العمليات الأيضية أيض البروتينات

1. العمليات الأيضيةأيض البروتينات

2. العمليات الأيضية • تعريف: • هي المجموع الكلي لكافة التفاعلات الأنزيمية التي تحدث في الخلية. • الوظائف النوعية للعمليات الحيوية: • يوجد أربع وظائف نوعية: • 1- استخلاص الطاقة الكيميائية من الأغذية العضوية أو أشعة الشمس. • 2- تحويل المواد الغذائية من المحيط إلى مواد بنائية أو مواد أولية للجزيئات الكبيرة المكونة للخلايا. • 3- تجميع المواد البنائية للبروتينات ، الاحماض الأمينية ، الدهون ، السكريات المتعددة والمكونات الاخرى المتميزة في الخلية. • 4- تكوين تكوين أو تحطيم هذه الجزيئات الحيوية الضرورية كوظيفة معينة في الخلايا.

3. العمليات الأيضية • تتكون العمليات الأيضية من شبكتين: • 1- شبكة تعمل لإنتاج الطاقة الكيميائية ATP من تحلل جزيئات الوقود أو من أشعة الشمس. • 2- شبكة تسخر الطاقة الكيميائية ATP لغرض صنع مكونات خلوية جديدة.

4. مصادر الأحماض الأمينية في الجسم • الأحماض الأمينية الحرة في السوائل الخلوية وخارجها بمستودع الأحماض الأمينية. • يوجد ثلاثة مصادر من هذه الأحماض الأمينية: • البروتينات الخارجية: • الموجودة في الغذاء الخارجي. • البروتينات الداخلية: • وتنتج من تصنيع الأحماض الأمينية الغير أساسية. • البروتينات الناتجة من هضم أو تكسر بروتينات الجسم: • من تكسر العضلات ، الأنزيمات وغيرها.

5. هضم البروتينات • في الفم: • لا يحدث هضم. • في المعدة: • يبدأ الهضم في المعدة. • يوجد ثلاثة أنزيمات: • الببسين: يوجد على شكل غير نشط الببسينوجين وينشط بواسطة HCl إلى ببسين ، وجزيئات الببسين الفعالة تقوم بحويل المزيد من جزيئات الببسينوجين إلى ببسين. الببسين يقوم بتكسير الروابط الببتيدية بين الأحماض الأمينية بالبروتينات وتحويلها إلى بروتيزواتوببتونات. • الرنين: يعمل على بروتين الحليب ويحوله في وجود أيونات الكالسيوم إلى مادة متخثرة غير قابلة للذوبان ثم تكتمل عملية هضمه بأنزيم الببسين. • الجلاتينأيز:يعمل على هضم الجلاتين وتحويله من الحالة الصلبة إلى السائلة. • تفرز حامض HCl: الذي يؤثر على البروتين ويحولها إلى ميتا بروتين الحامضية.

6. تابع هضم البروتينات • في الأثنى عشر: • يستكمل هضم البروتينات بواسطة العصارة البنكرياسية. • تحتوي على أربعة أنزيمات: التربسين ، الكيموتربسين ، الكربوكسيببتيديز ، الكولاجينأيز. • تفرز هذه الأنزيمات على شكل غير فعال وعند وصولها إلى الأمعاء فإنها تتحول إلى الشكل الفعال والتي تقوم بعد ذلك بتكسير الربطة الببتيدية وتحويل البروتينات إلى ببتيدات صغيرة وبعض الأحماض الأمينية ولكل أنزيم اختصاص مختلف. • في الأمعاء الدقيقة: • يتم هضم البروتين وتحويلة إلى الناتج النهائي من الأحماض الأمينية. • يوجد أنزيمين: • الأمينونوببتيدأيز: تعمل على كسر الرابطة الببتيدية الأولى من طرف مجموعة الأمين. • الدايببتيديز: يعمل على كسر الرابطة الببتيدية بين ثنائيات الببتيد الناتجة من عمل أنزيم الببسين.

7. امتصاص البروتينات • الأحماض الأمينية تذوب في الماء. • عملية انتشارها خلال الأمعاء ومنه إلى الدم وثم إلى الكبد يجب أن تكون عملية سهلة ولكن الصعبة تتركز في أن تركيز الأحماض الأمينية في تجويف الأمعاء يكون أقل من تركيزها في داخل الجدار المعوي. • لذلك تنقل بواسطة النقل النشط الذي يحتاج إلى طاقة.

