Unidad 3

1. Unidad 3 BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE EL PRESENTE MATERIAL ES UNA SÍNTESIS QUE NO REEMPLAZA, SINO QUE COMPLEMENTA, AL RESTO DE LOS MATERIALES

2. Grupo carboxilo Grupo amino Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas PROTEÍNAS Tienen muy diversas funciones en los seres vivos, desde transporte de moléculas o iones, estructurales o contráctiles, hasta funciones de receptores o reguladores de la fluidez del citoplasma. Constituyen el 50% del peso seco de la materia viva Son polímeros de aminoácidos. El “plan” para la síntesis de las proteínas se encuentra en la información genética (ADN). Esta información indica el tipo y ubicación de cada aminoácido en las distintas proteínas. AMINOÁCIDOS

3. Aminoácidos

4. El enlace peptídico La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos permite formar cadenas peptídicas o péptidos de longitud variable Cada proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas peptídicas En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones específicas Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos (aa), incluso la sustitución de un solo aa por otro, produce alteraciones de diferente importancia en las proteínas Se une el grupo carboxilo de un aa con el grupo amino del siguiente

5. Especificidad de las Proteínas Las proteínas son específicas Dentro de una misma especie, los individuos pueden tener proteínas diferentes. Por ej. En los glóbulos rojos humanos puede haber proteína A, o proteína B, pueden coexistir ambas (AB) o no estar ninguna (0) Cada especie posee sus propias proteínas, definidas en su información genética

7. Estructura primaria • La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de aminoácidos (aa). • Esta secuencia está determinada en el ADN. • Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de acuerdo a la composición de aa que posean pueden adquirir una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. • La función de las proteínas está asociada a su estructura. Si pierde por alguna razón alguno de sus niveles estructurales, deja de funcionar, es decir, pierde su actividad biológica.

8. Alfa hélice Hoja plegada o Beta conformación Estructura secundaria • La cadena de aa adopta una en forma en espiral o en hoja plegada • Se produce por la formación de puentes de hidrógeno y otras fuerzas entre varios aa. • Los pliegues en espiral determinan la formación de una “alfa hélice” • La otra forma posible es la “hoja plegada” llamada también “beta conformación”

9. Estructura terciaria • Es la conformación espacial que forma glóbulos. • Se produce cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman enlaces disulfuro. • Existen sectores (dominios) hidrofóbicos e hidrofílicos. • Muchas proteínas con función enzimática forman glóbulos, así como también proteínas con función de transporte en membranas biológicas.

10. Estructura cuaternaria • Es la estructura más compleja, en la cual se unen 2 o más polipéptidos. • Ejemplo: hemoglobina, que contiene 4 polipéptidos, y tiene como función el transporte de gases en los glóbulos rojos.

11. Secuencia de estructuras de una proteína

12. Desnaturalización • Cuando una proteína se desnaturaliza pierde sus niveles estructurales (secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo al mismo tiempo su función. La desnaturalización no afecta el enlace peptídico, es decir, la proteína no pierde su estructura primaria. • Los factores que las desnaturalizan son: T°, cambios en el pH, radiaciones, agitación o contacto con ciertas sustancias químicas. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En la primera la proteína puede recuperar su actividad biológica. En la desnaturalización irreversible se pueden perder grupos funcionales que impiden que la proteína pueda renaturalizarse.

13. Hidrólisis Las uniones entre los monómeros pueden romperse y liberar las moléculas, mediante el mecanismo llamado hidrólisis. Hidrólisis significa “ruptura por el agua”, puesto que en el proceso de separación de monómeros requiere la intervención de una molécula de agua. El producto que se obtiene de la hidrólisis total de una proteína es un conjunto de aminoácidos.

14. Hemoglobina y Mioglobina El O2 se une a los grupos Hemo de la Hb en los glóbulos rojos y al grupo Hemo de la Mb en los músculos esqueléticos. Curvas de Afinidad por el O2 La Mioglobina tiene mayor afinidad por el O2; se satura con menor presión de ese gas.

