1 / 55

Přednášky z biochemie

Přednášející: Mgr. Irena Šlamborová, Ph.D. Tel. 485353169 E-mail: irena. slamborova @tul.cz. Přednášky z biochemie. LITERATURA. Ferenčík, M., Škárka, B .: Biochémia, 1.vyd. Bratislava: Slovak Academic Press s.r.o. 2000. Vodrážka, Z .: Biochemie, 1.vyd. Praha: Academia, 1996.

luke-schwartz
Download Presentation

Přednášky z biochemie

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Přednášející: Mgr. Irena Šlamborová, Ph.D. Tel. 485353169 E-mail: irena.slamborova@tul.cz Přednášky z biochemie

  2. LITERATURA Ferenčík, M., Škárka, B.: Biochémia, 1.vyd. Bratislava: Slovak Academic Press s.r.o. 2000. Vodrážka, Z.: Biochemie, 1.vyd. Praha: Academia, 1996. Vodrážka, Z., Rauch,P., Káš, J.: Enzymologie. Praha, VŠCHT, 1998.

  3. LITERATURA • Elliot, W.H., Elliot, D.C.: Biochemistry and Molecular Biology, Oxford: University press, 2001. • Kalous, V., Pavlíček, Z.: Biofyzikální chemie, Praha, SNTL, 1980.

  4. HISTORICKÉ MEZNÍKY BIOCHEMIE • 1770 – izolace glycerolu, kys. citrónové a mléčné (Scheele, Rouelle)‏ • 1783 – Spalanzani – trávení je chemický proces • 1806 – izolace první aminokyseliny (Asp) – Vanquelin • 1833 – izolace prvního enzymu – amylasy - Payen

  5. 1869– objev DNA – Miescher • 1893 – enzymy jsou katalyzátory – Ostwald • 1905 – izolace prvního koenzymu NAD • - Lynenova spirála • 1937 – Krebsův cyklus • 1969 – první syntéza enzymu Rnasy – Merrifield, Denkenwater • 1953 – první sekvence insulinu - Sanger • - struktura DNA – Watson, Crick, Vilkinson • 1970 – první syntézy genů • 1971 – model struktury biologické membrány

  6. ROZDĚLENÍ BIOCHEMIE Statická biochemie • 1. Proteiny • 2. Lipidy • 3. Sacharidy • 4. Enzymy • 5. Biologická membrána • 6. Alkaloidy a isoprenoidy

  7. Dynamická biochemie • 1. Proteosyntéza, biodegradace • 2. Glykolýza • 3. Lynnenova spirála • 4. Citrátový cyklus • 5. Dýchací řetězec • 6. Ornitinový (močovinový) cyklus

  8. OTÁZKY, NA KTERÉ BIOCHEMIE ODPOVÍDÁ 1. Z jakých látek jsou organismy složeny? 2. Jak tyto látky vznikají, jak zanikají, jaké jsou meziprodukty těchto reakcí? 3. Jak tyto změny souvisejí z fyziologickýmifunkcemi organismu? 4. Jak jsou tyto pochody v organismu uspořádány a řízeny?

  9. METODY BIOCHEMIE 1. Chromatografie, elektroforéza, IEF 2. Centrifugační a ultracentrifugační m. 3. Optické – mikroskopie – rastrovací, konfokální, elektronová mikroskopie, spektrofotometrie, IČ 4. Imunohistochemické metody

  10. PROTEINY • - přítomny ve všech buňkách • - podíl proteinů až 80% • - živočichové – příjem potravou • - chemické složení: 50% C, 24% O, 18% N, • 6% H, síra a další prvky • - vlastnosti : dle funkce, kterou v organismu zastávají (rozpustnost ve vodě, odolnost vůči fyzikálním a chemickým vlivům)‏

  11. FUNKCE PROTEINŮ • Stavební - nerozpustné ve vodě (vláknité), tvoří základ extracelulárních struktur kolageny, elastiny, keratiny, fibroin 2. Transportní hemoglobin, myoblobin, feritin

  12. 3. Proteiny zajišťující pohyb • - přeměna chemické energie na mechanickou práci • myosin, aktin, tropomyosin, troponin • 4. Katalytické, řídící a regulační funkce • - enzymy, bílkovinné hormony • 5. Obranné funkce • - imunoglobuliny

  13. STAVBA PROTEINŮ Aminokyseliny - substituční deriváty karboxylových kyselin - více než 300 AK - pouze 20 AK – proteinogenní AK - 2 optické izomery – L- a D-, proteinogenní výhradně L- izomery