8. مصير الأحماض الأمينية بعد امتصاصها • يوجد لديها وظائف عدة. • جزء يختزن في الخلايا الكبدية (2 كيلو) والباقي يخرج في البول. • يستخدم الباقي في عملية البناء المختلفة: • في تصنيع بروتينات: الموجودة في الأنسجة ، اللبن ، بروتينات البلازما ، الأنزيمات وبعض الهورمونات: الثيروكسين ، الايبينفرين ، والنورايينفرين. • تصنيع مركبان النيتروجينية: مثل القواعد البيورينيةوالبريمدينة ، الجلايكوجين ، الكرياتين ، الجلوتاثيون ، وبعض الناقلات العصبية. • أكسدة الأحماض للحصول على الطاقة أو التحول إلى الجلوكوز أو أحماض دهنية. • الباقي يتم تكسيره إلى أمونيا وهيكل كربوني.

9. أيض الأحماض الأمينية • الأحماض الأمينية تستخدم كمواد أولية للبروتينات إلا أنها تتأكسد في الحيوانات كمصدر للطاقة عند تناولها بكميات كبيرة أو عند الامتناع عن الأكل أو الإصابة بمرض السكرفي كلا الحالتين مجموعة الأمين تنزع أو تنقل. • في العمليات الهدمية للأحماض الأمينية يتأكسد الهيكل الكربوني في الحمض الأميني إلى ثاني أكسيد الكربون وماء. المجموعات الأمين إلى يوريا أو مركبات نيتروجينية أخرى. • تتم عملية تكسير الأحماض الأمينية في الكبد وبصورة أقل في الكليتين. • أنواع تفاعلات نزع مجموعات الأمين: • 1- في تفاعلات نزع الأمين التأكسدي: تتم أكسدة الحامض الأمينيoxidative deamination إلى حامض α–كيتو وتتحرر مجموعة الأمين على شكل الأمونيا ، ويختزل الأوكسجين إلى فوق أكسيدالهيدروجينH2O2.

10. O C – O- C H2 C H2 C – O COO- O C – O- C H2 C H2 H –C – NH3+ COO- α -Ketoglutarate Glutamate تابع أيض الأحماض الأمينية • حامض α–كيتو الناتج يكون مساوياً في عدد ذرات الكربون وترتيبها للحامض الأميني الأصلي ويختلف عنه في مجموعة الكيتون بدلاً من مجموعة الأمين. • الأنزيم المسئول هو الجلوتاميتديهيدروجينأيزglutamate dehydrogenase. NADPH+H+ NADP+ NH4+ + Glutamantedehydrogenase NADH+H+ NAD+

11. تابع أيض الأحماض الأمينية • 2- تفاعلات نقل الأمين: تتم عن طريق أنزيمات الترانسفيرازaminotransferase. • هذه الأنزيمات لها أهمية خاصة إذ تزداد فاعليتها في دم المصابين بأمراض الكبد والذبحة الصدرية لذلك تستخدم في تشخيص الأمراض. O C – O- C H2 C H2 H –C – NH3+ COO- O C – O- C H2 C H2 C – O COO- R C – O COO- R H – C – NH3+ COO- + + α-Amino acid Glutamate α-Keto acid α -Ketoglutarate

12. تابع أيض الأحماض الأمينية • الباقي من أيض الأحماض الأمينية: • مجموعة الأمين المنزوعة تدخل في دورة اليوريا للتخلص منها. • ينتج حامض α–كيتو الباقي من الهيكل الكربوني وطرق التخلص منه عدة.

13. الحامض α–كيتو • مصير الحامض α–كيتو: • قليل يتحول إلى أجسام كيتونية. • جزء يتحول إلى جلوكوز عن طريق الجلوكونيوجنيسسgluconeogenesis. • جزء يستخدم في إعادة تصنيع الأحماض الأمينية من خلال الإتحاد مع مجموعة الأمين ، مثال: • حامض بيروفيكالألينين • حامض الفاكيتوجلوتاركجلوتامك • يتحول بعضها إلى طاقة وماء وثاني أكسيد الكربون من خلال دورة كربس ، مثال: • الألنين حامض بيروتيكCO2 + H2O + E • حامض جلوتاميك حامض الفاكيتوجلوتاريكCO2 + H2O + E • حامض اسبارتك حامض اوكزالواستكCO2 + H2O + E NH3 NH3