Aminoacides & Protéines

1. Aminoacides & Protéines Les Protéines sont des biomolécules constituées d’aminoacides reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques . • Les protéines sont utilisées pour… • structure (peau & muscles) • transport (hémoglobine) • réguler les gênes • hormones (insuline)

2. acide basique Aminoacides Les Aminoacides contiennent à la fois un groupe basique (groupe amine NH2) et un groupe acide (groupe acide carboxylique COOH). Une réaction se produit réunissant deux (ou plus) aminoacides. Le résultat est la formation d’un peptide ou d’une protéine, selon le nombre d’aminoacides présents.

3. liaison peptide Liaisons Peptidiques Un liaison peptidique est une liaison de type amide liant les aminoacides pour former les peptides et les protéines. amide

4. Peptides & Protéines • Les Peptides contiennent 50 (ou moins) aminoacides et sont classés comme ci-dessous: • Les Dipeptides contiennent 2 aminoacides. • Les Tripeptides contiennent 3 aminoacides. • Les Polypeptides contiennent 50 ou moins aminoacides. • Les Protéines contiennent plus de 50 aminoacides.

5. carbone a a-AminoAcides Les a-AminoAcides ont un groupe amino en a (sur le carbone suivant) du groupe carbonyle. Les a-Aminoacides sont classés comme neutre, acide, basique, primaire, ou secondaire, en relation avec la nature du groupe R.

6. a-AminoAcides Les a-Aminoacides sont neutres, acides, ou basiques. neutre alanine acide acide aspartique basique lysine Nous allons étudier 15 a-aminoacides qui sont neutres, 2 sont acides, et 3 sont basiques.

7. a-AminoAcides La plupart des a-aminoacides sont primaires, quelques uns sont secondaires. primaire alanine secondaire proline Nous allons étudier 19 a-aminoacides qui sont primaires et seulement 1 qui est secondaire.

8. a-AminoAcides Les a-Aminoacides sont nommés par une lettre code ou par 3 lettres codes. lysine Lys or K alanine Ala or A proline Pro or P La plupart des codes sont évidents, certains le sont moins.

9. a-AminoAcides Nous allons étudier 19 a-aminoacides qui possèdent des carbones a- stéréocentres. * glycine Seul un a-aminoacide, que nous allons étudier, ne possède pas de stéréocentre sur le carbone a.

13. L-AminoAcides Parce que la plupart des a-aminoacides contiennent un stéréocentre, il est donc possible d’avoir des énantiomères. Toutefois, la nature n’utilise qu’un seul des deux énantiomères, l’aminoacide L-. L-glycéraldéhyde (un sucre L-) L-sérine (un aminoacide L-)

14. AminoAcides essentiels Les 20 a-aminoacides que nous allons étudier sont utiles pour la synthèse des protéines, mais l’homme n’est capable d’en synthétiser que 12 d’entre eux. Les 8 autres (les aminoacides essentiels) doivent être fournis par la nourriture. Ces derniers sont l’isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine, et lysine.

15. Zwitterions Un Zwitterion est un ion dipolaire. Parce que les aminoacides contiennent à la fois un groupe acide et basique, une réaction interne acide-base forme un zwitterion. a-aminoacide zwitterion Les a-Aminoacides existent principalement en tant que zwitterions.

16. Zwitterions Les zwitterions d’Aminoacides sont amphotères. Ils peuvent réagir aussi bien en tant qu’acides ou en tant que bases. En solution acide zwitterion protoné En solution basique zwitterion déprotoné

17. Points Isoélectriques Le pointisoélectrique d’un aminoacide se situe à une zone de pH où l’aminoacide existe en tant que zwitterion. protoné solution acide pH faible zwitterion point isoélectrique déprotoné solution basique pH élevé

18. Alanine Le point isoélectrique pour l’alanine est à pH = 6.00, pH où la forme zwitterionique est prépondérante. A pH > 6.00, la forme déprotonée est prépondérante et à pH < 6.00, la forme protonée est prépondérante. protonée pH < 6.00 zwitterion point isoélectrique pH = 6.00 déprotonée pH > 6.00

19. Acide Aspartique Le point isoélectrique pour l’acide aspartique est à pH = 2.77. protonée pH < 2.77 zwitterion point isoélectrique pH = 2.77 déprotonée pH > 2.77

