AMINOACIDOS Y PéPTIDOS Semana 29 -2014

1. AMINOACIDOS Y PéPTIDOS Semana 29 -2014 Isabel Fratti de Del Cid. Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2. AMINOACIDOS Compuestos que contienen ungrupocarboxílicoy ungrupo amino, dentro de la misma molécula. Los masimportantes en el mundo biológico son losα-aminoácidos, porque son los monómeros a partir de los cuales se construyen las proteínas. H C R: radical variable, éste diferencia a a los aminoácidos NH2 COOH R GRUPO AMINO ( carácter básico) GRUPO CARBOXILICO (carácter ácido)

3. CLASIFICACIÓN POR LA CADENA LATERAL: • Alifático ( solo poseen C é H) • Hidroxilados( poseen además grupos –OH) • Azufrados ( poseen además azufre (-S-). • Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales). • Básicos ( poseen grupos amino adicionales). • Aromáticos (poseen anillos bencénicos). * Heterocíclicos(anillos con Cy N) POR SU REQUERIMIENTO: • Esenciales • No esenciales POR SU POLARIDAD: • No polares • Polares y neutros • Acidos • Básicos

4. Clasificación de acuerdo a su polaridad

5. AMINOACIDOS NO POLARES

6. AMINOACIDOS NO POLARES

7. AMINOACIDOS NO POLARES

8. AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

9. AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

10. AMINOACIDOS ACIDOS

11. AMINOACIDOS BÁSICOS

12. Aminoácidos Esenciales Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteíca se afecta.

13. Aminoácidos no esenciales Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.

14. Deficiencia de aminoácidos algunos alimentos

15. Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas D o L . Pero los de importancia biológica son los L-aminoácidos. Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

16. CONFIGURACION D Y L D-GLICERALDEHIDO L-GLICERALDEHIDO L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO

17. PROPIEDADES FISICAS Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C. Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares. Aunque son moléculas orgánicas, se comportan como compuestos iónicos.

18. COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonización de aminoácidos A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra conforman una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion). Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y bases y por eso , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal interna.

19. pH Isoeléctrico El pH al cual el aminoácido existe en solución como salinterna, ión dipolar O ZWITTERIÓN( tienen cargapositiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarles un campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico.

20. COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización: Forma catiónica : el aminoácido existe en ésta forma a pH inferiores al pH isoeléctrico, ( pH ácido ) Forma aniónica el aminoácido existe en ésta forma A pH superiores al pH isoeléctrico, es decir a pH alcalino ó básico. Forma de sal interna el aminoácido se halla en ésta forma en el pH isoeléctrico

21. FORMACION DE ENLACES PEPTíDICOS En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos enlaces.

22. Enlace Peptidico ( Químicamente es un enlace AMIDA)

23. EJEMPLO: formación de un péptido +

24. Ejemplo de un tetrapéptido.Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-terminal ( carboxilo terminal) es la metionina

25. PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (VASOPRESINA, OXITOCINA E INSULINA) VASOPRESINA OXITOCINA

26. VASOPRESINA Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de solutos en la sangre. Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida, entonces se favorece la eliminación de agua.

27. OXITOCINA • Estimula la contracción del útero durante el parto y la liberación de leche. • Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos. • Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y las ganas de alimentarlo. Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

28. GLUTATION El glutatión (GSH) es un tripéptido, que esta formado de los aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del ácido glutámico,

29. El glutatión, principal antioxidante endógeno, protege a células de efectos dañinos, de peróxidos, radicales libres, y cancerígenos. Mantiene en forma activa a los antioxidantes exógenos( los que consumimos en la dieta : vit C y E. esencial para funcionamiento del sistema inmune. Acido glutamico Cisteina Glicina

30. Leer Química y Salud págs679 ( aminoácidos esenciales y pág 689 ( polipéptidos en el cuerpo) Fin