15. Afinidad de la Hb por el O2 • La afinidad de la Hb por el O2 disminuye ante: • aumento de la TºC • aumento de CO2 • - aumento de la [H+] (disminución del pH)

16. El 2,3-DPG está presente en los glóbulos rojos. El incremento en la concentración de 2,3-DPG facilita la liberación de O2 a los tejidos mediante la disminución en la afinidad de la hemoglobina por el O2. Esto puede ocurrir ante estados de anemia, en grandes alturas, etc. Efecto del 2,3-DPG

17. Hemoglobina Fetal La Hb Fetal se une fuertemente al O2 (alta afinidad), favoreciendo la captación de éste desde la sangre materna. La Hb Fetal tiene menor p50 (mayor afinidad por el O2) que la Hb del adulto, debido a que posee diferente estructura: tiene dos cadenas alfa y dos gama, mientras que la del adulto tiene dos alfa y dos beta.

18. La Estructura Primaria del colágeno consiste en cadenas formadas por repetición de los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina y, a veces, hidroxilisina. La Estructura Secundaria se alcanza cuando se unen 3 cadenas en una triple hélice, formando el Tropocolágeno. Las moléculas de tropocolágeno se disponen escalonadamente. Cada una está desplazada de la adyacente en un cuarto de su longitud. Esto permite formar una estructura fibrosa de alta resistencia, presente en piel, huesos, etc. Colágeno

19. ADN ARN ÁCIDOS NUCLEICOS En el núcleo celular formando parte de los cromosomas Químicamente son polímeros que resultan de la unión de otros monómeros: los nucleótidos

20. Nucleótidos Los nucleótidos son monómeros formados por: • Una base nitrogenada • Uno, dos o tres grupos fosfato. • Un azúcar: ribosa (en ARN) o desoxirribosa (en ADN)

21. Funciones de los Nucleótidos Pueden estar libres en la célula, cumpliendo funciones relacionadas con el transporte de electrones, de protones y de energía. Si el nucleótido libre presenta un fosfato, se llamará mono fosfato. Si presenta dos fosfatos, será un di fosfato y con tres fosfatos, tri fosfato. Un nucleótido libre fundamental para el metabolismoes el ATP (adenosín tri fosfato), que está formado por ribosa, unida a Adenina y a tres fosfatos. Existen nucleótidos de estructura más compleja, como el NAD y el FAD, que intervienen en procesos como la respiración celular y la fotosíntesis.

22. Polinucleótidos • Los nucleótidos se pueden unir formando largas cadenas o polinucleótidos. • El enlace se llama fosfodiéster y se establece entre el oxidrilo del carbono 3´ de un nucleótido, un grupo fosfato y el oxidrilo del carbono 5´ del siguiente. Los polinucleótidos constituyen los Ácidos nucleicos: ARN y ADN.

23. ARN El ARN mensajero es un polinucleótido que tiene como función llevar la información de la estructura primaria de la proteína desde el ADN hasta los ribosomas, que constituyen el sitio donde se sintetizan las proteínas. El ARN ribosomal constituye cadenas que se unen a proteínas para formar las dos subunidades del ribosona (mayor y menor). Ambas subunidades se unen en el citoplasma en el momento de sintetizar una proteína. El ARN de transferencia es una cadena (polinucleótido) plegado que se une de manera específica a los aminoácidos que transporta. Los lleva desde el citoplasma hasta los ribonomas.

24. ADN Está formado por dos cadenas de nucleótidos unidas por las bases. Las uniones entre las bases nitrogenadas no son al azar: siempre se une una adenina con una timina mediante dos enlaces puente hidrógeno; y una citosina con una guanina mediante tres enlaces. A y T son “complementarias” así como también C y G. 3 enlaces entre G y C

25. El modelo de la Doble Hélice La molécula de ADN es bicatenaria, complementaria y antiparalela. Las cadenas son antiparalelas porque una va en sentido 5´ 3´y la otra en el sentido contrario, 3´ 5´.

26. Diferencias entre ADN y ARN