1 / 44

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA. CURS nivel MASTER. BIOINFORMATICA. Prof Dr George I Mihala ş UMF Victor Babeş. www.medinfo.umft.ro/dim/bioinformatica.htm. CURSUL 3. Noțiuni de BIOCHIMIE. Planul cursului. Aminoacizi Structură Proprietăți Proteine Legătura peptidică

lacy-bass
Download Presentation

UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. UNIVERSITATEAPOLITEHNICA TIMIŞOARA CURS nivel MASTER BIOINFORMATICA Prof Dr George I Mihalaş UMF Victor Babeş

  2. www.medinfo.umft.ro/dim/bioinformatica.htm

  3. CURSUL 3 Noțiuni de BIOCHIMIE

  4. Planulcursului • Aminoacizi • Structură • Proprietăți • Proteine • Legătura peptidică • Structuri: primară, secundară, 3D • Acizi nucleici • Nucleotide • Structura primară • Structura secundară

  5. Compoziţia materiei vii

  6. AminoAcizi - Proteine

  7. Aminoacizi - structură, sarcină electrică • Structura: • Formula generală H2N-CH-R-COOH • capătul carboxil (-COOH) este acid (pierde proton H+) şi devine -COO- • capătul amino (-NH2) este bazic/alcalin (acceptă proton ) şi devine -NH3+ • caracter amfoter • Formeionice (zwitterioni) • Sarcina depinde de pH: • (+) în mediu acid • (-) în mediu bazic • pH izoelectric • molecula neutră • Electroforeza

  8. Structura moleculară standard

  9. Reprezentarea structurilor moleculare

  10. Aminoacizi:coduriabundenţă

  11. Aminoacizi - proprietăţi • aaminoacizi: R legat la carbonul a • b aminoacizi (b alanină) • Izomerie • Optică (chiralitate): L şi D • [în proteine sunt numai L] • Structurală (stereochimică): S şi R • [în proteine sunt S la carbonul α, excepţie Cys (R) şi Gly (nonchiral)] • AA esenţiali : 9 (7) • Nu pot fi sintetizaţi în organism

  12. Proprietăţi

  13. Hidrofobicitate (grupări polare = hidrofil, grupări nepolare = hidrofob, solubil în lipide)

  14. Listă proprietăţi

  15. Solubilitate, densitate, volum, suprafaţă, pK

  16. Proprietăţi (masă, frecvenţă apariţie)

  17. Legătura peptidică

  18. Structuraproteinelor- structura primară - secvenţa aminoacizilor- structurasecundară- structura terţiară- structura cuaternară

  19. Structura secundară a proteinelor (i) • Corey şi Pauling (1943) • Alpha helix (MALEK) • met, ala, leu, glu, lys • gly şi pro – helix breakers • proprietăţi α-helix • 3,6 AA într-o spiră • pas: 5.21 Å • formă de şurub cu pasul spre dreapta • catene spre exterior • determinare – difracţie cu raze X(Perutz şi Kendrew, 1958) Corey şi Pauling

  20. Structura secundară a proteinelor (ii) • Pliuri beta – AA aromatici (tri, tyr, phe) şi β-C (ile, val, tre)

  21. Structura terţiară a proteinelor (3D) - legături între părţi (punţi de hidrogen, legături disulfidice, van der Waals) - plieri, încovoieri – structură tridimensională complexă

  22. Structura cuaternară a proteinelor • legături între unităţi • proces catalizat de “holoenzime” • exemple • hemoglobina(4 subunităţi - tetramer) • ADN polimeraza • canalele ionice • proteine globulare

  23. Structura proteinelor

  24. Structuraprimară a proteinelor • Succesiunea aminoacizilor – secvenţa se citeşte (şi se numerotează) de la capătul cu gruparea amino liberă

  25. Determinarea structurii primare a proteinelor • Metode biochimice de determinare a secvenţei • Cantitatea de aminoacizi (hidroliză în acizi) • Degradare Edman • Fracţionare prin digestie cu enzime proteolitice • Spectrometrie de masă • Deducere din secvenţa genelor

  26. Exemple de structuri primare Ex: insulina (Sanger, 1951)

  27. Acizi nucleici

  28. ComponenteleAcizilorNucleici:- o pentoză - riboza sau de(z)oxi riboza- acid fosforic- o bază azotată

  29. Structura acizilor nucleicibaze azotate, nucleoside, nucleotide

  30. Acizi nucleici - componente

  31. Esterificarea(legăturile fosfat - pentoză)

  32. Formarea lanţului polinucleotidic

  33. ADN şi ARN

  34. Perechi de bazeazotate

  35. Structuraprimară a ADN

  36. Perechile de baze în ADN

  37. Structura dublu helixWatson & Crick (1953)

  38. ADNşiARN

  39. Structura dublu helix a ADN

  40. PAUZA

More Related