Cu(II)OH– 4H+ 4H+ uvnitř (aq) Cytochrom c oxidáza Cytochrom coxidáza

  17. Cytochrom c oxidáza

  18. A B C Cytochrom oxidáza Modelypro redukci kyslíku na vodu

  19. modelový komplex Au elektroda POMALÝ PŘENOS ELEKTRONU RYCHLÝ .

  20. APomalý přenos e–BRychlý přenos e– Zastoupení částečně zredukovaných částic kyslíku (O2–, O2•, O22–) v % FeCuArOH FeCu pouzeFeFeCuArOH FeCu pouzeFe 1a 2a 2b 1a 2a 2b .

  21. A –OH 1e–(elektroda) 1e–(elektroda) O2 FeII FeIII FeIV FeIII 1H+ 1H+ 1H+ OH H+ HO2 H2O2 FeIII FeIII FeIV peroxid superoxid hydroxyl radikál B CuI CuI CuII– OH rychlý tříelek-tronový přenos O2 FeIV FeIII FeII přenos H+ Navržené mechanismy bez účastiCu

  22. 1O2 2O2– • 3O2 H2O2 2OH• + H2O Gibbsiva energie(kJ·mol–1 ) Redukční potenciály(V / e–) 2 H2O Počet přidaných elektronů • Částice O2– v organismech O•2–relativně stálá O•2–+H+ H2O2(Fe3+, Cu2+) H2O2+Fe2+,Cu+OH• extrémně reaktivní O•2–, H2O2, OH•degenerativní změny

  23. Superoxid dismutáza CuZn dismutáza 50 M v buňkách  snížení koncentrace O•2– < 10–10 M

  24. Superoxid dismutáza Struktura superoxid dismutázy

  25. O2 •– II Cu II Cu II Cu O2 •– II II II II II Zn Zn Zn Zn Zn I I Cu Cu Superoxid dismutáza O•2–+H++L–CuII,ZnIIO2+LH–CuI,ZnII O•2–+H++LH–CuI,ZnII H2O2+L–CuII,ZnII

  26. Fe – dismutázy Struktura Fe – dismutázy

  27. O2 O2 •– •– III Fe III III Fe Fe II II Fe Fe III Fe Fe – dismutázy

More Related