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Aminoácidos y sus características. Bioquímica , CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni , Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versión septiembre 2010. Terminal C y terminal N. Características de AA’s.
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Aminoácidos y suscaracterísticas Bioquímica, CHEM 4220 Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni, Ph.D. Prof. Alberto L. Vivoni Alonso. Ph.D. Versiónseptiembre 2010
Características de AA’s • Se conocen unos 500 AA’s que se pueden clasificar como alfa, beta, gama etc • Solo 20 AA’s se encuentran comúnmente en las protínas • Todos los AA’s comunes son α-AA’s. • Todos los AA’s comunes contienen: H, C, O, N y dos contiene S. • 9 son esenciales; 11 no-esenciales
Características de AA’s, cont • En una célula, después de agua, y como proteínas, comprenden el grupo más abundante de biomoléculas. • Además de su rol en la constitución de proteínas, sirven otros roles como neurotansmisores, en trasporte y en biosíntesis. Ejemplos son el uso de glicina en la biosíntesis del grupo hemo de hemoglobina y el no-estándard “carnitina” en el transporte de lípidos.
Dietaadecuada de proteinas • Proteínascompletasson aquellasquecontienen los AA esenciales y no-esenciales en lasproporcionesque el cuerporequierepara la biosíntesis. Generalmenteproteinas de fuentesanimales son completas. • Proteínasincompletasson aquellasdonde no hay suficientescantidades de uno o mas AA esenciales. Generalmenteproteinas de fuentesvegetales son incompletas.
Los AA’s poseenconfiguraciónabsoluta “L” (ref. L-gliceraldehido)
Zwitterion • Los AA’s poseen un grupo amino y uno carboxílico lo cual le imparte propiedades amfipróticas. • El grupo carboxílico puede ser desprotonado convirtiéndose en un carboxilato (-CO2-) lo cual ocurre a pH sobre ca. 2.2. • El grupo amino puede ser protonado convirtiéndose en un amonio (-NH3+) a pH menor de ca. 9.4.
¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidosregulares? (1) por su polaridad, y (2) por el tipo de grupo R individual : (aromático, hidrofóbico, acídico, básico, polar etc)
Clasificación de AA • No-polares, neutrales: ej. glicina, alanina, valina, fenilalanina • Polares, neutrales ej. Serina, treonina, tirosina, cisteina • Con carga negativa ej. Aspartato, glutamato • Con carga positiva ej. Lisina, arginina, histidina
Ejemplos de la clasificació de AA’s • glicina (Gli) hidrofóbico, no polar • alanina (Ala) hidrofóbico, no polar • fenilalanina (Phe) hidrofóbico, no polar • prolina (Pro) hidrofóbico, no polar • serina (Ser) neutral, polar • cisteina (Cys) neutral, polar • tirosina (Tyr) neutral, polar • aspartato (Asp) con carganegativa • lisina (Lys) con cargapositiva • Metionina (Met) hidrofóbico
i Dato histórico El primer AA conocido se aisló de los espárragos en Francia al principios del siglo 19 (asparagina). El nombre del AA lo puso Emil Fischer en 1902.
Hidrofobicidad e hidrofilicidad • Hidrofobicidad …(del griego hidros y fobos) es la propiedad física de una molécula (un hidrófobo) que la repele un una masa de agua. • Moléculas hidrofóbicas tienden a ser no-polares, y por lo tanto se asocian con otras moléculas y solventes no-polares. (¿Qué es polaridad?, ¿Cuál es la causa de la polaridad?). • Moléculas hidrofóbicas en agua forman agrupaciones como miscelas y otras. Ejemplos de moléculas hidrofóbicas son los alcanos, aceites y grasas (lípidos en general). • En ocasiones se utiliza el término “lipofílico” para significar “hidrofóbico”, aunque no son totalmente lo mismo.
Indicehidropático de AA’s i AA Simbol Categoria carga In. Hid. Alanina Ala no-polar neutral 1.8 ArgininaArg polar positivo -4.5 AsparaginaAsn polar neutral -3.5 AspartatoAsp polar negativo -3.5 CisteinaCys polar neutral 2.5 GlutamatoGlu polar negativo -3.5
Ejemplos i
Tres AA absorben hν en UV: fenilalanina, triosina y triptófano
Cisteina: contieneazufre y estipopolar, neutral PM 121.16 Da. No-esencial (metioninatambien “S”) i
Puntoisoeléctrico, pI • El pI es el pH al cual una molécula particular (aminoácido o proteína) posee una carga eléctrica neta de cero (0). • AA y proteínas pueden ser separadas de acuerdo a su punto isoeléctrico sobre un gel de poliacrilamida utilizando una técnica conocida como “isoelectricfocusing” la cual utiliza un gradiente de pH. • Se calcula: pI = (pK1 + pK2)/2 ó (pK2 + pK3)/2 dependiendo del pH donde la molécula sea neutral.
Puntosisoléctricostípicos Aminoácido Punto isoeléctrico • Glicina 6.0 • Isoleucina 6.1 • Fenilalanina 5.5 • Asparigina 5.4 • Glutamina 5.7 • Acido aspártico 3.0 • Acido glutámico 3.2 • Lisina 9.8 • Arginina 10.8