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La metionina . Biología. profesor : Amador López. Oscar Iván Bustos Acosta. Curso 905. Año : 2012. La metionina. ( abreviada como Met o M) es un α- aminóacido con la fórmula química HO 2 CCH(NH 2 )CH 2 CH 2 SCH 3 . Este aminoácido esencial está clasificado como no polar. La fusión.
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La metionina.Biología. profesor : Amador López. Oscar Iván Bustos Acosta. Curso 905. Año : 2012.
La metionina ( abreviada como Met o M) es un α-aminóacido con la fórmula química HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Este aminoácido esencial está clasificado como no polar.
La fusión. Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Este deriva del adenosilmetionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.
Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón (AUG) del código genético. (el otro es el triptófano que está codificado por UGG). El codón AUG es también el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciación de la traducción de una proteína desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posición de la archea durante la traducción, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.
Como aminoácido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o proteínas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una vía que utiliza tanto ácido aspártico como cisteína. Primero, el ácido aspártico se convierte, via la β-aspartilo-semialdehído, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocisteína. Posteriormente va la metilación del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina-γ-sintetasa y la cistationina-β-sintetasa requieren Piridoxil-5’-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasahomocisteína requiere de Vitamina B12 como cofactor.
Las enzimas que participan en la biosíntesis de la metionina son: Aspartokinasa β-aspartatosemialdehído deshidrogenasa homoserinadehidrogenasa homoserinaacetiltransferasa cistationina-γ-sintetasa cistationina-β-liasa metioninasintetasa(en mamíferos, este paso es efectuada por la homocisteínametiltransferasa)
Otras vías biomédicas. A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas: Generación de la homocisteína La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metioninaadenosiltransferasa. SAM sirve como donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína (SAH). La adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína. Hay dos destinos de la homocisteína, puede ser la regeneración de la metionina o para formar cisteína.
Regeneración de la metionina. La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metioninasintetasa. También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteínametiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5% de todas las proteínas solubles en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la homocisteína aún mayor que la metioninasintetasa.