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QUIMICA BIOLOGICA Lic. y Prof. en Ciencias Biológicas

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Presentation Transcript

  1. QUIMICA BIOLOGICALic. y Prof. en Ciencias Biológicas • BOLILLA 3: -.Metabolismo. Principales nutrientes de autótrofos y heterótrofos. Catabolismo. Anabolismo. Metabolismo de Carbohidratos en los distintos organismos: Animales y Vegetales. Digestión y absorción. Sistema digestivo en individuos heterótrofos. Digestión en rumiantes. Estructuras especializadas. Distribución de glucosa en una célula animal y una célula vegetal. Degradación de glucosa: glicólisis. Localización celular. Etapas. Producción de energía. Regulación. Balance energético en condiciones de anaerobiosis. Destino del piruvato. Fermentaciones. Degradación de otras hexosas. • BOLILLA 4: Destino del piruvato en condiciones aeróbicas. Complejo de la piruvato deshidrogenasa. Ciclo de Krebs. Localización celular. Balance energético del ciclo. Regulación. Reacciones anapleróticas según el tipo de célula o tejido. Naturaleza anfibólica del ciclo. Sistemas de lanzaderas: Lanzadera del glicerofosfato y lanzadera del malato-aspartato. Balance energético de la degradación de glucosa en condiciones de aerobiosis. Efecto Pasteur. Vía de las pentosas. Localización. Importancia metabólica. • BOLILLA 5: Biosíntesis de carbohidratos. Gluconeogénesis. Etapas. Regulación. Costo energético. Ciclos fútiles. Biosíntesis del glucógeno. Regulación coordinada entre la degradación y la síntesis del glucógeno. Costo energético. Biosíntesis de almidón. Síntesis fotosintética de glúcidos. Reacciones de fijación y reducción fotosintética del carbono, ciclo de Calvin. Regulación. Fotorrespiración y ruta C4. Biosíntesis de almidón, sacarosa y celulosa en vegetales.

  2. GLUCOSA VG 2 PIRUVATO O2 O2 Aerobiosis Anaerobiosis 2 Lactato 2 Etanol + 2 CO2 2 Acetil-CoA + 2 CO2 CK 4 CO2+ 4 H2O ¿Cuál es el destino del Piruvato según las condiciones celulares? PDH Fermentación Alcohólica (levaduras, algunos vertebrados marinos) Fermentación Láctica (músculo en contracción vigorosa, eritrocitos, lactobacilos) Células animales (excepción eritrocitos), vegetales y muchos microorganismos.

  3. C. Transformación del piruvato en Acetil-CoA El acetil-CoA se forma por descarboxilación oxidativa del piruvato, por la acción del complejo multienzimáticopiruvato deshidrogenasa (PDH). Mitocondria La PDH es un complejo, constituido por tres enzimas (E1: Piruvato descarboxilasa, E2: Dihidrolipoil transacetilasa y E3: Lipoil deshidrogenasa) y 5 coenzimas (TPP, ac. Lipoico, Coenzima A, FAD+ y NAD+). Mitocondria

  4. http://www.iubmb-nicholson.org/pdh.html http://www.iubmb-nicholson.org/swf/e1_v7.swf

  5. Regulación del complejo PDH • La PDH está regulada por tres mecanismos superpuestos: • Por regulación alostérica. Es inhibido por sus productos: NADH y Acetil-CoA, y por ATP. • 2)Por modificación covalente (fosforilación-desfosforilación). • 3) Por control hormonal (Insulina/ Glucagón).

  6. Glucagón ATP Regulación del complejo PDH

  7. GLUCOSA (6C) VG 2 PIRUVATO (3C) 2 PIRUVATO 2 CoA-SH 2 NAD+ PDH 2 CO2 2 NADH+H+ 2 Acetil-CoA Ciclo de Krebs 4 CO2+ 4 H2O O2

  8. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico • Hans Krebs,1937.

  9. Reacción 1. La citrato sintasa cataliza la condensación entre acetil-CoA y oxalacetato para rendir citrato, que da nombre al ciclo.

