ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA FACULTAD DE CIENCIAS D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología E.A.P. Biología en Acuicultura ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA UNIDAD I MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS HIDROBIOLÓGICOS Clase 1 Factores que afectan el valor comercial de productos hidrobiológicos durante y después de la captura Blgo. Pesq. Walter Reyes Avalos, M.C. Docente

2. Composición del Músculo de Pescado • El músculo del pez carece de tejido conectivo que conecta los paquetes musculares al esqueleto del animal. • Las células musculares corren en paralelo separadas perpendicularmente por tabiques de tejido conectivo (miocomata), ancladas al esqueleto y a la piel. Los segmentos musculares situados entre estos tabiques de tejido conectivo se denominan miotomas. • La célula está envuelta por una cubierta de tejido conectivo denominada sarcolema. Las miofibrillas contienen proteínas contráctiles, actina y miosina.

3. Clasificación de Pescados Ahora la principal diferencia que se realiza es la clasificación por su contenido de grasas: • Pescados Magros: con un contenido de grasa entre 0.5 - 1.5%, (Bacalao, merluza, lenguado, etc.) • Pescados Grasos: con un contenido de grasa entre 14 - 24% y es rica en Vit. A y D . (Arenque, atún, salmón, etc.) • Pescados Intermedios: con un contenido de grasa entre 2 - 7%. (Pez espada, trucha, sardina, etc.)

4. Deterioro del pescado PROCESOS Piel AUTÓLISIS OXIDACION DE GRASAS ATIVIDAD DE MICROORGANISMOS Branquias Intestino EVALUACION DE FRESCURA MÉTODOS SUBJETIVOS ANÁLISIS SENSORIAL MÉTODOS OBJETIVOS PRUEBAS FÍSICAS Y QUÍMICAS

5. FATORES QUE AFETA LA REDUCCION DE FRESCURA 1 . Especie Condiciones anatómicas Condiciones fisiológicas 2. Condiciones de captura y tratamientos posteriores Tamaño Grosor de la piel Enzimas proteolíticas activas Estados agotados • Métodos de captura • Manipulacion en el processamento

6. Factores que afectan la actividad enzimática en el pescado • Factores biológicos y ambientales • Diferenciación enzimática entre especies • Maduración sexual y desove • Intensidad de alimentación • Temperatura y profundidad del hábitat

7. Miosina Actina • Estos filamentos (diámetro: 5 nm y longitud 2 mm), también incluyen otras proteínas dispuestas a lo largo de la hélice de F-actina: • Tropomiosina • Troponina • α-actinina Sensibles a Ca ++ Participan en contracción Interviene en la unión entre actina y línea Z

8. Bioquímica de la Contracción Muscular • Siempre en presencia de ATP y Mg, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina. • la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por la interacción momentánea miosina-actina. • Enseguida el retículo sarcoplasmático recobra Ca ++ y la contracción llega a su fin con la ineludible condición de que quede un remanente de ATP e iones Mg++ • La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de ese nivel.

14. Bioquímica de la Contracción Muscular ADP + fosfocreatina ATP + creatina 2 ADP ATP + AMP Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (Glicólisis anaerobia) • Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente. • La tercera solo ocurre cuando el aporte de O2 por la sangre no es suficiente para que continúe el metabolismo aeróbico. • Durante la recuperación aeróbica (reposo o trabajo moderado) desaparece el ácido láctico y se forma ATP por intermedio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina.

15. Rigidez cadavérica En ausencia de ATP, la actina y la miosina se unen de manera irreversible formando la actomiosina y generando el rigor mortis: • Falta de oxigeno, se produce la glicólisis anaerobia • Cantidad de ATP formada por la glicólisis anaerobia no es suficiente para compensar las perdidas resultantes de su hidrólisis por la ATPasa sarcoplasmática • La formación de ácido láctico produce un descenso en el pH, inhibiendo múltiples enzimas especialmente las fosforilasas. • Durante la glicólisis, la cantidad de ATP tiende a cero y la actina y miosina se unen de forma irreversible como actomiosina. • Animales con hambre o estrés, tienen menor reservas de glucógeno por lo cual la formación de ácido láctico será menor, y el descenso del pH también será mínimo, no protegiendo al músculo del ataque bacteriano.

16. Glucólisis Anaeróbica Glucogenólisis Glucógeno Glucosa ATP + Ac. Láctico Tiende a cero Disminución pH Formación Unión Irreversible Actomiosina Actina – Miosina Ambiente Inhóspito para el desarrollo m.o. La baja de pH y las modificaciones iónicas, activan las catepsinas que rompen la unión de la actina con la línea Z (Maduración) Rigor Mortis

17. ANTES: PO4 y CHOs normales CAPTURA DURANTE: Fatiga: < PO4 = ATP y Creatina-P < Glucógeno

18. RIGOR MORTIS Signo de frescura Pre Rigor Mortis En Rigor Mortis Post Rigor Mortis Blando Duro Blando Flexible Rígido Flexible Elástico * Sin elasticidad Actomiosina Actina + Miosina ATP

19. Inicio y duración del rigor mortis en variasespecies de peces

20. Deterioro enzimático inicial en el pescado 1. Glicólisis • Especie • Estrés antes de la muerte • Temperatura postmortem

21. 2. Degradación de nucleótidos • ATPasa • miokinasa • AMP deaminasa • 5’ nucleotidasa • nucleótido fosforilasa e • inosina nucleotidasa • xantina oxidasa

22. * * Cambio autolítico y bacteriano.

23. Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990) Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes no estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)

24. Cambios Post-Mortem

25. Cambios Post Mortem en Pescado • Cambios Autolíticos y Bacterianos. • Carbohidratos: Generación de ácido Láctico. • Fosfatos Orgánicos: • Desfosforilación progresiva de ATP a AMP • Desaminación hasta Inosina • Valor K y Ki • Degradación de Compuestos Nitrogenados NO Proteícos: • OTMA TMA DMA + Formaldehído

26. Descarboxilación de aminoácidos libresAminas Biogenas.

27. Deterioro enzimático postmortem en el pescado 3. Degradación de proteínas Sitio catalítico Manifestaciones de la degradación de proteínas • tipo cisteína • tipo serina • tipo aspártico • metaloproteasas • Actina soluble • Desintegración de las estructura miofibrilar en la línea Z • Pérdida de adherencia de las miofibrillas • Fragmentación de miofibrillas Proteasas pH de acción • Alcalinas • Neutras activadas por calcio • Acidas (catepsinas)

28. 4. Degradación de lípidos 4.1. Lipólisis lipasas fosfolipasas • Interacción con proteínas • malos sabores • susceptibles a la oxidación Ácidos grasos libres

29. 4.2. Oxidación lipídica Perfil Graso: Lipooxidación • Lipoxigenasas • Enzimas microsomales hidroperóxidos Radicales libres Sabores y olores objetables

30. 5. Degradación de Oxido de trimetil amina (OTMA) OTMA demetilasa OTMA FA DMA + 6. Cambios en el color lipoxigenasa Productos de degradación Carotenoides (olor a mar)