20. Lysine Le point isoélectrique pour la lysine est à pH = 9.74. protonée pH < 9.74 zwitterion point isoélectrique pH = 9.74 déprotonée pH > 9.74

21. Réactivité et Synthèses des aminoacides

22. La réactivité de la fonction acide est observée. La stéréochimie du carbone asymétrique est conservée selon les conditions opératoires. Réaction de réduction Conservation de l’asymétrie Réaction d’éstérification Disparition de l’asymétrie

23. Réaction d’éstérification Conservation de l’asymétrie

24. Réaction d’éstérification Conservation de l’asymétrie

25. Réaction de diazotation On obtient un acide alcool

26. Protection et déprotection d’une fonction amine. Groupement BOC: tertioButylOxyCarbonyle

27. Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl

28. Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse

29. Protection et déprotection d’une fonction amine. Groupement BOC: tertioButylOxyCarbonyle On peut également employer l’acide trifluoroacétique (TFA) dans le CH2Cl2 ou HBr

30. Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl

31. Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse

32. Préparation des aminoacides. Réaction de Strecker

33. Préparation des aminoacides. Réaction de Hell-Volhard-Zelinski

34. Synthèse des Amines selon Gabriel Phtalimide de potassium

35. Synthèse des Amines selon Gabriel Deux méthodes pour faire l’hydrolyse du N-phtalimide: Hydrolyse acide OU Hydrazinolyse

36. Synthèse des Amines selon Gabriel Mécanisme:

37. Synthèse des Amines selon Gabriel

38. Synthèse des Amines selon Gabriel Mécanisme:

39. Synthèse des Amines selon Gabriel

40. Electrophorèse L’électrophorèse est une technique qui permet la séparation d’un mélange d’aminoacides. Elle utilise la différence dans les valeurs des points isoélectriques des aminoacides. - + aminoacide chargé positivement (protoné) aminoacide chargé négativement (déprotoné) aminoacide à son point isoélectrique

41. Electrophorèse Un mélange de lysine, alanine, et d’acide aspartique peut être séparé par électrophorèse à pH = 6.00. - + acide aspartique chargé négativement (déprotoné) lysine chargée positivement (protonée) alanine à son point isoélectrique à pH = 6.00

42. Electrophorèse Un mélange d’histidine, sérine, et d’acide glutamique peut être séparé par électrophorèse à pH = 5.68. + - acide glutamique chargé négativement (déprotoné) histidine chargée positivement (protonée) sérine à son point isoélectrique pH = 5.68

43. Dipeptides Un dipeptide est formé par combinaison de 2 aminoacides. alanine Ala sérine Ser alanylsérine Ala-Ser Les Dipeptides sont dessinés en écrivant le groupe NH2 libre sur la gauche et le groupe COOH libre sur la droite.

44. Dipeptides Un autre dipeptide peut être formé par combinaison d’alanine et de sérine. sérine Ser alanine Ala sérylalanine Ser-Ala Les Dipeptides sont dessinés en écrivant le groupe NH2 libre sur la gauche et le groupe COOH libre sur la droite.

45. Dipeptides Quels sont les 2 dipeptides que l’on peut former par combinaison de la leucine et de la cystéine? Leu-Cys Cys-Leu

46. Tripeptides Quels sont les six tripeptides que l’on peut former par combinaison de l’alanine, de la lysine, et de la proline? Lys-Ala-Pro Lys-Pro-Ala Ala-Lys-Pro Ala-Pro-Lys Pro-Ala-Lys Pro-Lys-Ala Ala Pro Lys

47. Tripeptides Les tripeptides Ala-Lys-Pro et Pro-Lys-Ala n’ont pas la même structure. Ala-Lys-Pro Pro-Lys-Ala

48. Peptides L’Aspartame est un dipeptide noté Asp-Phe-OMe Asp Phe-OMe L’aspartame est un édulcorant hypocalorique (Nutrasweet)

49. Peptides Le Glutathion est un tripeptide: g-Glu-Cys-Gly Cys Gly g-Glu Le glutathion se trouve dans toutes les cellules vivantes (concentrations élevées dans le cristallin de l’œil). Elle est un agent de réduction dans les processus biochimiques.

50. Peptides La gramacidine S est un peptide cyclique. La gramacidine est un antibiotique constitué de deux chaînes pentapeptides [2*(R-Phe-Pro-Val-Orn-Leu)] unis tête à queue. A noter la configuration R-Phe et l’ornithine, acide aminé rare.