  10. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  11. Aconitasa Aconitasa Reacción 2. Las dos etapas siguientes conllevan la transformación del citrato en un isómero más fácilmente oxidable. Para ello, la enzima aconitasa convierte el citrato en isocitrato mediante una deshidratación, que produce cis-aconitato unido al enzima, seguida de una hidratación que da lugar a la formación de isocitrato.

  12. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  13. Isocitrato deshidrogenasa O=C Isocitrato deshidrogenasa Reacción 3. La isocitrato deshidrogenasa oxida el isocitrato a oxalosuccinato, con la reducción acoplada de NAD+ a NADH. Posteriormente, el oxalosuccinato es descarboxilado, rindiendo a-cetoglutarato. Esta es la primera etapa en la que la oxidación se acopla a la producción de NADH, y también la primera en la que se genera dióxido de carbono.

  14. Isocitrato deshidrogenasa Cadena de transporte electrónico 3 ATP

  15. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  16. α-cetoglutarato deshidrogenasa Cadena de transporte electrónico CoA-SH 3 ATP Reacción 4. El complejo enzimático a-cetoglutarato deshidrogenasa descarboxila oxidativamente el a-cetoglutarato a succinil-CoA.

  17. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  18. Nucleósido difosfato quinasa GDP + ATP GTP + ADP Reacción 5. La succinil-CoA sintetasa o succinato tioquinasa convierte el succinil-CoA en succinato. La energía libre de la reacción se conserva aquí por la formación de GTP, a partir de GDP y Pi. En las células vegetales en la reacción de la Succinato tioquinasa se fosforila ADP para dar ATP.

  19. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  20. Succinato deshidrogenasa Cadena de transporte electrónico 2 ATP Reacción 6. Las reacciones restantes suponen la preparación de otra vuelta del ciclo, y para ello completan la oxidación de succinato a oxalacetato. La succinato deshidrogenasa cataliza la oxidación del enlace sencillo situado en el centro de la molécula de succinato a un doble enlace trans, dando lugar a fumarato con la reducción simultánea de FAD+ a FADH2.

  21. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  22. Fumarato hidratasa Reacción 7. La fumarasa o fumarato hidratasa cataliza después la hidratación del doble enlace del fumarato para rendir malato

  23. 1 2 2 Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  24. O=C Malato deshidrogenasa H Cadena de transporte electrónico 3 ATP Reacción 8. Finalmente, la enzima malato deshidrogenasa regenera el oxalacetato, oxidando el grupo alcohol secundario del malato a la correspondiente cetona, con la reducción de una tercera molécula de NAD+ a NADH.

  25. http://www.iubmb-nicholson.org/tca.html

  26. Hemos dado hasta ahora una vuela completa al ciclo de Krebs en el cual: • 2 átomos de carbono entraron al ciclo en forma de Acetil-CoA y se combinaron con el oxalacetato del ciclo anterior. • 2 átomos de carbono salieron del ciclo en forma de CO2 en los procesos de oxidación del isocitrato y el alfa-cetoglutarato. • La energía de las oxidaciones se conservó con eficiencia en forma de 3 NADH, 1 FADH2 y 1GTP. • Finalmente se regeneró la molécula de oxalacetato para dar inicio a otra vuelta del ciclo.

  27. Regulación del Ciclo de Krebs

  28. ¿Cuánta energía está contenida en un mol de piruvato que es degradado hasta CO2 y H2O en la mitocondria en condiciones de aerobiosis?

  29. 3 ATP NAD+ NADH+H+ 2 ATP 3 ATP 3 ATP 3 ATP PDH------- 1 NADH ----- 3 ATP IDH-------- 1 NADH ----- 3 ATP α-CGDH-- 1 NADH ---- 3 ATP SDH------- 1 FADH2 ---- 2 ATP MDH------- 1 NADH ---- 3 ATP STQ-------- 1 GTP ------ 1 ATP TOTAL -------------------15 ATP Ciclo de Krebs, Ciclo de los ácidos tricarboxílicos, Ciclo del ácido cítrico

  30. ¿Cuánta energía está contenida en un mol deglucosa que es degradada hasta CO2 y H2O en condiciones de aerobiosis?

