1 / 20

WAVELETI U ANALIZI STRUKTURE PROTEINA

WAVELETI U ANALIZI STRUKTURE PROTEINA. Ivana Skočanić. UVOD. Proteini su polimeri građeni od niza aminokiselina, koje su povezane između sebe različitim vrstama kovalentnih veza Postoji 20 različitih aminokiselina Njihov redoslijed vezanja definira funkciju proteina.

kirra
Download Presentation

WAVELETI U ANALIZI STRUKTURE PROTEINA

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. WAVELETI U ANALIZI STRUKTURE PROTEINA Ivana Skočanić

  2. UVOD • Proteini su polimeri građeni od niza aminokiselina, koje su povezane između sebe različitim vrstama kovalentnih veza • Postoji 20 različitih aminokiselina • Njihov redoslijed vezanja definira funkciju proteina

  3. PEPTIDI I PEPTIDNA VEZA • Organski spojevi koji se sastoje od dvije ili više aminokiseline (istih ili različitih) povezane peptidnom vezom • Peptidna veza nastaje reakcijom između susjednih karboksilnih ( -COOH) i amino ( -NH2) skupina uz izlučivanje vode

  4. PEPTIDI I PEPTIDNA VEZA • Atomi α – ugljika susjednih aminokiselina odvojeni su sa tri kovalentne veze Cα – C – N - Cα • Rotacija je dozvoljena oko N - Cα i Cα – C

  5. KUTEVI ROTACIJE • Φ => rotacija oko N - Cα, • Ψ => rotacija oko Cα – C

  6. STRUKTURA PROTEINA • Primarna • Sekundarna • α helix • β sheet • β turn • Tercijarna • Kvatenarna

  7. RAMACHANDRAN PLOT • Prikaz dozvoljenih konformacija polipeptida

  8. UKLANJANE ŠUMA POMOĆU METODE PRAGA • Svaka je sekundarna struktura potpuno određena kutevima rotacije • Pomoću korištenja wavelet transformacije i određivanja vrijednosti praga, dobiti nove vrijednosti kuteva rotacije kako bi se točnije odredila sekundarna struktura proteina

  9. PRIMJENA PRAGA • hard (tvrdi) prag y = x.*(abs(x)>t) • soft (meki) prag y = exp(j*angle(x)).*tmp

  10. METODE ZA ODABIR PRAGA • rigrsure • pragovi ovisni o razini dekompozicije • SURE algoritam - “čuva” koeficijente • sqtwolog • vizualna kalibracija • fiksni pragovi • thr = sqrt(2*log(n))

  11. METODE ZA ODABIR PRAGA • heursure • kombinacija rigrsure i sqtwolog metoda • mali SNR – primjenjuje se vizualna kalibracija • inače, rigrsure metoda • minimaxi • minimax teorija - koristi se za računanje statističkih estimatora • na svakom nivou dekompozicije fiksni, prethodno izračunati prag, neovisan o karakteristikama promatranog signala • metoda koja “čuva” koeficijente

  12. SKALIRANJE KOEFICIJENATA • one • osnovni model – bijeli šum • nema skaliranja • sln • skaliranje provedeno samo na detaljima prve razine dekompozicije • mln • skaliranje praga sa estimacijom koja ovisi o svakoj razini dekompozicije

  13. ALGORITAM • kutevi rotacije dobiveni korištenjem funkcija pdb2xyz i xyz2phipsi • kutevi rotacije prikazani kao kompleksni broj phipsi = phi + j * psi • dekompozicija signala • swt transformacija • Haar • N = 4

  14. ALGORITAM • primjena praga na wavelet koeficijentima • scal = ‘mln’ • sorh = ‘h’ • rekonstrukcija signala • iswt • razlaganje na phi_clean i psi_clean • funkcija ProtRefold za upisivanje novih kuteva rotacije u pdb format

  15. REZULTATI • 1DOI.pdb

  16. REZULTATI • tptr: 'minimaxi‘

  17. REZULTATI • tptr: ‘sqtwolog’

  18. REZULTATI • tptr: ‘rigrsure’

  19. REZULTATI • tptr: ‘heursure’

  20. ZAKLJUČAK • problemi: • mali broj uzoraka • rubni uvjeti • rješenja: • odrediti način određivanja praga koji ne ovisi statističkim metodama

More Related