SH4 Dominio SH3 SH2 SH1 Cola

1. Gly2: miristilación Res.3: palmitoilacilón Tyr carbox.terminal regulación negativa fosforilacion x Csk Autofosforilación SH4 Dominio SH3 SH2 SH1 Cola localiz. único unión de unión de PTyr Región catalítica Regulac. membrana rico en Pro tirosin kinasa negativa Estructura de dominios y sitios regulatorios de las kinasas de la familia Src Otros miembros: Yes, Hck, Fyn, Lck

2. pTyr Dominio SH2 de Fosfolipasa C-g unido a péptido DNDpYIPLPDPK del PDGFR

3. 3 SH2 Kinasa 3 SH2 Kinasa SH2 SH2 Kinasa PTPasa SH2 SH2 3 PLC SH2 SH2 PLC SH2 3 GAP SH2 SH2 3 3 DBL SH2 SH2 3 SH2 3 3 Gly/Pro SH2 3 3 3 SH2 3 SH2 3 3 SH2 Src Abl Syk PTP1C PLCg GAP Vav p85 c-Crk SHC Nck GRB2 ISGF3a SH2 Pawson, T. & Gish, G.D. 1992. Cell 71: 359-362

4. Mecanismos regulatorios dependientes de fosforilación Interacción molecular con dominio SH2 en Src o PS-Binding Pocket en GSKII regula actividad o reconocimiento de sustrato: Pi-lax lleva a autoinhibición

6. Unión de dominios SH2 de Src a fosfopéptidos Fosfopéptido Kd (uM) . KG G Q pYE E I P I P 0.55 E P Q pYE E I P I Y L 0.09 E P Q pYE E I 0.18 P Q pYE E I P I 0.20 P E G D pYE E V L 0.16 E P Q pYE E V P I Y L 0.16 E P Q pYE E E P I Y L 0.21 T Q pYV P M L E 5.88 E P Q pYQ P G E N 14.3 P Q pYQ P G E N 29.4

7. Dominio SH2 de Src Ile146 rojo, Pro240 blanco

8. Estructura de dominios SH2 de Grb2 y Src unidos a fosfopéptidos Cambio de Thr(AZUL) por Trp (ROJO) en (c ) cambia preferencia de péptido

10. Dominios PTB con similitud de secuencia a Shc Unión con protdína precursora de amiloide Proteína que interactua con Jnk Unión con NOS neuronal Fagocitosis de células apoptóticas Activadora de GTPasa Margolis B. 1999. TEM 10(2): 162-167

11. y X N P X pY

12. Dominios PTB péptido de Trk péptido de APPb péptido FPPPP péptido de IL4R péptido de Nak péptido de PDGFR

13. Dominio SH3 de Src con péptido R A L P P L P R Y Asp 23 (turqueza) + Arg 1 (amarillo)

14. DOMINIOS WW

15. SH3 DOMAINS