  14. STRUKTURA AMINOKYSELIN

  15. ESENCIÁLNÍ AK (nepostradatelné)‏ Val, Leu, Ile, Thr, Trp, Met, Lys u malých dětí ještě: His a Arg ROZDĚLENÍ AK NEESENCIÁLNÍ AK (postradatelné)‏ Cys, Tyr, Ala, Ser, Pro, Gly, Glu, Asp, Trp

  16. O biologické hodnotě bílkovin rozhoduje obsah esenciálních aminokyselin. BIOLOGICKÁ HODNOTA

  17. VZIK PEPTIDICKÉ VAZBY

  18. Dipeptid Gly-Ala

  19. Gly-Ala

  20. PEPTIDY Chemickou povahou – amidy kyselin 2 AK – dipeptid 3 AK – tripeptid n AK – polypeptid – polypeptidický řetězec Charakteristika peptidu : POČET a POŘADÍ AK v řetězci Prodlužování polypeptidického řetězce – proteiny – jejich molekuly jsou tvořeny sty až tisíci AK zbytků

  21. IZOLACE BÍLKOVIN A) chemické metody: • - izoelektrické • - vysolovací • - srážení org. rozpouštědly • - tvorba rozpustných bílkovin Tyto metody nevedou k získání čistých bílkovin, pouze příprava surových preparátů.

  22. IZOLACE BÍLKOVIN B) fyzikální metody - chromatografie (papírová – Whatman, na pevném nosiči – Al folie, na skle – mikrocelulóza, sloupcová – dle náplně, kapalinová ch.)‏ • elektroforéza separační a identifikační metody – rozdílné molekulové hmotnosti.

  23. STRUKTURA BÍLKOVIN • Primární struktura Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys = HMGL Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys = patol. HMGL Srpkovitá anémie.

  24. Primární struktura

  25. STRUKTURA BÍLKOVIN 2. Sekundární struktura Polypeptidický řetězec uspořádán do: • formy skládaného listu papíru • formy alfa-helix (šroubovice)‏ 3. Terciální struktura • fibrilární struktura (tvar vlákna)‏ • globulární struktura (tvar klubíčka)‏

  26. Sekundární struktura

  27. Terciální struktura – globulární

  28. Terciální struktura - fibrilární

  29. STRUKTURA BÍLKOVIN 4. Kvarterní struktura • vzájemné prostorové uspořádání polypeptidických řetězců Výskyt: enzymy, HMGL, MYOGL, další bílkoviny.

  30. Kvarterní struktura - HMGL

  31. VAZBY V PROTEINECH1. Peptidická vazba

  32. 2. Disulfidická vazbaCystein, Cystin, Methionin

  33. 3. Vodíková vazbaspojuje polypeptidické řetězce

  34. 4. Iontové vazbysouvislost s pH

  35. ČAPERONY • Pomocné molekulární proteiny – ČAPERONY – tzv. stresové proteiny – stresové podmínky. • - regulační fce • - účast v normálních fyziologických procesech buňky (b. cyklus, diferenciace, hormonální regulace…)‏ Význam: pomáhají nově vzniklým proteinům správně uspořádat a sestavit jejich sekundární a terciální struktury. • - nejlépe prozkoumané: • A) proteiny teplotního šoku (heat shock proteins – HSP)‏ • B) proteiny regulované glukózou

  36. 1. Jednoduché proteiny a) skleroproteiny (fibrilární) – nerozpustné ve vodě FIBROIN, KOLAGEN, KERATIN b) sferoproteiny (globulární) - rozpustné ve vodě HISTONY, ALBUMINY, GLOBULINY, MÉČNÉ PROTEINY - KASEIN LAKTALBUMINY ROZDĚLENÍ PROTEINŮ

  37. FIBROIN

  38. KERATIN

  39. KOLAGEN

  40. HISTONY

  41. ALBUMIN

  42. GLOBULINY

  43. KASEIN

  44. ROZDĚLENÍ PROTEINŮ • 2. Složené proteiny • METALOPROTEINY • LIPOPROTEINY • NUKLEOPROTEINY • GLYKOPROTEINY • CHROMOPROTEINY • PROTEINY KREVNÍ PLASMY • HEMOGLOBIN • MYOGLOBIN

  45. ESENCIÁLNÍ AMINOKYSELINY Histidin (His)‏ - výchozí látka nervového přenašeče histaminu a dipeptidů - tvoří katalytické skupiny v aktivních centrech enzymů Isoleucin (Ile)‏ - součást svalů – krytí zvýšené energetické potřeby - ochrana svalů před jejich vlastním odbouráváním

  46. Leucin (Leu)‏ • - součást svalů – viz Ile • - výchozí látka enkefalinu (snižuje bolest obdobně jako endorfiny)‏ • - výchozí látka k syntéze nervových přenašečů • - urychluje hojení pokožky a zlomenin kostí

More Related