Proteínas: Soportes de la vida .

2. Proteínas: Soportes de la vida. Las proteínas son los principios fundamentales de la vida. Están formadas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno (CHON).Todas estas macromoléculas están constituidas por unidades llamadas aminoácidos. Los aminoácidos están constituidos por un grupo amino (- NH2) y un grupo ácido carboxílico (- COOH).

3. Aminoácidos forma Zwitterion

4. Lista de aminoácidos Los aminoácidos se pueden representar a través de una o tres letras:

5. Los aminoácidos se clasifican en: Esenciales: Son aquellos que son aportados en la alimentación. No esenciales: Son sintetizados por el organismo humano.

6. Péptidos Las reacciones de polimerización que forman proteínas son reacciones de condensación. Cuando dos aminoácidos se unen entre si, forman un enlace peptídico formando un dipéptido.

7. El enlace peptídico da origen al grupo amida ( CONH2), característico en las proteínas. Durante la reacción se pueden adicionar más aminoácidos llegando a formar los polipéptidos Si el peso molecular del polipéptido es mayor a 5000 g/mol, se denomina proteína.

8. Niveles estructurales de las proteínas

9. Niveles estructurales de las proteínas

10. Estructuras primarias Corresponde a la unión de los distintos aminoácidos en forma lineal.

11. Estructura secundaria • Las dos conformaciones estables de una estructura secundaria son: • alfa- hélice: La cadena poli peptídica se enrolla helicoidalmente en torno a un eje y se mantiene unida debido a la gran cantidad de puentes hidrógeno que se producen entre los grupos carbonilo (C=O ) y los grupos amino ( N- H ). • Lamina plegada: Las cadenas polipeptídicas se alinean una junto a la otra, formando láminas. La estabilidad se debe a la asociación de varias moléculas con la misma disposición espacial, las cuales establecen puentes de hidrógeno formando una lámina plegada.

12. Estructuras secundarias alfa hélice Laminar

13. Queratina ADN

14. Estructura terciaria • Esta disposición espacial que adopta la proteína al enrollarse sobre si misma es de forma tridimensional se puede clasificar en globular o fibrosa. • Globular: Los poli péptidos que las forman se ordenan en un estructura esférica compacta. Entre ellas se encuentran las enzimas y las hormonas. • Fibrosas: Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentran ordenadas en paralelo o a lo largo de un eje lineal, formando fibras o láminas. Entre estas proteínas se encuentra la queratina y la fibroína, que forma la seda. Son muy resistentes e insolubles en agua.

15. Estructura Terciaria

16. Estructura cuaternaria • El arreglo espacial de varias cadenas polipeptídicas que se mantienen unidas por interacciones débiles formando un complejo proteico

19. Funciones de las proteínas

21. Estabilidad de las proteínas • Si las proteínas están en su estado normal se dice que están en estado nativo. Si cambia las condiciones físicas y químicas del medio, la estructura de la proteína se altera , proceso conocido como desnaturalización o desnaturación. • La desnaturalización implica un cambio en la disposición espacial de la cadena poli peptídica dentro de la molécula , desordenando su estructura. Si esto ocurre la proteína pierde sus propiedades y sus funciones. Los efectos de este proceso pueden ser:

22. Disminución de la solubilidad • Pérdida de la actividad biológica • Aumento de la viscosidad • Aumento de la sensibilidad frente a agentes que puedan atacar los enlaces peptídicos. • Los factores que producen la desnaturalización pueden ser: • Temperatura • pH • Irradiación • Disolventes orgánicos • Iones metálicos de calcio y magnesio • Soluciones acuosas de compuestos orgánicos como la urea.