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AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

AMINOACIDOS Y PEPTIDOS. SEMANA 29 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar. AMINOACIDOS. Compuestos que contienen un grupo carboxílico y un grupo amino . Los mas importantes en el mundo biológico son los α -aminoácidos, porque son los monómeros

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AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

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Presentation Transcript


  1. AMINOACIDOS Y PEPTIDOS SEMANA 29 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

  2. AMINOACIDOS Compuestos que contienen un grupocarboxílico y un grupo amino. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque son los monómeros a partir de los cuales se constituyen las proteínas. H NH2 COOH C R GRUPO AMINO GRUPO CARBOXILICO CADENA LATERAL VARIABLE

  3. CLASIFICACIÓN POR LA CADENA LATERAL: • Alifatitico • Hidroxilados • Azufrados • Ácidos • Amidas de aa ácidos • Básicos • Aromáticos • Heterocíclicos POR SU REQUERIMIENTO: • Esenciales • No esenciales POR SU POLARIDAD: • No polares • Polares y neutros • Acidos • Básicos

  4. Clasificación según su polaridad

  5. AMINOACIDOS NO POLARES

  6. AMINOACIDOS NO POLARES

  7. AMINOACIDOS NO POLARES

  8. AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

  9. AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

  10. AMINOACIDOS ACIDOS

  11. AMINOACIDOS BÁSICOS

  12. Aminoácidos Esenciales Los aminoácidos esenciales (son 10) el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación cotidiana. La ausencia de uno de estos amino ácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene . Va Le Me Iso Fe Lis TreTri

  13. Aminoácidos no esenciales Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtener-los de los alimentos.

  14. Deficiencia de aminoácidos algunos alimentos

  15. ISOMERIA OPTICA: Formas D y L Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas enantiomerismo D o L . El compuesto de referencia para asignar la configuración es el gliceraldehido. El grupo amino del aminoácido toma el lugar del grupo hidroxilo del gliceraldehido. Los azucares naturales pertenecen a la serie D en tanto todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

  16. CONFIGURACION D Y L L- D- L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO D- AMINOACIDO L- AMINOACIDO

  17. PROPIEDADES FISICAS Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C. Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.

  18. COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonización de aminoácidos A los aminoácidos en estado solido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion). Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.

  19. pH Isoeléctrico El pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna. El pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo. Cada aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico.

  20. Comportamiento acido – basede los aminoácidos Forma cationica A valores de pH inferiores al pH isoeléctrico Forma de sal interna en el pH isoeléctrico Forma anionica A valores de pH superiores al pH isoeléctrico

  21. FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro. Fischer propuso el nombre de enlace peptidico, para estos enlaces.

  22. Formación del enlace peptídico Al formarse un enlace peptídico se libera una molécula de agua

  23. Enlace Peptidico

  24. EJEMPLO + HOH

  25. En la formación de este tetrapeptido se liberaron 3 moleculas de agua, y posee 3 enlaces peptidicos El grupo N-terminal es la Alanina y el grupo C terminal es la Metionina

  26. PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (GLUTATION, VASOPRESINA Y OXITOCINA)

  27. GLUTATION El glutatión (GSH) es un tripéptido que esta formado de los aminoácidos: Ácido glutámico, cisteína, y glicina Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del acido glutámico

  28. El glutatión, un antioxidante, ayuda a proteger las células de especies reactivas de oxígeno como los radicales libres y los peróxidos. Es utilizado por las células para deshacerse de sustancias toxicas, regular las funciones del sistema inmunológico, inhibe la replicación de virus. Acido glutamico Cisteina Glicina

  29. Alimentos que contiene glutatión • Espárragos, • Espinacas, • Brócoli, • Ajo, • Repollo, • Cebollas, • Berros • Coles de Bruselas. • Algunas especias como el comino y la canela En menos cantidad: • Melón, • Aguacate, • Toronja, • Duraznos, • Naranjas, • Nueces, • Granola, • Pavo • Pollo.

  30. VASOPRESINA Y OXITOCINA VASOPRESINA OXITOCINA

  31. VASOPRESINA La excreta de agua desde los riñones es gracias a la vasopresina, que recibe se nombre de esta importante función como regulador homeostático de los fluidos. Niveles altos de vasopresina provocan mayor retención renal de agua, elimina solo la suficiente para eliminar los productos de desecho.

  32. OXITOCINA • Es una hormona relacionada con los patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que actúa también como neurotransmisor en el cerebro. • Estimula la contracción del útero durante el parto y la liberación de leche. • Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos. • El nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

  33. Fin

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