1 / 18

Mat, myter och molekyler

Mat, myter och molekyler. Petr Dejmek. Grunderna-krafter. Det finns alltid kortverkande (nm) attraktiva krafter (Van der Waals krafter) mellan molekyler Laddade molekyler attraherar eller stöter bort varandra, även på långt avstånd

borka
Download Presentation

Mat, myter och molekyler

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Mat, myter och molekyler Petr Dejmek

  2. Grunderna-krafter • Det finns alltid kortverkande (nm) attraktiva krafter (Van der Waals krafter) mellan molekyler • Laddade molekyler attraherar eller stöter bort varandra, även på långt avstånd • I polära molekyler kan ett slags motladdning induceras av en laddning i närheten

  3. Grunderna - entropi • =~ ”utrymme för rörelse” • Om molekylerna skall stanna ihop eller flyga isär beror på vad som överväger, attraktionskraften eller ”utrymme för rörelse” • I ekvationen multipliceras entropin med absolut temperatur

  4. Vatten • Den mest polära av alla vanliga vätskor • Mycket liten del disocierad till H+ (H3O) och OH- (laddade ioner)

  5. Salter och polära grupper Salter: laddade, ionerna attraherar varandra starkt i kristallen, i vatten kan de inducera motladdningar var som helst, och därmed skaffa sig rörelseutrymme Polära grupper • OH (tex i socker) • NH3

  6. Fett Mest kedja av CH2 grupper, opolära, håller relativt svagt ihop I vatten – fettet drivs ihop eftersom det stör vattenmolekylernas rörelsefrihet (hydrofob effekt)

  7. Protein • Veckad kedja av aminosyre-rester • Olika aminosyror positivt eller negativt laddade, polära eller opolära • Om en potentiellt laddad aminosyra är det eller inte, beror på hur många H+ det redan finns i lösningen dvs vilket pH som råder

  8. Isoelektrisk punkt • pH som råder när antalet positiva laddningar och negativa laddningarär samma

  9. Proteinernas löslighet • Varierar mycket beroende på antalet av de olika sorters aminosyror • sämst vid IP (men kan vara fullt lösliga)

  10. Konfiguration av på proteiner Proteiner hålls ihop huvudsakligen av • laddningskrafter mellan olika polariserade delar (vätebryggor) • Vattnets entropivinst när ickepolära aminosyror håller sig undan Proteinet kan dras isär • För många av samma laddningar stöter ifrån varandra • Entropivinsten för proteinkedjan när den veckat ut sig blir stor vid hög temperatur

  11. ”denatureringstemperatur”

  12. Aggregation I princip kan ett protein som vecklat ut sig veckla in sig igen om förhållanden ändras (och några gör det) Ofta sker dock andra reaktioner i det utvecklade tillståndet: • Onaturliga vätebindningar • Felaktiga svavelbryggor • Hydrofoba bindningar mellan olika molekyler=aggregat bildas

  13. Gelning

  14. Utfällning och gelning • Om aggregat som bildas är kompakta, sjunker dem som utfällning, om de är voluminösa bildar dem gel • Vid snabb aggregatbildning och låg koncentrationen blir det fällning

  15. Protein i hönsäggvita

  16. När kokar vattnet?

More Related