  31. Citosol Mitocondria Cadena de transporte electrónico Sistemas lanzadera

  32. Músculo esquelético • Cerebro Lanzadera del glicerofosfato Sistemas lanzadera • Hígado • Corazón • Riñón Lanzadera del malato-aspartato

  33. 1 GLUCOSA Lanzadera del glicerofosfato GA3P DHAP G3PDH VG 2 PIRUVATO 2 ATP O2 2 ATP

  34. Lanzadera del malato-aspartato 1 GLUCOSA GA3P DHAP G3PDH VG 2 PIRUVATO 3 A T P

  35. Las mitocondrias de las células vegetalesno poseen estos sistemas de lanzadera sino que son capaces de oxidar el NADH (vía glicolítica) o el NADPH (vía de las pentosas) directamente a través de NADH o NADPH deshidrogenasas localizadas en la cara externa de la membrana interna de las mitocondrias.

  36. 2 NADH 6 ATP 2 FADH2 4 ATP 6 ATP 18 ATP 4 ATP 2 ATP 2 ATP 36 ó 38 ATP ¿Cuánta energía está contenida en un mol de glucosa que es degradada hasta CO2 y H2O en condiciones de aerobiosis? ó ó ó

  37. Medio de cultivo (Glucosa) Vaselina Anaerobiosis Aerobiosis 24 hs 30ºC Glucosa Glucosa Louis Pasteur (1822-1895), químico francés cuyos descubrimientos tuvieron enorme importancia en diversos campos de las ciencias naturales. Efecto Pasteur

  38. http://www.iubmb-nicholson.org/swf/epet.swf

  39. FUNCION ANFIBOLICA DEL CICLO DE KREBS Producción de energía metabólica en forma de ATP. Producción de la mayor parte del CO2de la célula. Producción de citrato a partir del cual se obtienen el precursor (acetil-CoA) para la síntesis de ácidos grasos, colesterol, hormonas esteroideas, prostaglandinas, etc. Provisión de precursores para la síntesis de aminoácidos, nucleótidos y porfirinas. Funciones catabólicas Funciones anabólicas

  40. Acs. Grasos Glucosa

  41. Acs. Grasos Glucosa Ciclo anfibólico

  42. REACCIONES ANAPLEROTICAS Son aquellas que permiten reponer intermediarios que han sido sustraídos por otras rutas biosintéticas. ANAPLEROTICO (DEL GRIEGO= RELLENAR) Mantienen en equilibrio las concentraciones intramitocondriales de los intermediarios del ciclo.

  43. PEP carboxilasa PEPcarboxi- quinasa Piruvato carboxilasa Enzima málica PEP: fosfoenolpiruvato

  44. PIRUVATO CARBOXILASA (ACTIVADA POR ACETIL-CoA, presente principalmente en Hígado y Riñón) REACCIONES ANAPLEROTICAS O DE RELLENO Piruvato + HCO3- + ATP oxalacetato + ADP + Pi Fosfoenolpiruvato + CO2 + GDP oxalacetato + GTP Piruvato + HCO3- + NADPH + H+ L-malato + NADP+ + H2O Fosfoenolpiruvato + HCO3- oxalacetato + Pi • PEP CARBOXIQUINASA (Músculo esquelético y cardíaco). • ENZIMA MALICA • PEP CARBOXILASA (Plantas y algunas bacterias)

  45. Bibliografía 1- BLANCO A., “Química Biológica”, Ed. El Ateneo, 8a edic., Bs. As. (2007). 2- LEHNINGER, A.L., "Principios de Bioquímica", Ed. Omega, 4ª ed. (2008). 3- LIM M.Y., “ Lo esencial en Metabolismo y Nutrición”, Ed. Elsevier, 3ra. ed., Barcelona (2010). Bibliografía Complementaria 1- CAMPBELL Y FARREL, “Bioquimica”, Thomson Eds., 4ta. Ed., (2005). 2- DONALD NICHOLSON, International Union of Biochemistry & Molecular Biology (IUBMB), IUBMB-Nicholson Metabolic Maps, Minimaps & Animaps. Department of Biochemistry and Microbiology, The University, Leeds, England. (http://www.iubmb-nicholson.org). 3- SALISBURY Y ROSS, “Fisiología vegetal”, Grupo Ed. Iberoamericana, (1994). 4- HILL, WYSE Y ANDERSON, “Fisiología animal”, Ed. Med. Panamericana,(2006), Madrid, España.

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